Белок, взаимодействующий с рецептором AH - AH receptor-interacting protein

AIP
Доступные конструкции
PDB	Поиск ортолога: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB
	2ЛКН, 4AIF, 4APO
Идентификаторы
Псевдонимы	AIP, ARA9, FKBP16, FKBP37, SMTPHN, XAP-2, XAP2, белок, взаимодействующий с арилуглеводородным рецептором, PITA1
Внешние идентификаторы	OMIM: 605555 MGI: 109622 ГомолоГен: 2959 Генные карты: AIP
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 11 (человек)
Конец	67,491,103 бп
Экспрессия РНК шаблон
	; ;
	Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция	• GO: 0001948 связывание с белками; • активность преобразователя сигнала; • GO: 0001104 активность корегулятора транскрипции; • развернутое связывание с белками; • связывание фактора транскрипции; • Привязка домена GAF; • GO: 0001105 активность коактиватора транскрипции; • связывание арилуглеводородного рецептора; • активность пептидил-пролил цис-транс-изомеразы;
Сотовый компонент	• арилуглеводородный рецепторный комплекс; • мембрана; • клеточная мембрана; • цитозоль; • нуклеоплазма; • цитоплазма;
Биологический процесс	• нацеливание белка на митохондрии; • отрицательная регуляция активности циклической нуклеотидной фосфодиэстеразы; • регуляция передачи сигналов протеинкиназы А; • созревание белка путем сворачивания белка; • ксенобиотический метаболический процесс; • сигнальный путь, опосредованный интерлейкином-12; • регуляция транскрипции на основе нуклеиновых кислот; • позитивная регуляция транскрипции, основанной на нуклеиновых кислотах; • изомеризация пептидил-пролила белков;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	9049
	11632
	ENSG00000110711
	ENSMUSG00000024847
	O00170
	O08915
	NM_003977; NM_001302959; NM_001302960
	NM_001276284; NM_016666
	NP_001289888; NP_001289889; NP_003968
	NP_001263213; NP_057875
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

Белок, взаимодействующий с рецептором AH (AIP) также известен как белок, взаимодействующий с арилуглеводородным рецептором, гомолог иммунофилина ARA9, или Х-ассоциированный белок 2 HBV (XAP-2) это белок что у людей кодируется AIP ген.^[4]^[5]^[6] Белок входит в состав FKBP семья.

Функция

AIP может играть положительную роль в рецептор арильных углеводородов -опосредованная передача сигналов, возможно, путем воздействия на его восприимчивость к лиганду и / или его ядерное нацеливание. АИП является клеточным негативным регулятором вирус гепатита В (HBV) X-белок.^[4] Кроме того, известно, что он подавляет передачу противовирусных сигналов и индукцию интерферона типа I, воздействуя на IRF7, ключевой игрок в путях противовирусного сигнала.^[7] AIP состоит из N-концевого домена, подобного FKBP52, и C-концевого домена TPR. ^[8]

Мутации и роль в болезни

Мутации AIP могут быть причиной семейной формы акромегалия, семейная изолированная аденома гипофиза (FIPA). Соматотропиномы (т.е. GH -производство аденомы гипофиза ), иногда ассоциируется с пролактиномы, присутствуют у большинства пациентов с мутацией AIP.^[9]

Взаимодействия

AIP был показан взаимодействовать с рецептор арильных углеводородов,^[6]^[10]^[11] рецептор альфа, активируемый пролифератором пероксисом^[12] и Ядерный транслокатор арилуглеводородного рецептора.^[6]^[13] Кроме того, было показано, что AIP может взаимодействовать с IRF7, чтобы проявлять свою новую функцию негативного регулирования путей противовирусного сигнала.^[7]

использованная литература

^ ^а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000110711 - Ансамбль, Май 2017
^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ ^а ^б «Ген Entrez: белок, взаимодействующий с рецептором арильных углеводородов AIP».
^ Kuzhandaivelu N, Cong YS, Inouye C, Yang WM, Seto E (декабрь 1996). «XAP2, новый X-ассоциированный белок вируса гепатита B, который ингибирует трансактивацию X». Нуклеиновые кислоты Res. 24 (23): 4741–50. Дои:10.1093 / nar / 24.23.4741. ЧВК 146319. PMID 8972861.
^ ^а ^б ^c Карвер Л.А., Брэдфилд Калифорния (апрель 1997 г.). «Лиганд-зависимое взаимодействие арилуглеводородного рецептора с новым гомологом иммунофилина in vivo». J. Biol. Chem. 272 (17): 11452–6. Дои:10.1074 / jbc.272.17.11452. PMID 9111057.
^ ^а ^б Чжоу К., Лаворгна А., Боуман М., Хискотт Дж., Хархадж Е.В. (июнь 2015 г.). «Белок, взаимодействующий с арилуглеводородным рецептором, нацелен на IRF7 для подавления передачи антивирусных сигналов и индукции интерферона I типа». Журнал биологической химии. 290 (23): 14729–39. Дои:10.1074 / jbc.M114.633065. ЧВК 4505538. PMID 25911105.
^ Петрулис Дж. Р., Пердью Г. Х. (2002). «Роль шапероновых белков в комплексе ядра рецептора арилуглеводородов». Химико-биологические взаимодействия. 141 (1–2): 25–40. Дои:10.1016 / S0009-2797 (02) 00064-9. PMID 12213383.
^ Occhi G, Trivellin G, Ceccato F и др. (2010). «Распространенность мутаций AIP в большой серии спорадических итальянских пациентов с акромегалией и оценка статуса CDKN1B у пациентов с акромегалией и множественной эндокринной неоплазией». Евро. J. Эндокринол. 163 (3): 369–376. Дои:10.1530 / EJE-10-0327. PMID 20530095.
^ Петрулис Дж. Р., Хорд Н. Г., Пердью Г. Х. (декабрь 2000 г.). «Субклеточная локализация арилуглеводородного рецептора модулируется иммунофилиновым гомологом вируса Х гепатита В-ассоциированным белком 2». J. Biol. Chem. 275 (48): 37448–53. Дои:10.1074 / jbc.M006873200. PMID 10986286.
^ Ма К., Уитлок Дж. П. (апрель 1997 г.). «Новый цитоплазматический белок, который взаимодействует с рецептором Ah, содержит мотивы тетратрикопептидных повторов и усиливает транскрипционный ответ на 2,3,7,8-тетрахлордибензо-п-диоксин». J. Biol. Chem. 272 (14): 8878–84. Дои:10.1074 / jbc.272.14.8878. PMID 9083006.
^ Sumanasekera WK, Tien ES, Turpey R, Vanden Heuvel JP, Perdew GH (февраль 2003 г.). «Доказательства того, что рецептор альфа, активируемый пролифератором пероксисом, образует комплекс с белком теплового шока массой 90 кДа и X-ассоциированным белком вируса гепатита B 2». J. Biol. Chem. 278 (7): 4467–73. Дои:10.1074 / jbc.M211261200. PMID 12482853.
^ Казлаускас А., Сундстрём С., Пёллингер Л., Понграц I (апрель 2001 г.). «Шапероновый комплекс hsp90 регулирует внутриклеточную локализацию рецептора диоксина». Мол. Cell. Биол. 21 (7): 2594–607. Дои:10.1128 / MCB.21.7.2594-2607.2001. ЧВК 86890. PMID 11259606.

дальнейшее чтение

Чжоу К., Лаворгна А. и др. (2015). «Белок, взаимодействующий с арилуглеводородным рецептором, нацелен на IRF7 для подавления передачи антивирусных сигналов и индукции интерферона I типа». Журнал биологической химии. 290 (23): 14729–14739. Дои:10.1074 / jbc.M114.633065. ЧВК 4505538. PMID 25911105.
Чен Х.С., Пердью Г.Х. (1994). «Субъединичный состав гетеромерного цитозольного арилуглеводородного рецепторного комплекса». J. Biol. Chem. 269 (44): 27554–8. PMID 7961671.
Ма К., Уитлок Дж. П. (1997). «Новый цитоплазматический белок, который взаимодействует с рецептором Ah, содержит мотивы тетратрикопептидных повторов и усиливает транскрипционный ответ на 2,3,7,8-тетрахлордибензо-п-диоксин». J. Biol. Chem. 272 (14): 8878–84. Дои:10.1074 / jbc.272.14.8878. PMID 9083006.
Мейер Б.К., Прей-Грант М.Г., Ванден Хеувел Дж. П., Пердью Г. Х. (1998). «Х-ассоциированный белок 2 вируса гепатита В представляет собой субъединицу не связанного с лигандом комплекса ядра рецептора арилуглеводородов и проявляет активность усилителя транскрипции». Мол. Cell. Биол. 18 (2): 978–88. Дои:10.1128 / MCB.18.2.978. ЧВК 108810. PMID 9447995.
Карвер Л.А., Лапрес Дж. Дж., Джайн С. и др. (1999). «Характеристика белка, ассоциированного с рецептором Ah, ARA9». J. Biol. Chem. 273 (50): 33580–7. Дои:10.1074 / jbc.273.50.33580. PMID 9837941.
Гадельха М.Р., Уне К.Н., Роде К. и др. (2000). «Изолированные семейные соматотропиномы: установление сцепления с хромосомой 11q13.1-11q13.3 и доказательства потенциального второго локуса на хромосоме 2p16-12». J. Clin. Эндокринол. Метаб. 85 (2): 707–14. Дои:10.1210 / jc.85.2.707. PMID 10690880.
Петрулис Дж. Р., Хорд Н. Г., Пердью Г. Х. (2001). «Субклеточная локализация арилуглеводородного рецептора модулируется иммунофилиновым гомологом вируса Х гепатита В-ассоциированным белком 2». J. Biol. Chem. 275 (48): 37448–53. Дои:10.1074 / jbc.M006873200. PMID 10986286.
Казлаускас А., Пеллингер Л., Понграц И. (2001). «Иммунофилин-подобный белок XAP2 регулирует убиквитинирование и субклеточную локализацию рецептора диоксина». J. Biol. Chem. 275 (52): 41317–24. Дои:10.1074 / jbc.M007765200. PMID 11013261.
Казлаускас А., Сундстрём С., Пёллингер Л., Понграц I (2001). «Шапероновый комплекс hsp90 регулирует внутриклеточную локализацию рецептора диоксина». Мол. Cell. Биол. 21 (7): 2594–607. Дои:10.1128 / MCB.21.7.2594-2607.2001. ЧВК 86890. PMID 11259606.
Казлаускас А., Пеллингер Л., Понграц И. (2002). «Две отдельные области иммунофилин-подобного белка XAP2 регулируют функцию рецептора диоксина и взаимодействие с hsp90». J. Biol. Chem. 277 (14): 11795–801. Дои:10.1074 / jbc.M200053200. PMID 11805120.
Паттерсон CE, Гао Дж., Руни AP, Дэвис EC (2002). «Геномная организация генов FK506-связывающего белка 65 кДа мыши и человека и эволюция мультигенного семейства FKBP». Геномика. 79 (6): 881–9. Дои:10.1006 / geno.2002.6777. PMID 12036304.
Берг П., Понграц I (2002). «Два параллельных пути опосредуют цитоплазматическую локализацию рецептора диоксина (арилгидрокарбоната)». J. Biol. Chem. 277 (35): 32310–9. Дои:10.1074 / jbc.M203351200. PMID 12065584.
Тупой А.Б., Карлсон Д.Б., Петрулис-младший, Пердью Г.Х. (2002). «Характеристика статуса фосфорилирования X-ассоциированного белка 2 вируса гепатита В». Arch. Biochem. Биофизы. 406 (2): 209–21. Дои:10.1016 / S0003-9861 (02) 00444-7. PMID 12361709.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК 139241. PMID 12477932.
Sumanasekera WK, Tien ES, Turpey R, et al. (2003). «Доказательства того, что рецептор альфа, активируемый пролифератором пероксисом, образует комплекс с белком теплового шока массой 90 кДа и X-ассоциированным белком вируса гепатита B 2». J. Biol. Chem. 278 (7): 4467–73. Дои:10.1074 / jbc.M211261200. PMID 12482853.
Чжао Ю., Мэн Х.М., Вэй Ю.Дж. и др. (2004). «Клонирование и характеристика новой кардиоспецифической киназы, которая специфически взаимодействует с сердечным тропонином I.». J. Mol. Med. 81 (5): 297–304. Дои:10.1007 / s00109-003-0427-х. PMID 12721663. S2CID 13468188.
Лис MJ, Пит DJ, Whitelaw ML (2003). «Определение роли XAP2 в стабилизации рецептора диоксина». J. Biol. Chem. 278 (38): 35878–88. Дои:10.1074 / jbc.M302430200. PMID 12837759.
Яно М, Терада К, Мори М (2003). «AIP - это митохондриальный медиатор импорта, который связывается как с рецептором импорта Tom20, так и с препротеинами». J. Cell Biol. 163 (1): 45–56. Дои:10.1083 / jcb.200305051. ЧВК 2173431. PMID 14557246.
Рамадосс П., Петрулис Дж. Р., Холлингсхед Б. Д. и др. (2004). «Дивергентные роли Х-ассоциированного белка 2 (XAP2) вируса гепатита В в комплексах рецепторов Ah человека и мыши». Биохимия. 43 (3): 700–9. Дои:10.1021 / bi035827v. PMID 14730974.
Occhi G, Trivellin G, Ceccato F и др. (2010). «Распространенность мутаций AIP в большой серии спорадических итальянских пациентов с акромегалией и оценка статуса CDKN1B у пациентов с акромегалией и множественной эндокринной неоплазией». Евро. J. Эндокринол. 163 (3): 369–376. Дои:10.1530 / EJE-10-0327. PMID 20530095.

[refGRCh38Ensembl-1] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000110711 - Ансамбль, Май 2017

[2] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[3] "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[entrez-4] а ^б «Ген Entrez: белок, взаимодействующий с рецептором арильных углеводородов AIP».

[pmid8972861-5] Kuzhandaivelu N, Cong YS, Inouye C, Yang WM, Seto E (декабрь 1996). «XAP2, новый X-ассоциированный белок вируса гепатита B, который ингибирует трансактивацию X». Нуклеиновые кислоты Res. 24 (23): 4741–50. Дои:10.1093 / nar / 24.23.4741. ЧВК 146319. PMID 8972861.

[pmid9111057-6] а ^б ^c Карвер Л.А., Брэдфилд Калифорния (апрель 1997 г.). «Лиганд-зависимое взаимодействие арилуглеводородного рецептора с новым гомологом иммунофилина in vivo». J. Biol. Chem. 272 (17): 11452–6. Дои:10.1074 / jbc.272.17.11452. PMID 9111057.

[Zhou_2005-7] а ^б Чжоу К., Лаворгна А., Боуман М., Хискотт Дж., Хархадж Е.В. (июнь 2015 г.). «Белок, взаимодействующий с арилуглеводородным рецептором, нацелен на IRF7 для подавления передачи антивирусных сигналов и индукции интерферона I типа». Журнал биологической химии. 290 (23): 14729–39. Дои:10.1074 / jbc.M114.633065. ЧВК 4505538. PMID 25911105.

[Petrulis_2002-8] Петрулис Дж. Р., Пердью Г. Х. (2002). «Роль шапероновых белков в комплексе ядра рецептора арилуглеводородов». Химико-биологические взаимодействия. 141 (1–2): 25–40. Дои:10.1016 / S0009-2797 (02) 00064-9. PMID 12213383.

[pmid20530095-9] Occhi G, Trivellin G, Ceccato F и др. (2010). «Распространенность мутаций AIP в большой серии спорадических итальянских пациентов с акромегалией и оценка статуса CDKN1B у пациентов с акромегалией и множественной эндокринной неоплазией». Евро. J. Эндокринол. 163 (3): 369–376. Дои:10.1530 / EJE-10-0327. PMID 20530095.

[pmid10986286-10] Петрулис Дж. Р., Хорд Н. Г., Пердью Г. Х. (декабрь 2000 г.). «Субклеточная локализация арилуглеводородного рецептора модулируется иммунофилиновым гомологом вируса Х гепатита В-ассоциированным белком 2». J. Biol. Chem. 275 (48): 37448–53. Дои:10.1074 / jbc.M006873200. PMID 10986286.

[pmid9083006-11] Ма К., Уитлок Дж. П. (апрель 1997 г.). «Новый цитоплазматический белок, который взаимодействует с рецептором Ah, содержит мотивы тетратрикопептидных повторов и усиливает транскрипционный ответ на 2,3,7,8-тетрахлордибензо-п-диоксин». J. Biol. Chem. 272 (14): 8878–84. Дои:10.1074 / jbc.272.14.8878. PMID 9083006.

[pmid12482853-12] Sumanasekera WK, Tien ES, Turpey R, Vanden Heuvel JP, Perdew GH (февраль 2003 г.). «Доказательства того, что рецептор альфа, активируемый пролифератором пероксисом, образует комплекс с белком теплового шока массой 90 кДа и X-ассоциированным белком вируса гепатита B 2». J. Biol. Chem. 278 (7): 4467–73. Дои:10.1074 / jbc.M211261200. PMID 12482853.

[pmid11259606-13] Казлаускас А., Сундстрём С., Пёллингер Л., Понграц I (апрель 2001 г.). «Шапероновый комплекс hsp90 регулирует внутриклеточную локализацию рецептора диоксина». Мол. Cell. Биол. 21 (7): 2594–607. Дои:10.1128 / MCB.21.7.2594-2607.2001. ЧВК 86890. PMID 11259606.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]