COLQ - Википедия - COLQ
Коллагеновый хвостовой пептид ацетилхолинэстеразы также известный как Субъединица AChE Q, коллаген, связанный с ацетилхолинэстеразой, или же ColQ является субъединицей коллагенового хвоста ацетилхолинэстераза найдено в нервномышечное соединение. У людей это кодируется COLQ ген.[5][6]
Функция
Этот ген кодирует субъединицу коллаген -подобная молекула, связанная с ацетилхолинэстераза в скелетных мышцах. Каждая молекула состоит из трех идентичных субъединиц. Каждая субъединица содержит пролин -богатый домен прикрепления (PRAD), который связывает ацетилхолинэстеразу тетрамер для закрепления каталитической субъединицы фермента на базальной пластинке. Несколько варианты расшифровки кодирование разных изоформы были обнаружены для этого гена.[6]
Клиническое значение
Мутации в этом гене связаны с дефицитом ацетилхолинэстеразы концевой пластинки.[6]
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000206561 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000057606 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Оно К., Бренгман Дж., Цуджино А., Engel AG (сентябрь 1998 г.). «Дефицит ацетилхолинэстеразы концевой пластинки человека, вызванный мутациями в коллагеноподобной хвостовой субъединице (ColQ) асимметричного фермента». Proc Natl Acad Sci U S A. 95 (16): 9654–9. Дои:10.1073 / пнас.95.16.9654. ЧВК 21394. PMID 9689136.
- ^ а б c «Ген Entrez: коллагеноподобная хвостовая субъединица COLQ (одиночная цепь гомотримеров) асимметричной ацетилхолинэстеразы».
внешняя ссылка
- Человек COLQ расположение генома и COLQ страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.
дальнейшее чтение
- Донгер Ч., Крейчи Э., Серраделл А.П. и др. (1998). «Мутация в гене коллагена, связанном с ацетилхолинэстеразой человека, COLQ, ответственна за врожденный миастенический синдром с недостаточностью ацетилхолинэстеразы концевой пластинки (тип Ic)». Являюсь. J. Hum. Genet. 63 (4): 967–75. Дои:10.1086/302059. ЧВК 1377491. PMID 9758617.
- Оно К., Бренгман Дж. М., Феличе К. Дж. И др. (1999). «Врожденная недостаточность ацетилхолинэстеразы концевой пластинки, вызванная нонсенс-мутацией и мутацией донорского сайта сплайсинга A -> G в положении +3 гена субъединицы коллагеноподобного хвоста (COLQ): как G в положении +3 приводит к аберрантное сращивание? ". Являюсь. J. Hum. Genet. 65 (3): 635–44. Дои:10.1086/302551. ЧВК 1377969. PMID 10441569.
- Альтамирано CV, Локридж O (1999). «Консервативные ароматические остатки С-конца бутирилхолинэстеразы человека опосредуют ассоциацию тетрамеров». Биохимия. 38 (40): 13414–22. Дои:10.1021 / bi991475 +. PMID 10529218.
- Оно К., Энгель А.Г., Бренгман Дж. М. и др. (2000). «Спектр мутаций, вызывающих дефицит ацетилхолинэстеразы концевой пластинки». Анна. Neurol. 47 (2): 162–70. Дои:10.1002 / 1531-8249 (200002) 47: 2 <162 :: AID-ANA5> 3.0.CO; 2-Q. PMID 10665486.
- Депрез П., Инестроса NC (2000). «Молекулярное моделирование коллагеноподобного хвоста асимметричной ацетилхолинэстеразы». Protein Eng. 13 (1): 27–34. Дои:10.1093 / протеин / 13.1.27. PMID 10679527.
- Шапира Ю.А., Садех М.Э., Бергтраум М.П. и др. (2002). «Три новые мутации COLQ и вариации фенотипической экспрессии из-за G240X». Неврология. 58 (4): 603–9. Дои:10.1212 / wnl.58.4.603. PMID 11865139. S2CID 43142424.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК 139241. PMID 12477932.
- Исигаки К., Николле Д., Крейчи Э. и др. (2003). «Две новые мутации в гене COLQ вызывают дефицит ацетилхолинэстеразы концевой пластинки». Neuromuscul. Disord. 13 (3): 236–44. Дои:10.1016 / s0960-8966 (02) 00243-2. PMID 12609505. S2CID 19202945.
- Hillman RT, Green RE, Brenner SE (2005). «Недооцененная роль надзора за РНК». Геном Биол. 5 (2): R8. Дои:10.1186 / gb-2004-5-2-r8. ЧВК 395752. PMID 14759258.
- Cartaud A, Strochlic L, Guerra M и др. (2004). «MuSK необходим для закрепления ацетилхолинэстеразы в нервно-мышечном соединении». J. Cell Biol. 165 (4): 505–15. Дои:10.1083 / jcb.200307164. ЧВК 2172359. PMID 15159418.
- Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). "Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК 528928. PMID 15489334.
- Двир Х., Харел М., Бон С. и др. (2005). «Тетрамер синаптической ацетилхолинэстеразы собирается вокруг спирали полипролина II». EMBO J. 23 (22): 4394–405. Дои:10.1038 / sj.emboj.7600425. ЧВК 526459. PMID 15526038.
- Тинг А.К., Сиоу Н.Л., Конг Л.В., Цим К.В. (2006). «Транскрипционная регуляция связанного с ацетилхолинэстеразой коллагена ColQ в быстро- и медленно сокращающихся мышечных волокнах». Chem. Биол. Взаимодействовать. 157-158: 63–70. Дои:10.1016 / j.cbi.2005.10.009. PMID 16256971.
- Шрайнер Ф., Хоппенз М., Клаерен Р. и др. (2007). «Новая мутация COLQ 950delC при синаптическом врожденном миастеническом синдроме и симптоматических гетерозиготных родственниках». Neuromuscul. Disord. 17 (3): 262–5. Дои:10.1016 / j.nmd.2006.11.010. PMID 17300939. S2CID 30720410.
 | Эта статья о ген на хромосома человека 3 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |