Крестообразная ДНК - Википедия - Cruciform DNA

Инвертированные повторяющиеся последовательности на двухцепочечной ДНК предполагают образование крестообразных структур.

Крестообразная ДНК это форма не-B ДНК, или альтернатива ДНК структура. Формирование крестообразной ДНК требует наличия палиндромов, называемых перевернутый повтор последовательности.[1] Эти инвертированные повторы содержат последовательность ДНК в одной цепи, которая повторяется в противоположном направлении на другой цепи. В результате инвертированные повторы являются самокомплементарными и могут дать начало таким структурам, как заколки для волос и крестообразные. Для крестообразных структур ДНК требуется не менее шести нуклеотид Последовательность из перевернутые повторы образовывать структуру, состоящую из ножки, точки ветвления и петли в форме крестовины, стабилизированной отрицательным Суперспирализация ДНК.[1][2]

Описаны два класса крестообразной ДНК: свернутые и развернутые. Складчатые крестообразные структуры характеризуются образованием острых углов между соседними плечами и основной цепью ДНК. Развернутые крестообразные конструкции имеют квадратная плоская геометрия и 4-кратная симметрия, в которой два плеча крестообразной формы перпендикулярны друг другу.[2] Описаны два механизма образования крестообразной ДНК: C-тип и S-тип.[3] Образование крестообразных структур в линейной ДНК термодинамически невыгодно из-за возможности расщепления оснований в точках соединения и открытых областей в петлях.[2]

Крестообразная ДНК встречается как у прокариот, так и у эукариот и играет роль в ДНК. транскрипция и репликация ДНК, двухниточный ремонт, Транслокация ДНК и рекомбинация. Они также выполняют функцию эпигенетической регуляции наряду с биологическими последствиями, такими как суперспирализация ДНК, двухцепочечные разрывы и мишени для белков, связывающих крестообразную форму.[4][5][6] Крестообразные конструкции могут увеличиваться геномная нестабильность и участвуют в формировании различных заболеваний, таких как рак и болезнь Вернера.[7][8][9]

История

Первое теоретическое описание крестообразных структур ДНК было выдвинуто в начале 1960-х годов.[10] Альфред Гирер был одним из первых ученых, предложивших взаимодействие между белками и бороздками специфических двухцепочечных нуклеотидных последовательностей ДНК.[11] Если присутствовали инвертированные повторяющиеся последовательности, то предполагалось, что двухцепочечная ДНК образует ответвления и петли.[11] Было высказано предположение, что белки связываются с этими разветвленными структурами ДНК и вызывают регуляцию экспрессии генов.[11] Связывающая ассоциация между белками и образующей ответвления ДНК была предложена из-за структуры и функции тРНК.[11] Поскольку тРНК сворачивается сама по себе в присутствии парных комплементарных оснований, она вызывает образование разветвлений и петель, которые являются ключевыми компонентами во взаимодействии с белком. Начиная с начала 1980-х, были охарактеризованы сайты узнавания ДНК, которые формируют шпильки для ряда клеточных белков.[10]

Механизм экструзии

Два предложенных механизма образования крестообразной ДНК: C-тип и S-тип.

Механизм крестообразной экструзии происходит за счет раскрытия двухцепочечной ДНК, что позволяет спаривать внутрицепочечные основания.[12] Механизм открытия подразделяется на два типа: C-тип и S-тип. Крестовидное образование C-типа отмечено большим начальным отверстием в двухцепочечной ДНК. В этом дебюте есть несколько аденин и тимин нуклеотиды дистальнее инвертированного повтора.[3] По мере того, как разматываемая секция становится больше, обе стороны инвертированного повторения разматываются и происходит спаривание оснований внутри нитей. Это приводит к образованию крестообразной конструкции. Крестообразное образование C-типа зависит от температуры из-за более высокой энтропии и энтальпии активации, чем S-тип.[3] В отличие от C-типа, крестообразное образование S-типа требует соли для экструзии.[3] Он начинается с меньшего размотанного состояния примерно из десяти пар оснований в центре перевернутого повтора.[12] Когда происходит спаривание оснований внутри нитей, образуется протокруциформ. У протокрукообразных стебли структуры частично сформированы, а не полностью выдавлены. Следовательно, протокруциформа рассматривается как промежуточный этап перед получением окончательной крестообразной конформации.[3] По мере того, как размотанное состояние становится больше, стебли удлиняются в результате процесса миграции ветвей.[13] В конечном итоге это образует полностью выдавленную крестообразную форму.

Формирование

Крестообразное образование зависит от нескольких факторов, включая температуру, натрий, магний и наличие отрицательно свернутой ДНК. Как уже упоминалось ранее, механизм крестообразной экструзии C-типа зависит от температуры; однако было замечено, что 37 ° C является оптимальным для крестообразного образования.[14] Кроме того, наличие или отсутствие ионов натрия и магния может повлиять на конформацию крестообразной формы.[14] При высокой концентрации ионов натрия и в отсутствие ионов магния образуется компактная складчатая крестообразная структура. Здесь стебли образуют острые углы с основной цепью ДНК вместо того, чтобы разделять 90 ° между собой.[13] При более низкой концентрации ионов натрия и в отсутствие ионов магния крестообразная форма принимает симметричную квадратную плоскую форму с полностью вытянутыми ножками.[13] В присутствии ионов магния и отсутствия ионов натрия принимается компактная складчатая форма, аналогичная той, которая образуется при высоких концентрациях натрия. Образованная здесь конформация имеет симметрию, в отличие от складчатой ​​конформации, образованной при высоких концентрациях ионов натрия.[13] Наконец, образование крестообразной ДНК кинетически невыгодно. Когда ДНК сталкивается со значительным стрессом, принимается отрицательная суперспиральная конформация. Отрицательная суперскрученная конформация отмечена меньшим количеством витков спирали, чем расслабленная ДНК. Отрицательно скрученная спираль ДНК становится гибкой, когда образуется крестообразная структура и происходит спаривание оснований внутри цепи. В результате формирование крестообразной структуры становится термодинамически выгодным, когда присутствует отрицательный сверхспиральный домен ДНК.[13][15]

Функция

Было обнаружено, что крестообразные структуры играют роль в эпигенетическая регуляция и другие важные биологические последствия. Эти биологические последствия варьируются от воздействия на суперспирализацию ДНК, вызывая двухцепочечные разрывы в хромосомной ДНК, до использования в качестве мишеней для связывания белка с ДНК.[10][5][6] Было обнаружено, что множество крестообразных связывающих белков взаимодействуют с крестообразными структурами ДНК, которые действуют как сигналы распознавания и выполняют функции, связанные с факторы транскрипции, Репликация ДНК, и эндонуклеазная активность.[10][16] Эти связывающие крестообразную форму белки связываются с основанием структуры стержень-петля около четырехстороннего соединения, которое предполагается в крестообразных структурах ДНК.[17]

Роль в репликации

Семейство белков 14-3-3, как известно, взаимодействует с инвертированными повторяющимися последовательностями, которые могут образовывать крестообразную ДНК, регулируя репликацию ДНК в эукариотических клетках.[10][18] B-ДНК может образовывать временные структуры крестообразной ДНК, которые действуют как сигналы распознавания вблизи источников репликации в ДНК этих эукариотических клеток.[10] Эта ассоциация между семейством белков 14-3-3 и последовательностями инвертированных повторов обнаруживается в начале S-фазы клеточного цикла.[10] Взаимодействие между белками 14-3-3 и крестообразной ДНК играет роль в инициации ориджина, которая, в свою очередь, активирует ДНК-геликазу, чтобы начать процесс репликации ДНК.[10][19] Белки 14-3-3 диссоциируют после того, как они участвуют в стадии инициации репликации ДНК.[10][20]

Роль в эндонуклеазной активности

Было обнаружено, что инвертированные повторяющиеся последовательности, которые предполагают крестообразные структуры, действуют как сайты-мишени, где эндонуклеазы могут расщепляться.[21][22] Эндонуклеаза из организма Saccharomyces cerevisiae, Mus81-Mms4, как было обнаружено, взаимодействует с белком, меченным Crp1, который распознает предполагаемые крестообразные структуры.[22] Crp1 был отдельно идентифицирован как крестообразно-связывающий белок в С. cerevisiae потому что он обладал высокой аффинностью по отношению к последовательностям синтетических инвертированных повторов.[21] Более того, в присутствии белка Crp1 эндонуклеазная активность Mus81-Mms4 увеличивается.[22] Это предполагает, что инвертированные повторяющиеся последовательности могут усиливать активность эндонуклеаз, подобных Mus81-Mms4, при связывании с Crp1.[22]

Было обнаружено, что специфические эндонуклеазы, такие как эндонуклеаза T7 и S1, распознают и расщепляют инвертированные повторяющиеся последовательности в плазмидах pVH51 и pBR322.[23] Последовательности инвертированных повторов в этих плазмидах имели разрывы на цепи ДНК, что приводило к линеаризации плазмиды.[23] Инвертированные повторяющиеся последовательности наблюдались также в pLAT75. in vivo.[24] pLAT75 происходит от pBR322 (обнаружен в кишечная палочка ) после трансфекции colE1, инвертированной повторяющейся последовательности.[24] В присутствии эндонуклеазы Т7 pLAT75 принимает линейную структуру после расщепления по сайту последовательности colE1.[24]

Биологическое значение

Крестообразные структуры ДНК стабилизируются за счет суперспирализации, и их образование снижает стресс, вызванный сверхспирализацией ДНК. Крестообразные структуры блокируют распознавание тет промоутер в pX с помощью РНК-полимеразы. Крестообразные структуры также могут нарушать один из этапов кинетического пути, что показано, когда гираза ингибируется новобиоцин. Крестообразные конструкции регулируют инициация транскрипции[4] такие как подавление транскрипции pX. Затем репликация ДНК может быть подавлена ​​крестообразными третичными структурами ДНК, образованными в процессе рекомбинации,[25] которые можно изучить для лечения злокачественных новообразований. Рекомбинация также наблюдается в Праздничные развязки, разновидность крестообразной конструкции.

Ремонт RuvA / RuvB

В бактериальном плазмиды, RuvA и ремонт RuvB Повреждение ДНК, и участвуют в процессе рекомбинации узлов Холлидея.[25] Эти белки также отвечают за регулирование миграция веток. Во время миграции ветвей комплекс RuvAB помогает инициировать рекомбинацию, когда он связывает и расстегивает соединение Холлидея, как ДНК-геликаза, а также когда комплекс соединения RuvAB / Холлидея расщепляется, когда RuvC связывается с ним.

связывание p53

Другой пример значимости крестообразной структуры виден во взаимодействии между p53, супрессор опухолей и крестообразные последовательности. Связывание р53 коррелирует с инвертированными повторяющимися последовательностями, такими как те, которые помогают формировать крестообразные структуры ДНК. При отрицательном сверхспиральном стрессе р53 связывается преимущественно с крестообразными мишенями из-за богатой A / T среды, которая имеет эти необходимые инвертированные повторяющиеся последовательности.[26]

Геномная нестабильность

Не B-ДНК с высокой способностью к образованию крестообразной формы коррелирует со значительно более высокими показателями мутаций по сравнению с B-ДНК.[27] Эти мутации включают замены и вставки отдельных оснований, но чаще крестообразные структуры приводят к удалению генетического материала. В геноме человека крестообразные структуры ДНК присутствуют в более высокой плотности внутри и вокруг хромосомные уязвимые участки, которые представляют собой сегменты ДНК, которые испытывают стресс репликации и более склонны к разрыву. Крестообразные конструкции способствуют нестабильности, транслокации, и делеции, распространенные в хрупких сайтах, путем стимулирования двухцепочечных разрывов. [7][28] Это происходит потому, что неподходящая крестообразная ДНК является потенциальной мишенью для двухцепочечного расщепления эндонуклеазами, чаще всего на концах петель.[29] Двухцепочечные разрывы в ДНК могут вызвать неправильную репарацию ДНК, хромосомные транслокации и, в тяжелых случаях, деградацию ДНК, которая является летальной для клетки. Часто целые крестообразные последовательности ошибочно вырезаются ферментами репарации ДНК и деградируют, что может нарушить функционирование клетки, если крестообразная последовательность находится внутри гена.

Кроме того, образование крестообразной ДНК останавливает репликацию и транскрипцию при разделении цепей, что может привести к тому, что ферменты репарации ДНК будут ошибочно добавлять или удалять пары оснований.[28][29] Замедление репликации и транскрипции чаще всего приводит к делециям крестообразной последовательности ДНК ферментами репарации, аналогично механизму, наблюдаемому в уязвимых участках хромосом. Существует повышенный риск столкновения репликации и транскрипции из-за крестообразного торможения, что дополнительно способствует нестабильности генома.[29]

Клиническое значение

Рак

Высокая геномная нестабильность крестообразных последовательностей ДНК делает их склонными к мутациям и делециям, некоторые из которых способствуют развитию рака. Несоответствующие крестообразные структуры чаще обнаруживаются в тканях с высокой пролиферацией и быстро делящихся клетках и, таким образом, играют роль в неконтролируемой пролиферации клеток при онкогенезе.[7] Существует несколько клеточных механизмов, предотвращающих геномные расхождения, вызванные крестообразными структурами, но нарушение этих процессов может привести к злокачественным новообразованиям. Архитектурные онкопротеины человека, такие как DEK, преимущественно связываются с крестообразными структурами во время репликации и транскрипции, чтобы предотвратить двухцепочечные разрывы или ошибочную репарацию ДНК.[30] Неисправность архитектурных онкопротеинов, наблюдаемая при раке легких, молочной железы и других формах рака, а также при аутоиммунных заболеваниях, приводит к неконтролируемому образованию крестообразных структур ДНК и развитию двухцепочечных разрывов. В BRCA1 белок, супрессор опухолей, который участвует в репарации ДНК, связывается преимущественно с крестообразными структурами.[31]Мутации в гене BRCA1 или отсутствие функционального белка BRCA1 способствует развитию рака груди, яичников и простаты. Инактивация p53 белок-супрессор опухолей, который преимущественно связывается с крестообразными структурами, отвечает за более чем 50% развития опухолей человека.[32] В IFI16 белок модулирует функционирование p53 и ингибирует пролиферацию клеток в сигнальном пути RAS / RAF. IFI16 обладает высокой аффинностью связывания с крестообразными структурами, а мутации в гене IFI16 связаны с Саркома Капоши.[33]

Хотя крестообразные структуры ДНК участвуют в развитии рака, уникальная структура позволяет надежно транспортировать химиотерапевтические препараты. Крестообразная ДНК в настоящее время исследуется в качестве потенциального механизма лечения рака, а адресная доставка противоопухолевых агентов к опухолегенным клеткам с помощью специально сконструированных крестообразных сегментов ДНК показала эффективность в уменьшении размера опухоли при злокачественном раке легких, молочной железы и толстой кишки.[34][35]

Синдром Вернера

Синдром Вернера это генетическое заболевание, вызывающее преждевременное старение. У пациентов с синдромом Вернера не хватает функционального белка WRN, который входит в состав RecQ семейство ДНК-геликаз. В частности, белок WRN раскручивает соединения Холлидея, которые являются подмножеством крестообразных структур ДНК, чтобы предотвратить остановку репликации ДНК.[36][8]

Рекомендации

  1. ^ а б Кошик М., Кошик С., Рой К., Сингх А., Махендру С., Кумар М. и др. (Март 2016 г.). «Букет структур ДНК: возникающее разнообразие». Отчеты по биохимии и биофизике. 5: 388–395. Дои:10.1016 / j.bbrep.2016.01.013. PMID  28955846.
  2. ^ а б c Шляхтенко Л.С., Потаман В.Н., Синден Р.Р., Любченко Ю.Л. (июль 1998 г.). «Структура и динамика суперспирально-стабилизированных крестообразных форм ДНК». Журнал молекулярной биологии. 280 (1): 61–72. CiteSeerX  10.1.1.555.4352. Дои:10.1006 / jmbi.1998.1855. PMID  9653031.
  3. ^ а б c d е Мурчи А.И., Лилли Д.М. (декабрь 1987 г.). «Механизм крестообразного образования в суперспиральной ДНК: начальное раскрытие центральных пар оснований в солевой экструзии». Исследования нуклеиновых кислот. 15 (23): 9641–54. Дои:10.1093 / nar / 15.23.9641. ЧВК  306521. PMID  3697079.
  4. ^ а б Хорвиц М.С., Леб Л.А. (август 1988 г.). «Промотор E. coli, который регулирует транскрипцию с помощью крестообразной экструзии, индуцированной суперспирали ДНК». Наука. 241 (4866): 703–5. Дои:10.1126 / science.2456617. PMID  2456617.
  5. ^ а б Инагаки Х., Охе Т., Кого Х., Цуцуми М., Като Т., Тонг М. и др. (2013-03-12). «Две последовательные реакции расщепления крестообразных структур ДНК вызывают хромосомные транслокации, опосредованные палиндромом». Nature Communications. 4 (1): 1592. Дои:10.1038 / ncomms2595. PMID  23481400.
  6. ^ а б Курахаши Х, Инагаки Х, Охе Т, Кого Х, Като Т, Эмануэль Б.С. (сентябрь 2006 г.). «Палиндром-опосредованные хромосомные транслокации у людей». Ремонт ДНК. 5 (9–10): 1136–45. Дои:10.1016 / j.dnarep.2006.05.035. ЧВК  2824556. PMID  16829213.
  7. ^ а б c Лу С., Ван Дж., Баколла А., Чжао Дж., Спицер С., Васкес К. М. (март 2015 г.). «Короткие перевернутые повторы являются горячими точками генетической нестабильности: отношение к раковым геномам». Отчеты по ячейкам. 10 (10): 1674–1680. Дои:10.1016 / j.celrep.2015.02.039. PMID  25772355.
  8. ^ а б Комптон С.А., Толун Дж., Камат-Леб А.С., Леб Л.А., Гриффит Дж. Д. (сентябрь 2008 г.). «Белок синдрома Вернера связывает репликационную вилку и ДНК холлидея в качестве олигомера». Журнал биологической химии. 283 (36): 24478–83. Дои:10.1074 / jbc.M803370200. PMID  18596042.
  9. ^ Stros M, Muselíková-Polanská E, Pospísilová S, Strauss F (июнь 2004 г.). «Связывание с высоким сродством белка-супрессора опухоли p53 и HMGB1 с петлями гемикатенированной ДНК». Биохимия. 43 (22): 7215–25. Дои:10.1021 / bi049928k. PMID  15170359.
  10. ^ а б c d е ж грамм час я Brázda V, Laister RC, Jagelská EB, Arrowsmith C (август 2011 г.). «Крестообразные структуры - это общий элемент ДНК, важный для регулирования биологических процессов». BMC Молекулярная биология. 12 (1): 33. Дои:10.1186/1471-2199-12-33. ЧВК  3176155. PMID  21816114.
  11. ^ а б c d Гирер А. (декабрь 1966 г.). «Модель взаимодействия ДНК и белка и функция оператора». Природа. 212 (5069): 1480–1. Дои:10.1038 / 2121480a0. PMID  21090419.
  12. ^ а б Бикард Д., Лут С, Бахароглу З., Мазель Д. (декабрь 2010 г.). «Сложенная ДНК в действии: образование шпилек и биологические функции у прокариот». Обзоры микробиологии и молекулярной биологии. 74 (4): 570–88. Дои:10.1128 / ммр. 00026-10. PMID  21119018.
  13. ^ а б c d е Пирсон К.Э., Зорбас Х., Прайс Г.Б., Заннис-Хаджопулос М. (октябрь 1996 г.). «Инвертированные повторы, стволовые петли и крестообразные формы: значение для инициации репликации ДНК». Журнал клеточной биохимии. 63 (1): 1–22. Дои:10.1002 / (sici) 1097-4644 (199610) 63: 1 <1 :: aid-jcb1> 3.0.co; 2-3. PMID  8891900.
  14. ^ а б Синглтон СК (июнь 1983 г.). «Влияние солей, температуры и длины стебля на образование крестовидной формы, вызванное суперспиралью». Журнал биологической химии. 258 (12): 7661–8. PMID  6863259.
  15. ^ Жабинская Д., Бенхам С.Дж. (ноябрь 2013 г.). «Конкурентоспособные сверхспиральные переходы с участием крестообразной экструзии». Исследования нуклеиновых кислот. 41 (21): 9610–21. Дои:10.1093 / nar / gkt733. PMID  23969416.
  16. ^ Панайотатос Н., Фонтейн А. (август 1987 г.). «Нативная крестообразная структура ДНК, исследованная в бактериях рекомбинантной эндонуклеазой Т7». Журнал биологической химии. 262 (23): 11364–8. PMID  3038915.
  17. ^ Steinmetzer K, Zannis-Hadjopoulos M, Price GB (ноябрь 1995 г.). «Антикрестообразное моноклональное антитело и крестообразное взаимодействие ДНК». Журнал молекулярной биологии. 254 (1): 29–37. Дои:10.1006 / jmbi.1995.0596. PMID  7473756.
  18. ^ Заннис-Хаджопулос М., Яхьяуи В., Каллехо М. (январь 2008 г.). «14-3-3 крестообразно-связывающие белки как регуляторы репликации эукариотической ДНК». Тенденции в биохимических науках. 33 (1): 44–50. Дои:10.1016 / j.tibs.2007.09.012. PMID  18054234.
  19. ^ Боос Д., Феррейра П. (март 2019 г.). «Правила включения источников для контроля времени репликации генома». Гены. 10 (3). Дои:10.3390 / гены10030199. ЧВК  6470937. PMID  30845782.
  20. ^ Новак О., Альварес Д., Пирсон К.Э., Прайс Г.Б., Заннис-Хаджопулос М. (март 2002 г.). «Человеческий крестообразный связывающий белок, CBP, участвует в репликации ДНК и ассоциируется in vivo с источниками репликации млекопитающих». Журнал биологической химии. 277 (13): 11174–83. Дои:10.1074 / jbc.M107902200. PMID  11805087.
  21. ^ а б Расс Ю., Кемпер Б. (ноябрь 2002 г.). «Crp1p, новый крестообразный ДНК-связывающий белок дрожжей Saccharomyces cerevisiae». Журнал молекулярной биологии. 323 (4): 685–700. Дои:10.1016 / с0022-2836 (02) 00993-2. PMID  12419258.
  22. ^ а б c d Phung HT, Tran DH, Nguyen TX (сентябрь 2020 г.). «Saccharomyces cerevisiae». Письма FEBS. н / д (н / д). Дои:10.1002/1873-3468.13931. PMID  32936932.
  23. ^ а б Панайотатос Н., Уэллс Р.Д. (февраль 1981 г.). «Крестообразные структуры в суперспиральной ДНК». Природа. 289 (5797): 466–70. Дои:10.1038 / 289466a0. PMID  7464915.
  24. ^ а б c Панайотатос Н., Фонтейн А. (август 1987 г.). «Нативная крестообразная структура ДНК, исследованная в бактериях рекомбинантной эндонуклеазой Т7». Журнал биологической химии. 262 (23): 11364–8. PMID  3038915.
  25. ^ а б Сиба Т., Ивасаки Х, Наката А., Синагава Х (октябрь 1991 г.). «SOS-индуцируемые белки репарации ДНК, RuvA и RuvB, Escherichia coli: функциональные взаимодействия между RuvA и RuvB для гидролиза АТФ и ренатурации крестообразной структуры в суперспиральной ДНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 88 (19): 8445–9. Дои:10.1073 / пнас.88.19.8445. ЧВК  52525. PMID  1833759.
  26. ^ Jagelská EB, Brázda V, Pecinka P, Palecek E, Fojta M (май 2008 г.). «Топология ДНК влияет на связывание ДНК, специфичное для последовательности p53, посредством структурных переходов внутри сайтов-мишеней». Биохимический журнал. 412 (1): 57–63. Дои:10.1042 / bj20071648. PMID  18271758.
  27. ^ Мандке П.П., Компелла П., Лу С., Ван Г., Васкес К. (2019). «Крестообразная структура ДНК, образованная короткими инвертированными повторами: источник генетической нестабильности in vivo». Журнал FASEB. 33 (S1): 457,9–457,9. Дои:10.1096 / fasebj.2019.33.1_supplement.457.9.
  28. ^ а б Баколла А., Тайнер Дж. А., Васкес К. М., Купер Д. Н. (июль 2016 г.). «Точки разрыва транслокации и делеции в геномах рака связаны с потенциально не-B ДНК-образующими последовательностями». Исследования нуклеиновых кислот. 44 (12): 5673–88. Дои:10.1093 / nar / gkw261. PMID  27084947.
  29. ^ а б c Ван Г., Васкес К.М. (январь 2017 г.). «Влияние репликации и транскрипции на генетическую нестабильность, связанную со структурой ДНК». Гены. 8 (1). Дои:10.3390 / genes8010017. ЧВК  5295012. PMID  28067787.
  30. ^ Дойцманн А., Ганц М., Шененбергер Ф., Вервортс Дж., Каппес Ф., Феррандо-Май Е. (август 2015 г.). «Онкопротеин человека и архитектурный фактор хроматина DEK противодействуют стрессу репликации ДНК». Онкоген. 34 (32): 4270–7. Дои:10.1038 / onc.2014.346. PMID  25347734.
  31. ^ Бразда В., Гароникова Л., Ляо Дж. К., Фридрихова Г., Ягельска Е.Б. (июнь 2016 г.). «Сильное предпочтение белка BRCA1 топологически ограниченным структурам ДНК, не относящимся к B». BMC Молекулярная биология. 17 (1): 14. Дои:10.1186 / s12867-016-0068-6. ЧВК  4898351. PMID  27277344.
  32. ^ Brázda V, Coufal J (февраль 2017 г.). «Распознавание локальных структур ДНК белком p53». Международный журнал молекулярных наук. 18 (2): 375. Дои:10.3390 / ijms18020375. PMID  28208646.
  33. ^ Brázda V, Coufal J, Liao JC, Arrowsmith CH (июнь 2012 г.). «Предпочтительное связывание белка IFI16 с крестообразной структурой и надспиральной ДНК». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 422 (4): 716–20. Дои:10.1016 / j.bbrc.2012.05.065. PMID  22618232.
  34. ^ Абнос К., Данеш Н.М., Рамезани М., Чарбгу Ф., Бахрейни А., Тагдиси С.М. (ноябрь 2018 г.). «Направленная доставка доксорубицина в раковые клетки с помощью крестообразной наноструктуры ДНК, состоящей из аптамеров AS1411 и FOXM1». Мнение эксперта по доставке лекарств. 15 (11): 1045–1052. Дои:10.1080/17425247.2018.1530656. PMID  30269603.
  35. ^ Яо Ф, Ань И, Ли Х, Ли З, Дуань Дж, Ян XD (27.03.2020). «Таргетная терапия рака толстой кишки с помощью аптамерных соединений Холлидея, загруженных доксорубицином». Международный журнал наномедицины. 15: 2119–2129. Дои:10.2147 / IJN.S240083. ЧВК  7125415. PMID  32280210.
  36. ^ Лилли Д.М., Салливан К.М., Мурчи А.И., Ферлонг Дж.С. (1988). «Крестообразная экструзия в суперспиральной ДНК - механизмы и контекстное влияние». В Wells RD, Harvey SC (ред.). Необычные структуры ДНК. Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Springer. С. 55–72. Дои:10.1007/978-1-4612-3800-3_4. ISBN  978-1-4612-3800-3.