Эйзосома - Eisosome

Эйзосомы ('eis' означает в портал и 'soma', что означает тело) - большие, гетеродимерные, неподвижные белковые комплексы в плазматическая мембрана которые отмечают сайт эндоцитоз в некоторых эукариоты, и были обнаружены в дрожжи Saccharomyces cerevisiae в 2006 году.[1] В настоящее время семь гены: Pil1, Lsp1 и Sur7,[1] Eis1, Seg1 и Ygr130C,[2] Seg2,[3] аннотированы образованием белков, идентифицированных в эизосомах.[4] Эти подобные органелле структуры развеяли идею о том, что участки эндоцитоза в клетки выбираются случайным образом. Эйзосомы играют важную роль в регуляции архитектуры и организации плазматической мембраны у дрожжей. Микроскопический и генетический анализы связывают эти стабильные ультраструктурные сборки с эндоцитозом липидных и белковых грузов в клетках.[5]

В каждой зрелой дрожжевой клетке примерно 50–100 эизосом, равномерно распределенных по периферии клеточной поверхности характерным пунктирным узором.[2] каждая эизосома содержит примерно 2000–5000 копий Pil1[6] и белки Lsp1, а также интегральный мембранный белок Sur7.[7] Лишь несколько эизосом, присутствующих в клетке, активны одновременно, что позволяет предположить, что эизосомы функционируют за счет использования обратимых фосфорилирование и являются регулируемыми порталами, которые регулируют как местоположение, так и величину мембранного трафика в клетку.

Эндоцитоз дрожжей

Плазматическая мембрана дрожжей состоит из трех отсеков:

  • Мембранный отсек, содержащий Can1 (MCC)
  • Мембранный отсек, содержащий Pma1 (MCP)
  • Мембранный отсек, содержащий TORC2 (MCT)

MCC, борозда в плазматической мембране, создается эизосомами, она исчезает в клетке, в которой отсутствует Pil1, который является одним из основных компонентов эизосомы.[6]

Структурная классификация

Это большие белковые комплексы, состоящие в основном из субъединиц двух Бин-Амфифизин-РВС (БАР) домен содержащие белки Pil1 и Lsp1. Эти два белка-паралога самособираются в спирали структуры более высокого порядка и связываются преимущественно с фосфоинозитид -содержащая мембрана. Также обнаружено, что ассоциированные с эзосомами белки Slm1 и Slm 2 имеют домены F-BAR, которые используются для нацеливания на борозду, например плазматическая мембрана инвагинация.[5]

  • (BAR) Бин-Амфифизин-РВС
  • Slm1 Фосфоинозитид PI4,5P (2) связывающий белок, образует комплекс с Slm2p; действует ниже Mss4p в пути, регулирующем организацию актинового цитоскелета в ответ на стресс; фосфорилируется комплексом TORC2
  • Slm2 Фосфоинозитид PI4,5P (2) связывающий белок, образует комплекс с Slm1p; действует ниже Mss4p в пути, регулирующем организацию актинового цитоскелета в ответ на стресс; фосфорилируется комплексом TORC2
  • Pil1 PI (4,5) P2 аббревиатура от фосфорилирования, ингибируемого основаниями с длинной цепью
  • Lsp 1 LSP1 аббревиатура от длинноцепочечных оснований стимулирует фосфорилирование[8]
  • Аббревиатура TORC2 для мишени комплекса рапамицина 2)

использованная литература

  1. ^ а б Вальтер, Тобиас С .; Брикнер, Джейсон Х .; Агилар, Пабло С.; Берналес, Себастьян; Пантоха, Карлос; Уолтер, Питер (2006). «Эйзосомы маркируют статические участки эндоцитоза». Природа. 439 (7079): 998–1003. Дои:10.1038 / природа04472. PMID  16496001.
  2. ^ а б Deng, C .; Xiong, X .; Крутчинский, А. Н. (2009). «Унифицированная флуоресцентная микроскопия и масс-спектрометрия для изучения белковых комплексов в клетках». Молекулярная и клеточная протеомика. 8 (6): 1413–23. Дои:10.1074 / mcp.M800397-MCP200. ЧВК  2690482. PMID  19269952.
  3. ^ Сегер С. и Филиппсен П. (2010 г.), личное сообщение в SGD
  4. ^ "База данных генома сахаромицетов".
  5. ^ а б Olivera-Couto, A .; Grana, M .; Harispe, L .; Агилар, П. С. (2011). «Ядро эизосомы состоит из белков домена BAR». Молекулярная биология клетки. 22 (13): 2360–72. Дои:10.1091 / mbc.E10-12-1021. ЧВК  3128537. PMID  21593205.
  6. ^ а б Морейра, К. Э .; Walther, T. C .; Агилар, П. С .; Уолтер, П. (2008). «Pil1 контролирует биогенез эизосом». Молекулярная биология клетки. 20 (3): 809–18. Дои:10.1091 / mbc.E08-03-0313. ЧВК  2633383. PMID  19037108.
  7. ^ Камбл, Читра; Джайн, сандхья; Мерфи, Эрин; Ким, Кёнтэ (2011). "Требования к белкам Slm для правильной организации эизосом, эндоцитарного переноса и рециклинга в дрожжах. Saccharomyces cerevisiae". Журнал биологических наук. 36 (1): 79–96. Дои:10.1007 / s12038-011-9018-0. PMID  21451250.
  8. ^ Чжан, X; Лестер, Р.Л .; Диксон, RC (21 мая 2004 г.). «Pil1p и Lsp1p отрицательно регулируют 3-фосфоинозитид-зависимую протеинкиназу-подобную киназу Pkh1p и нижестоящие сигнальные пути Pkc1p и Ypk1p». Журнал биологической химии. 279 (21): 22030–8. Дои:10.1074 / jbc.M400299200. PMID  15016821.