Галектин-1 - Galectin-1

LGALS1
Белок LGALS1 PDB 1gzw.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыLGALS1, GAL1, GBP, галектин 1
Внешние идентификаторыOMIM: 150570 MGI: 96777 ГомолоГен: 7399 Генные карты: LGALS1
Расположение гена (человек)
Хромосома 22 (человек)
Chr.Хромосома 22 (человек)[1]
Хромосома 22 (человек)
Геномное расположение LGALS1
Геномное расположение LGALS1
Группа22q13.1Начинать37,675,636 бп[1]
Конец37,679,802 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE LGALS1 201105 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

3956

16852

Ансамбль

ENSG00000100097

ENSMUSG00000068220

UniProt

P09382

P16045

RefSeq (мРНК)

NM_002305

NM_008495

RefSeq (белок)

NP_002296

NP_032521

Расположение (UCSC)Chr 22: 37.68 - 37.68 МбChr 15: 78.93 - 78.93 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Галектин-1 это белок что у людей кодируется LGALS1 ген.[5][6]

Ген и белок

LGALS1 содержит четыре экзоны. Белок галектин-1 имеет длину 135 аминокислот и высоко консервативен у разных видов. Его можно найти в ядре, цитоплазме, на поверхности клетки и во внеклеточном пространстве. У галектинов в целом отсутствует традиционная сигнальная последовательность, но они все еще секретируются через плазматическую мембрану. Эта нетрадиционная секреция требует функционального гликан сайт привязки. Галектин 1 содержит единственный домен распознавания углеводов, через который он может связывать гликаны как мономер и как гомодимер. Димеры связаны нековалентно и спонтанно диссоциируют при низкой концентрации.[7] Галектин 1 не связывает гликаны при окислении.[8] Имея 6 остатков цистеина, степень окисления оказывает значительное влияние на структуру белка. Сообщается, что окисленная форма имеет альтернативные функции, не связанные с связыванием углеводов.[9]

Функция

В галектины представляют собой семейство связывающих бета-галактозид белков, участвующих в модуляции межклеточных взаимодействий и межклеточных взаимодействий. Галектин-1 может действовать как автокринный отрицательный фактор роста, регулирующий распространение клеток.[10] Экспрессия галектина-1 при лимфоме Ходжкина также опосредует иммуносупрессию CD8 + Т-клеток.[11]

Роль в беременности

Считается, что галектин-1 играет роль в создании иммунная толерантность при беременности.[12] Галектин-1 экспрессируется стромальными клетками эндометрия на протяжении менструального цикла, однако значительно увеличивается во время имплантации. Галектин-1 индуцирует дифференцировку Дендритные клетки к фенотипу, который ослабляет Т-хелпер 1 клетки и Т-хелпер 17 клеток и смягчает воспаление за счет интерлейкин-10 и интерлейкин-27.[13] Он также играет роль в формировании и выражении HLA-G в синцитий.[14]

Взаимодействия

LGALS1 был показан взаимодействовать с БЛИЗНЕЦ4[15] HRAS.[16]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000100097 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000068220 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Gitt MA, Barondes SH (февраль 1991 г.). «Геномная последовательность и организация двух членов семейства генов человеческого лектина». Биохимия. 30 (1): 82–9. Дои:10.1021 / bi00215a013. PMID  1988031.
  6. ^ Готье Л., Росси Б., Ру Ф, Термин Э, Шифф С. (октябрь 2002 г.). «Галектин-1 представляет собой лиганд стромальных клеток пре-B-клеточного рецептора (BCR), участвующий в образовании синапсов между пре-B и стромальными клетками и в запуске пре-BCR». Proc Natl Acad Sci U S A. 99 (20): 13014–9. Дои:10.1073 / pnas.202323999. ЧВК  130578. PMID  12271131.
  7. ^ Чо М., Каммингс Р.Д. (1995). «Галектин-1, бета-галактозид-связывающий лектин в клетках яичников китайского хомячка. I. Физические и химические характеристики». J. Biol. Chem. 270 (10): 5198–206. Дои:10.1074 / jbc.270.10.5198. PMID  7890630.
  8. ^ Оттенрит Р.Л., Джонс А.Л. (1992). «Влияние эндогенного лектинового субстрата на культивируемые ганглиозные клетки дорсального корешка». J. Neurocytol. 21 (11): 788–95. Дои:10.1007 / bf01237904. PMID  1431997.
  9. ^ Кадоя Т., Хорие Х (2005). «Структурные и функциональные исследования галектина-1: новая активность, способствующая регенерации аксонов для окисленного галектина-1». Curr Drug Targets. 6 (4): 375–83. Дои:10.2174/1389450054022007. PMID  16026256.
  10. ^ «Ген Entrez: лектин LGALS1, галактозид-связывающий, растворимый, 1 (галектин 1)».
  11. ^ Ганди, МК (15 августа 2007 г.). «Галектин-1 опосредованное подавление Т-клеточного иммунитета, специфичного к вирусу Эпштейна-Барра, при классической лимфоме Ходжкина». Кровь. 110 (4): 1326–9. Дои:10.1182 / кровь-2007-01-066100. ЧВК  1939905. PMID  17438085.
  12. ^ Муньос-Суано А., Гамильтон А.Б., Бец АГ (май 2011 г.). «Дай мне приют: иммунная система во время беременности». Иммунол. Rev. 241 (1): 20–38. Дои:10.1111 / j.1600-065X.2011.01002.x. PMID  21488887.
  13. ^ Иларреги JM, Croci DO, Bianco GA, Toscano MA, Salatino M, Vermeulen ME, Geffner JR, Rabinovich GA (сентябрь 2009 г.). «Толерогенные сигналы, доставляемые дендритными клетками к Т-клеткам через иммунорегуляторную цепь, управляемую галектином-1, включающую интерлейкин 27 и интерлейкин 10». Nat. Иммунол. 10 (9): 981–91. Дои:10.1038 / ni.1772. PMID  19668220.
  14. ^ Комнинос А.Н., Джаясена С.Н., Дхилло В.С. (2014). «Взаимосвязь между кишечными и жировыми гормонами и размножением». Гм. Репродукция. Обновлять. 20 (2): 153–74. Дои:10.1093 / humupd / dmt033. PMID  24173881.
  15. ^ Пак Дж. В., Фосс П. Г., Грабски С., Ван Дж. Л., Паттерсон Р. Дж. (Сентябрь 2001 г.). «Ассоциация галектина-1 и галектина-3 с Gemin4 в комплексах, содержащих белок SMN». Нуклеиновые кислоты Res. 29 (17): 3595–602. Дои:10.1093 / nar / 29.17.3595. ЧВК  55878. PMID  11522829.
  16. ^ Пас А., Хаклай Р., Элад-Сфадиа Г., Баллан Е., Клоог И. (ноябрь 2001 г.). «Галектин-1 связывает онкогенный H-Ras, опосредуя закрепление Ras-мембраны и трансформацию клеток». Онкоген. 20 (51): 7486–93. Дои:10.1038 / sj.onc.1204950. PMID  11709720.

дальнейшее чтение

  • Баронды Ш., Купер Д. Н., Гитт М. А., Леффлер Х (1994). «Галектины. Структура и функции большого семейства лектинов животных». J. Biol. Chem. 269 (33): 20807–10. PMID  8063692.