KLK14 - KLK14

KLK14
Идентификаторы
ПсевдонимыKLK14, KLK-L6, калликреин-родственная пептидаза 14
Внешние идентификаторыOMIM: 606135 MGI: 2447564 ГомолоГен: 69348 Генные карты: KLK14
Расположение гена (человек)
Хромосома 19 (человек)
Chr.Хромосома 19 (человек)[1]
Хромосома 19 (человек)
Геномное расположение KLK14
Геномное расположение KLK14
Группа19q13.41Начните51,077,495 бп[1]
Конец51,084,245 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE KLK14 220573 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001311182
NM_022046
NM_001369775

NM_174866

RefSeq (белок)

NP_001298111
NP_071329
NP_001356704

NP_777355

Расположение (UCSC)Chr 19: 51.08 - 51.08 МбChr 7: 43.69 - 43.7 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Калликрейн-14 это белок что у людей кодируется KLK14 ген.[5][6][7]

Калликрейнс являются подгруппой сериновые протеазы обладающие разнообразными физиологическими функциями. Все больше данных свидетельствует о том, что многие калликреины участвуют в канцерогенез а у некоторых есть потенциал как новый рак, кожные заболевания и другие биомаркеры болезней.[8] Этот ген является одним из пятнадцати членов подсемейства калликреинов, расположенных в кластере на хромосоме 19. Помимо общего транскрипта, был описан дополнительный вариант транскрипта, но его различие в функции и природе полной длины не было определено.[7]

KLK14 отображает оптимальные трипсин -подобная активность при щелочном pH 8,0 и остается активным в диапазонах pH 5,0 - 9,0 и вырабатывается как зимоген, но может работать и в химотрипсин -подобная мода.[9] Активация KLK14 опосредуется KLK5 и после активации KLK14 он дополнительно усиливает активность протеаз KLK за счет петля положительной обратной связи через расщепление про-KLK5, который является центральным игроком в каскаде KLK.[10][11] Функция KLK14 еще полностью не выяснена, но его наиболее заметным субстратом является PAR2.[12][13] Его активность подавляется широким спектром белков, таких как макроглобулины, змеи, и ингибитор сериновой протеазы лимфоэпителиальный ингибитор типа Kazal (ЛЕКТИ ), а также pH в микросреде; и ингибиторы одиночных ионов металла KLK среди других.[14]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000129437 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000044737 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Lundwall A, Band V, Blaber M, Clements JA, Courty Y, Diamandis EP, et al. (Июнь 2006 г.). «Исчерпывающая номенклатура сериновых протеаз с гомологией тканевых калликреинов». Биологическая химия. 387 (6): 637–41. Дои:10.1515 / BC.2006.082. PMID  16800724. S2CID  436200.
  6. ^ «Труды 1-го Международного симпозиума по калликрейнам, Лозанна, Швейцария, 1-3 сентября 2005 г.». Биологическая химия. 387 (6): 635–824. Июнь 2006 г. Дои:10.1515 / BC.2006.081. PMID  16800723. S2CID  83910246.
  7. ^ а б «Ген Entrez: KLK14 калликреин-родственная пептидаза 14».
  8. ^ Prassas I, Eissa A, Poda G, Diamandis EP (март 2015 г.). «Раскрытие терапевтического потенциала сериновых протеаз человека, связанных с калликреином». Обзоры природы. Открытие наркотиков. 14 (3): 183–202. Дои:10.1038 / nrd4534. PMID  25698643. S2CID  38090565.
  9. ^ Emami N, Diamandis EP (декабрь 2007 г.). «Новое понимание функциональных механизмов и клинического применения семейства калликреин-родственных пептидаз». Молекулярная онкология. 1 (3): 269–87. Дои:10.1016 / j.molonc.2007.09.003. ЧВК  5543873. PMID  19383303.
  10. ^ Браттсанд М., Стефанссон К., Лунд С., Хаасум Ю., Эгельруд Т. (январь 2005 г.). «Протеолитический каскад калликреинов в роговом слое». Журнал следственной дерматологии. 124 (1): 198–203. Дои:10.1111 / j.0022-202x.2004.23547.x. PMID  15654974.
  11. ^ Эйсса А., Диамандис EP (июнь 2008 г.). «Калликреины тканей человека как беспорядочные модуляторы гомеостатических барьерных функций кожи». Биологическая химия. 389 (6): 669–80. Дои:10.1515 / bc.2008.079. PMID  18627299. S2CID  30602024.
  12. ^ Hachem JP, Man MQ, Crumrine D, Uchida Y, Brown BE, Rogiers V и др. (Сентябрь 2005 г.). «Устойчивая активность сериновых протеаз за счет длительного повышения pH приводит к деградации ферментов, обрабатывающих липиды, и глубоким изменениям барьерной функции и целостности рогового слоя». Журнал следственной дерматологии. 125 (3): 510–20. Дои:10.1111 / j.0022-202x.2005.23838.x. PMID  16117792.
  13. ^ Хашем Дж. П., Вагберг Ф., Шмут М., Крамрин Д., Лиссенс В., Джаякумар А. и др. (Июль 2006 г.). «Активность сериновой протеазы и остаточная экспрессия LEKTI определяют фенотип синдрома Нетертона». Журнал следственной дерматологии. 126 (7): 1609–21. Дои:10.1038 / sj.jid.5700288. PMID  16601670.
  14. ^ Сведберг Дж. Э., Вир С. Дж., Харрис Дж. М. (2012). «Природные, искусственно созданные и синтетические ингибиторы калликреин-родственных пептидаз». В Magdolen V, Sommerhoff CP, Fritz H, Schmitt M (ред.). Калликреин-связанные пептидазы. 1: Характеристика, регуляция и взаимодействия внутри протеинов e. Walter de Gruyter GmbH. С. 141–160. Дои:10.1515/9783110260373.141. ISBN  978-3-11-026037-3.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

  • В МЕРОПЫ онлайн-база данных пептидаз и их ингибиторов: S01.029