Лафорин, закодированный EPM2A ген, это фосфатаза, с углевод-связывающий домен, который мутирует у пациентов с Болезнь Лафора.[1][2] Он имеет двойную специфику фосфатаза домен (DSP) и модуль связывания углеводов подтип 20[3] (CBM20). Его физиологический субстрат еще предстоит идентифицировать, и молекулярные механизмы, в которых мутировавший лафорин вызывает Болезнь Лафора неизвестно, хотя в исследовании Ortolano et al.[1] Лафорин регулирует аутофагию через Млекопитающие-мишени рапамицина, который нарушается при болезни Лафора.[4]
Рекомендации
- ^ а б Ortolano S, Vieitez I, Agis-Balboa RC, Spuch C (январь 2014 г.). «Потеря ГАМКергических нейронов коры лежит в основе невропатологии болезни Лафора». Молекулярный мозг. 7: 7. Дои:10.1186/1756-6606-7-7. ЧВК 3917365. PMID 24472629.
- ^ Ганеш С., Агарвала К.Л., Уэда К., Акаги Т., Шода К., Усуи Т., Хашикава Т., Осада Х., Дельгадо-Эскуэта А.В., Ямакава К. (сентябрь 2000 г.). «Лафорин, дефектный при прогрессирующей миоклонической эпилепсии типа Lafora, представляет собой фосфатазу с двойной специфичностью, связанную с полирибосомами». Молекулярная генетика человека. 9 (15): 2251–61. Дои:10.1093 / oxfordjournals.hmg.a018916. PMID 11001928.
- ^ "CAZy - CBM".
- ^ Агуадо С., Саркар С., Корольчук В.И., Криадо О, Верния С., Бойя П., Санз П., де Кордова С.Р., Кнехт Е., Рубинштейн округ Колумбия (июль 2010 г.). «Лафорин, самый распространенный белок, мутировавший при болезни Лафора, регулирует аутофагию». Молекулярная генетика человека. 19 (14): 2867–76. Дои:10.1093 / hmg / ddq190. ЧВК 2893813. PMID 20453062.
внешняя ссылка
