Связанный с микротрубочками белок 2 - Microtubule-associated protein 2

MAP2
Идентификаторы
ПсевдонимыMAP2, MAP2A, MAP2B, MAP2C, белок 2, связанный с микротрубочками, MAP-2
Внешние идентификаторыOMIM: 157130 MGI: 97175 ГомолоГен: 1779 Генные карты: MAP2
Расположение гена (человек)
Хромосома 2 (человек)
Chr.Хромосома 2 (человек)[1]
Хромосома 2 (человек)
Геномное расположение MAP2
Геномное расположение MAP2
Группа2q34Начинать209,424,058 бп[1]
Конец209,734,118 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE MAP2 210015 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001039934
NM_008632
NM_001310634

RefSeq (белок)

NP_001035023
NP_001297563
NP_032658

Расположение (UCSC)Chr 2: 209,42 - 209,73 МбChr 1: 66.18 - 66.44 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Связанный с микротрубочками белок 2 это белок что у людей кодируется MAP2 ген.[5][6]

Функция

Этот ген кодирует белок, принадлежащий к белок, связанный с микротрубочками семья. Белки этого семейства были первоначально изолированы, поскольку они совместно очищаются с тубулин в экспериментах по полимеризации: тубулин в экстрактах клеток можно заставить полимеризоваться с образованием микротрубочки (MT) под воздействием тепла и добавления GTP, а затем МТ можно собрать центрифугированием. Когда это сделано, ряд белков, связанных с микротрубочками, собирается вместе с MT и может быть обнаружена с помощью SDS-PAGE и других методов. Экстракты мозга богаты некоторыми из этих белков, одним из которых является MAP2. Один ген MAP2 производит четыре основных транскрипта, продуцирующих четыре белка, MAP2A, MAP2B, MAP2C и MAP2D. MAP2A и MAP2B представляют собой белки с очень высокой молекулярной массой, с кажущейся молекулярной массой на SDS-PAGE около 250 кДа, в то время как MAP2C и MAP2D представляют собой формы с гораздо более низкой молекулярной массой с очевидным размером SDS-PAGE около 70 кДа.[7]. Все формы MAP2 имеют общую коровую последовательность, которая включает в себя связывающие МТ домены, 18 аминокислотных последовательностей, которые обнаруживаются в других ассоциированных с МТ белках, таких как КАРТА Тау и MAP1B. Считается, что изоформы MAP2 участвуют в сборке MT, что является важным этапом нейритогенеза. MAP2 служит для стабилизации роста MT путем сшивания MT с промежуточные нити и другие МП. Изоформы MAP2 представляют собой нейрон-специфические белки цитоскелета, обогащенные дендриты и перикария, участвуя в определении и стабилизации морфологии нейронов во время нейрон разработка. В результате антитела к MAP2 широко используются для идентификации нейрональных клеток и отслеживания дендритных процессов в экспериментальных условиях.

Взаимодействия

MAP2 был показан взаимодействовать с Grb2,[8][9] NEFL[10] и MYO7A.[11], Все изоформы MAP2 связываются с микротрубочками

Нейроны выращивали в культуре ткани и окрашивали антителами к MAP2 белок в зеленом и тау MAP в красном, используя иммунофлуоресценция техника. MAP2 обнаруживается только в дендритах и ​​перикариях, тогда как тау обнаруживается не только в дендритах и ​​перикариях, но и в аксонах. В результате аксоны кажутся красными, а дендриты и перикария - желтыми из-за наложения красного и зеленого сигналов. ДНК показана синим цветом с использованием DAPI краситель, который выделяет ядра. Изображение любезно предоставлено EnCor Biotechnology Inc.

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000078018 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000015222 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Неве Р.Л., Харрис П., Косик К.С., Курнит Д.М., Донлон Т.А. (май 1987 г.). «Идентификация клонов кДНК человеческого тау-белка, ассоциированного с микротрубочками, и хромосомная локализация генов тау-белка и ассоциированного с микротрубочками белка 2». Brain Res. 387 (3): 271–80. Дои:10.1016 / 0169-328x (86) 90033-1. PMID  3103857.
  6. ^ Калчева Н., Альбала Дж., О'Гуин К., Рубино Х., Гарнер С., Шафит-Загардо Б. (декабрь 1995 г.). «Геномная структура человеческого белка 2, связанного с микротрубочками (MAP-2), и характеристика дополнительных изоформ MAP-2». Proc Natl Acad Sci U S A. 92 (24): 10894–8. Дои:10.1073 / пнас.92.24.10894. ЧВК  40537. PMID  7479905.
  7. ^ «Ген Entrez: белок 2, связанный с микротрубочками MAP2».
  8. ^ Lim RW, Halpain S (июль 2000 г.). «Регулируемая ассоциация белка 2, связанного с микротрубочками (MAP2), с Src и Grb2: доказательства того, что MAP2 является каркасным белком». J. Biol. Chem. 275 (27): 20578–87. Дои:10.1074 / jbc.M001887200. PMID  10781592.
  9. ^ Замора-Леон С.П., Ли Дж., Дэвис П., Шафит-Загардо Б. (октябрь 2001 г.). «Связывание Fyn с MAP-2c через связывающий домен SH3. Регулирование взаимодействия посредством ERK2». J. Biol. Chem. 276 (43): 39950–8. Дои:10.1074 / jbc.M107807200. PMID  11546790.
  10. ^ Frappier T, Stetzkowski-Marden F, Pradel LA (апрель 1991 г.). «Домены взаимодействия легкой цепи нейрофиламента и спектрина мозга». Biochem. J. 275 (Pt 2): 521–7. Дои:10.1042 / bj2750521. ЧВК  1150082. PMID  1902666.
  11. ^ Тодоров П.Т., Хардисты Р.Э., Браун С.Д. (март 2001 г.). «Миозин VIIA специфически связан с кальмодулином и белком-2B, связанным с микротрубочками (MAP-2B)». Biochem. J. 354 (Pt 2): 267–74. Дои:10.1042/0264-6021:3540267. ЧВК  1221652. PMID  11171103.

дальнейшее чтение