Белки, регулирующие азот Pii - Pii nitrogen regulatory proteins

Белок регуляции азота P-II
2pii.png
Белок GlnB из Кишечная палочка. PDB 2pii[1] Белок GlnB в Кишечная палочка на 68% идентичен GlnK.
Идентификаторы
СимволP-II
PfamPF00543
Pfam кланCL0089
ИнтерПроIPR002187
УМНАЯSM00938
PROSITEPDOC00439
SCOP21пил / Объем / СУПФАМ

PII Семейство включает группу широко распространенных белков сигнальной трансдукции, обнаруженных почти во всех бактериях, а также присутствующих в архее и хлоропластах водорослей и растений.[2] пII образуют бочкообразные гомотримеры с гибкой петлей, а именно Т-петлей, выходящей из каждой субъединицы.[2] пII белки обладают исключительными сенсорными свойствами; они могут существовать в широком диапазоне структурных состояний в соответствии с уровнями АТФ, АДФ и 2-оксоглуратата. Эти метаболиты аллостерически взаимодействуют с PII в трех консервативных сайтах связывания, расположенных в боковой полости между каждым PII субъединица. АТФ и АДФ конкурентно связываются со связыванием нуклеотидов, тогда как 2-оксоглутарат взаимодействует только с PII в присутствии MgATP.[3]

В Proteobacteria, PII белки также подвергаются циклу обратимой посттрансляционной модификации (Huergo et al., 2013). В режиме с низким содержанием азота низкий внутриклеточный уровень глутамина запускает уридилилтрансферазную активность бифункционального фермента GlnD, способствуя уридилилированию консервативного Tyr-51, расположенного в верхней части PII Т-образная петля. И наоборот, в режиме с высоким содержанием азота накопление внутриклеточного глутамина запускает уридилил-удаляющую активность GlnD и PII накапливается в неизмененной форме (Huergo et al., 2013).

Способность PII для определения важных метаболитов и интеграции сигналов, происходящих от энергетического статуса (соотношение АТФ и АДФ), уровни углерода (2-оксоглуратат) и азота (глутамин и 2-оксоглутарат) были капитализированы во время эволюции, так что PII может действовать как диссоциируемая регуляторная субъединица ряда транспортеров, регуляторов транскрипции и ферментов.[4]

Структура

Белки PII существуют в тримерах in vivo и связывают АТФ в щели между субъединицами. Есть две гибкие петли, называемые B-петлей и T-петлей, которые участвуют в регуляции белка. Т-образная петля содержит сохраненный тирозин который является местом прикрепления уридила.

Регулирование бактериальной глутаминсинтазы (GlnA) уридилилированием Pii белки. Уридилилтрансфераза (GlnD) уридилилирует регуляторный белок PII (GlnB), который определяет, аденилилирует или деаденилилирует глутаминсинтазу аденилилтрансфераза (GlnE). Названия белков такие же, как в Кишечная палочка. Гомологи у других бактерий могут иметь другие названия.

Роль в метаболизме азота

После азотного голодания повышенные внутриклеточные концентрации аммиака вызывают деуридилилирование GlnK. Затем он напрямую связывается с аммиачный канал AmtB для блокировки проводимости аммиака.[5][6] Белки PII, такие как SbtB также участвуют в регуляции углеродного метаболизма, эти белки способны контролировать активность ацетил-КоА-карбоксилазы в растениях, водорослях и бактериях. [7]

Рекомендации

  1. ^ Карр П.Д., Чеа Э., Саффолк П.М., Васудеван С.Г., Диксон Н.Э., Оллис Д.Л. (январь 1996 г.). «Рентгеновская структура белка передачи сигнала от Escherichia coli при 1,9 A». Acta Crystallographica Раздел D. 52 (Чт 1): 93–104. Дои:10.1107 / S0907444995007293. PMID  15299730.
  2. ^ а б Уэрго Л.Ф., Чандра Г., Меррик М. (март 2013 г.). "Белки передачи сигнала P (II): регулирование азота и не только". Обзор микробиологии FEMS. 37 (2): 251–83. Дои:10.1111 / j.1574-6976.2012.00351.x. PMID  22861350.
  3. ^ Уэрго Л.Ф., Педроса Ф.О., Мюллер-Сантос М., Чубацу Л.С., Монтейро Р.А., Меррик М., Соуза Е.М. (январь 2012 г.). «Белки сигнальной трансдукции PII: ключевые игроки в посттрансляционном контроле активности нитрогеназы». Микробиология. 158 (Пт 1): 176–90. Дои:10.1099 / мик ..0.049783-0. PMID  22210804.
  4. ^ Huergo LF, Dixon R (декабрь 2015 г.). «Появление 2-оксоглутарата в качестве основного регулятора метаболита». Обзоры микробиологии и молекулярной биологии. 79 (4): 419–35. Дои:10.1128 / MMBR.00038-15. ЧВК  4651028. PMID  26424716.
  5. ^ Дюран А., Меррик М. (октябрь 2006 г.). «Анализ комплекса Escherichia coli AmtB-GlnK in vitro показывает стехиометрическое взаимодействие и чувствительность к АТФ и 2-оксоглутарату». Журнал биологической химии. 281 (40): 29558–67. Дои:10.1074 / jbc.M602477200. PMID  16864585.
  6. ^ Конрой MJ, Durand A, Lupo D, Li XD, Bullough PA, Winkler FK, Merrick M (январь 2007 г.). «Кристаллическая структура комплекса Escherichia coli AmtB-GlnK показывает, как GlnK регулирует аммиачный канал». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 104 (4): 1213–8. Bibcode:2007PNAS..104.1213C. Дои:10.1073 / pnas.0610348104. ЧВК  1783118. PMID  17220269.
  7. ^ Герхардт Е.С., Родригес Т.Э., Мюллер-Сантос М., Педроса Ф.О., Соуза Е.М., Форчхаммер К., Уэрго Л.Ф. (март 2015 г.). «Бактериальный белок трансдукции сигнала GlnB регулирует коммитируемую стадию биосинтеза жирных кислот, действуя как диссоциируемая регуляторная субъединица ацетил-КоА-карбоксилазы». Молекулярная микробиология. 95 (6): 1025–35. Дои:10,1111 / ммi.12912. PMID  25557370. S2CID  20384007.