Пермеаза захвата калия - Potassium uptake permease

Белок транспортной системы калия с низким сродством
Идентификаторы
СимволКУП или ТркД
PfamPF02705
ИнтерПроIPR003855.
Транспортер калия с высоким сродством
Идентификаторы
СимволHAK1
PfamPF02705
ИнтерПроIPR003855

В калий (К+) семейства пермеазы захвата (KUP) (TC № 2.A.72 ) является членом Суперсемейство APC вторичных перевозчиков.[1] Белки Семейство КУП / ХАК / КТ включают белок KUP (TrkD) Кишечная палочка и гомологи в обоих Грамположительный и Грамотрицательные бактерии. Высокое сродство (20 мкМ) K+ системы поглощения (Hak1, ТК № 2.A.72.2.1 ) дрожжей Debaryomyces occidentalis а также грибок, Neurospora crassa, и были охарактеризованы несколько гомологов у растений. Arabidopsis thaliana и другие растения обладают множественными паралогами семейства KUP. В то время как многие растительные белки тесно сгруппированы вместе, белки Hak1 дрожжей, а также два грамположительных и грамотрицательных бактериальных белка имеют отдаленное родство на филогенетическом дереве семейства KUP.[2] Всех классифицированных в настоящее время членов семьи KUP можно найти в База данных классификации транспортеров.

Структура и функции

кишечная палочка

В Кишечная палочка белок имеет длину 622 аминоацильных остатка и имеет 12 установленных трансмембранных гаечных ключей (440 остатков) с необходимым гидрофильным С-концевым доменом из 182 остатков, локализованным на цитоплазматической стороне мембраны.[3] Делеция большей части гидрофильного домена снижает, но не отменяет транспортную активность KUP. Функция С-концевого домена неизвестна. В Кишечная палочка Считается, что белок KUP является вторичным переносчиком. Поглощение блокируется протонофорами, такими как CCCP (но нет арсенат ), и представлены доказательства механизма протонного симпорта.[4] В N. crassa Ранее было показано, что белок является K+:ЧАС+ symporter, установив, что семейство KUP состоит из вторичных носителей.

Дрожжи

Дрожжи с высоким сродством (KM = 1 мкМ) K+ транспортер Hak1 состоит из 762 аминоацильных остатков с 12 предполагаемыми ТМС. Словно Кишечная палочка KUP, он обладает С-концевым гидрофильным доменом, вероятно, локализованным на цитоплазматической стороне мембраны. Hak1 может накапливать K+ 106-сложите против градиента концентрации. Растение с высоким и низким сродством K+ транспортеры могут дополнять K+ поглощение дефектов в E. coli.

TRK

Транспортеры ТРК, отвечающие за основную массу К+ Накапливаются в растениях, грибах и бактериях, опосредуют ионные токи, вызываемые большими мембранными напряжениями (от -150 до -250 мВ), обычными для неживотных клеток. Бактериальные белки TRK напоминают K+ каналы в своей первичной последовательности кристаллизуются в виде мембранных димеров, имеющих внутримолекулярный K+-каналоподобная складчатость и комплекс с цитоплазматическим воротником, образованным из четырех доменов RCK.[5] Белки TRK грибов обладают большим встроенным регуляторным доменом и высококонсервативной парой трансмембранных спиралей (TMS 7 и 8, перед С-концом), которые, как предполагается, облегчают внутримембранный олигомеризация Эти белки HAK грибов представляют собой хлоридные каналы, опосредующие отток - процесс, подавляемый осмозащитными средствами. Это связано с гидрофобным гейтированием и напоминает проводимость по анионным каналам, управляемым лигандом Cys-петли. Возможно, тенденция гидрофобный или же амфипатический трансмембранные спирали для самоорганизации в олигомеры создают новые ионные пути через мембраны: гидрофобные нанопоры, пути с низкой селективностью, регулируемые хаотропный поведение отдельных ионных частиц под действием мембранного напряжения.[5]

Транспортная реакция

Обобщенная транспортная реакция для членов семейства KUP:[2]

K+ (выход) + энергия → K+ (в).

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Vastermark A, Wollwage S, Houle ME, Rio R, Saier MH (октябрь 2014 г.). «Расширение суперсемейства вторичных носителей APC». Белки. 82 (10): 2797–811. Дои:10.1002 / prot.24643. ЧВК  4177346. PMID  25043943.
  2. ^ а б Saier, MH Jr. "2.A.72 Семейство пермеазы поглощения K + (KUP)". База данных классификации транспортеров.
  3. ^ Сато Й., Нанатани К., Хамамото С., Симидзу М., Такахаши М., Табучи-Кобаяси М., Мизутани А., Шредер Дж. И., Сума С., Уодзуми Н. (май 2014 г.). «Определение покрывающих мембран доменов и важнейших локализованных на мембране кислотных аминокислотных остатков для транспорта калия Kup / HAK / KT-типа Escherichia coli». Журнал биохимии. 155 (5): 315–23. Дои:10.1093 / jb / mvu007. PMID  24519967.
  4. ^ Захарян Э., Трчунян А. (октябрь 2001 г.). «Приток K + с помощью Kup в Escherichia coli сопровождается уменьшением оттока H +». Письма о микробиологии FEMS. 204 (1): 61–4. Дои:10.1111 / j.1574-6968.2001.tb10863.x. PMID  11682179.
  5. ^ а б Пардо Дж. П., Гонсалес-Андраде М., Аллен К., Курода Т., Слейман С. Л., Риветта А. (декабрь 2015 г.). «Структурная модель для факультативных анионных каналов в олигомерном мембранном белке: дрожжевой TRK (K (+)) системе». Pflügers Archiv. 467 (12): 2447–60. Дои:10.1007 / s00424-015-1712-6. PMID  26100673. S2CID  25527387.

дальнейшее чтение

По состоянию на 2 февраля 2016 г. эта статья полностью или частично взята из База данных классификации транспортеров. Владелец авторских прав лицензировал контент таким образом, чтобы разрешить повторное использование в соответствии с CC BY-SA 3.0 и GFDL. Все соответствующие условия должны быть соблюдены. Исходный текст был в "2.A.72 Семейство пермеазы поглощения K + (KUP)"