Rhodospirillum rubrum - Rhodospirillum rubrum
| Rhodospirillum rubrum | |
|---|---|
 | |
| Научная классификация | |
| Королевство: | |
| Тип: | |
| Класс: | |
| Заказ: | |
| Семья: | |
| Род: | |
| Разновидность: | R. rubrum |
| Биномиальное имя | |
| Rhodospirillum rubrum (Эсмарк 1887 г.) Молиш 1907 г.[1] | |
Rhodospirillum rubrum (R. rubrum) это Грамотрицательный, розового цвета Протеобактерии, размером от 800 до 1000 нанометры. Это факультативный анаэроб, таким образом, способный использовать кислород для аэробного дыхания в аэробных условиях или альтернативный терминальный акцептор электронов для анаэробного дыхания в анаэробных условиях. Альтернативные терминальные акцепторы электронов для R. rubrum включают диметилсульфоксид или же оксид триметиламина. [2]
Под аэробным ростом фотосинтез генетически подавлен и R. rubrum тогда бесцветен. После исчерпания кислорода, R. rubrum немедленно запускает производство аппарата фотосинтеза, включая мембранные белки, бактериохлорофиллы и каротиноиды, т.е. бактерия становится активным фотосинтезом. Механизм подавления фотосинтеза изучен плохо. Фотосинтез R. rubrum отличается от растений, поскольку не обладает хлорофилл а, но бактериохлорофиллы. В то время как бактериохлорофилл может поглощать свет с максимальной длиной волны от 800 до 925 нм, хлорофилл поглощает свет с максимальной длиной волны от 660 до 680 нм. R. rubrum представляет собой спиралевидную бактерию (спириллум, множественное число: спирилла).
R. rubrum также азотфиксирующая бактерия, т.е. может выражать и регулировать нитрогеназа, белковый комплекс, который может катализировать превращение атмосферных диазот в аммиак. Когда бактерии подвергаются воздействию аммиака, темноты и метосульфата феназина, азотфиксация прекращается.[3] Благодаря этому важному свойству R. rubrum был объектом тестирования многих различных групп, чтобы понять сложные регуляторные схемы, необходимые для возникновения этой реакции.[4][5][6][7] Это было в R. rubrum что впервые посттрансляционное регулирование нитрогеназы. Нитрогеназа модифицируется АДФ-рибозилированием в аргинин остаток 101 (Arg101)[8] в ответ на так называемые эффекторы "выключения" - глутамин или же аммиак - и тьма.[9]
R. rubrum имеет несколько потенциальных применений в биотехнология:
- Количественное накопление предшественников ПОБ (полигидроксимасляной кислоты) в клетке для производства биопластик.
- Производство биологических водородное топливо.
- Модельная система для изучения конверсии из Световая энергия к химическая энергия и регуляторные пути азотфиксация система.
Рекомендации
- ^ Parte, A.C. «Родоспириллы». LPSN.
- ^ Шульц Дж. Э., Уивер П. Ф. (январь 1982 г.). «Ферментация и анаэробное дыхание. Rhodospirillum rubrum и Rhodopseudomonas capsulata". Журнал бактериологии. 149 (1): 181–190. PMID 6798016.
- ^ Канемото Р.Х., Ладден П.В. (май 1984 г.). «Влияние аммиака, темноты и феназинметосульфата на нитрогеназную активность целых клеток и модификацию белка Fe в Rhodospirillum rubrum». Журнал бактериологии. 158 (2): 713–20. ЧВК 215488. PMID 6427184.
- ^ Тейшейра П.Ф., Йонссон А., Франк М., Ван Х., Нордлунд С. (август 2008 г.). «Взаимодействие белка передачи сигнала GlnJ с клеточными мишенями AmtB1, GlnE и GlnD в Rhodospirillum rubrum: зависимость от марганца, 2-оксоглутарата и отношения АДФ / АТФ». Микробиология. 154 (Pt 8): 2336–47. Дои:10.1099 / мик.0.2008 / 017533-0. PMID 18667566.
- ^ Селао Т.Т., Нордлунд С., Норен А. (август 2008 г.). «Сравнительные протеомные исследования Rhodospirillum rubrum, выращенных в различных азотных условиях». Журнал протеомных исследований. 7 (8): 3267–75. Дои:10.1021 / pr700771u. PMID 18570453.
- ^ Wolfe DM, Zhang Y, Roberts GP (октябрь 2007 г.). «Специфичность и регуляция взаимодействия белков PII и AmtB1 в Rhodospirillum rubrum». Журнал бактериологии. 189 (19): 6861–9. Дои:10.1128 / JB.00759-07. ЧВК 2045211. PMID 17644595.
- ^ Йонссон А., Тейшейра П.Ф., Нордлунд С. (май 2007 г.). «На активность аденилилтрансферазы в Rhodospirillum rubrum in vitro влияет только альфа-кетоглутарат и немодифицированные белки PII, но не глутамин». Журнал FEBS. 274 (10): 2449–60. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2007.05778.x. PMID 17419734.
- ^ Папа М.Р., Мюррелл С.А., Ладден П.В. (май 1985 г.). «Ковалентная модификация железного протеина нитрогеназы из Rhodospirillum rubrum путем аденозиндифосфорибозилирования определенного остатка аргинина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 82 (10): 3173–7. Bibcode:1985ПНАС ... 82.3173П. Дои:10.1073 / pnas.82.10.3173. JSTOR 25545. ЧВК 397737. PMID 3923473.
- ^ Neilson AH, Nordlund S (ноябрь 1975 г.). «Регуляция синтеза нитрогеназы в интактных клетках Rhodospirillum rubrum: инактивация азотфиксации аммиаком, L-глутамином и L-аспарагином». Журнал общей микробиологии. 91 (1): 53–62. Дои:10.1099/00221287-91-1-53. PMID 811763.