Small Maf - Википедия - Small Maf

Малая маф (мышечно-апоневротическая фибросаркома) белки представляют собой факторы транскрипции типа лейциновой молнии основной области, которые могут связываться с ДНК и регулировать генную регуляцию.[1][2] Есть три небольших белка Maf (sMaf), а именно: MafF, MafG, и MafK, у позвоночных.[3] Одобренные Комитетом по номенклатуре генов HUGO (HGNC) названия генов MAFF, MAFG и МАФК представляют собой "гомолог F, G и K онкогена v-maf птичьей мышечно-апоневротической фибросаркомы", соответственно.

Благодаря структурам лейциновой молнии sMaf сами по себе образуют гомодимеры.[2] и гетеродимеры с другими специфическими факторами транскрипции bZIP, такими как факторы транскрипции CNC (cap 'n' collar)[4][5][6][7] и семьи Баха.[8] Поскольку белки CNC и Баха не могут связываться с ДНК сами по себе, sMaf являются незаменимыми партнерами семейств факторов транскрипции CNC и Баха. Благодаря взаимодействию с этими факторами транскрипции sMafs активно участвуют в активации или репрессии транскрипции в зависимости от природы гетеродимерных партнеров.

Подтипы

Следующие гены кодируют небольшие белки Maf

  • MAFF (Человек), Maff (Мышь), мафт переименован мафф (Данио)
  • MAFG (Человек), Mafg (Мышь), мафг (Данио)
  • МАФК (Человек), Mafk (Мышь), мафк (Данио)

История и открытия

Рисунок 1. Структуры белков семейства Maf.

Белки sMaf были идентифицированы как члены транскрипционных факторов семейства Maf.[2] Семейство Maf делится на два подсемейства, а именно: большое подсемейство Maf (c-Maf, MafA, MafB и NRL); и небольшое подсемейство Maf (MafF, MafG и MafK) (рис. 1). Первый член семьи Маф - c-Maf, который был клонирован как клеточный аналог онкогена v-Maf, выделенного из мышечно-апоневротической фибросаркомы птиц.[9] Позднее были выделены гены MafF, MafG и MafK.[1][2] Поскольку MafF, MafG и MafK являются хорошо законсервированными белками 18 кДа, которые лишены домена активации транскрипции, они классифицируются в небольшое подсемейство Maf, которое структурно и функционально отличается от большого подсемейства Maf.[1]

Структура гена и регуляция

Три гена sMaf широко экспрессируются в различных типах клеток и тканях при дифференциальной регуляции транскрипции.[10][11] У мышей каждый ген sMaf несет в себе несколько первых экзонов, которые частично вносят вклад в их тканеспецифичные или специфичные для стимула паттерны экспрессии.[11][12][13][14] Человек MAFF индуцируется провоспалительными цитокинами.[15] Мышь Mafg ген индуцируется окислительным стрессом (например, активными формами кислорода и электрофильными соединениями) или присутствием желчных кислот.[14][16] Мышь Mafk ген находится под контролем GATA факторы (ГАТА-1 и ГАТА-2 в кроветворных тканях; и ГАТА-4 и ГАТА-6 в сердечных тканях).[17]

Структура белка

Рис. 2. Выравнивание аминокислотных последовательностей sMaf человека.

Все члены семейства Maf, включая sMafs, имеют структуру bZIP, которая состоит из основной области для связывания ДНК и структуры лейциновой молнии для образования димеров (Рис. 2). Основная область каждого белка семейства Maf содержит остаток тирозина, который имеет решающее значение для уникальных способов связывания ДНК этих белков (подробнее см. Ниже).[18] Кроме того, каждый белок семейства Maf обладает расширенной областью гомологии (EHR), которая способствует стабильному связыванию ДНК.[19][20] С-концевая область sMaf включает область, необходимую для его собственно субядерной локализации.[21] Сообщалось о двух модификациях MafG: СУМОилирование через мотив SUMOylation в N-концевой области;[22] фосфорилирование через сайт фосфорилирования ERK в С-концевой области.[23]

Функция

Белки sMaf сами по себе образуют гомодимеры и гетеродимеры с двумя другими семействами bZIP факторов транскрипции, а именно белками CNC (cap 'n' collar) (p45 NF-E2 (NFE2 ), Nrf1 (NFE2L1 ), Nrf2 (NFE2L2 ) и Nrf3 (NFE2L3 ) - не путать с ядерными респираторными факторами)[4][5][6][7] и белки Баха (Бах1 и Бах2 ).[8] Поскольку эти белки не могут связывать ДНК сами по себе, белки sMaf являются незаменимыми партнерскими молекулами для факторов транскрипции CNC и Баха.

Рис.3 Мотивы связывания, распознаваемые ЧПУ / Бахом и sMafs.

Гомодимеры sMaf связываются с палиндромной последовательностью ДНК, называемой элементом распознавания Maf (MARE: TGCTGACTCAGCA) и связанные с ним последовательности.[2] Структурный анализ показал, что основная область фактора Maf распознает фланкирующие последовательности GC.[20] Напротив, гетеродимеры CNC-sMaf или Bach-sMaf предпочтительно связываются с последовательностями ДНК (RTGA (C / G) NNNGC: R = A или G), которые немного отличаются от MARE (рис. 3).[24][25][26] Последние последовательности ДНК были признаны элементами антиоксидантного / электрофильного ответа.[27][28] или мотивы, связывающие NF-E2,[29][30] с которыми связываются гетеродимеры Nrf2-sMaf и гетеродимеры p45 NF-E2-sMaf, соответственно. Было предложено, чтобы последние последовательности были классифицированы как элементы связывания CNC-sMaf (CsMBEs).[26]

Также сообщалось, что sMaf образуют гетеродимеры с другими факторами транскрипции bZIP, такими как c-Jun и c-Fos.[31] Однако биологическое значение этих гетеродимеров остается неизвестным.

sMaf гомодимер

Поскольку у sMaf отсутствуют какие-либо канонические домены активации транскрипции, гомодимер sMaf действует как негативный регулятор. Известно, что сверхэкспрессия MafG ингибирует образование протромбоцитов, что, как полагают, отражает процесс производства тромбоцитов.[32] SUMOylation необходимо для репрессии транскрипции, опосредованной гомодимером MafG.[22]

p45 Гетеродимер NF-E2-sMaf

Гетеродимеры p45 NF-E2-sMaf имеют решающее значение для продукции тромбоцитов. Исследования на мышах с нокаутом показали, что мыши с нокаутом MafG демонстрируют легкую тромбоцитопению,[33] тогда как у мышей с двойными мутантами MafG и MafK наблюдается тяжелая тромбоцитопения.[34] Сходные результаты наблюдались также у мышей с нокаутом p45 NF-E2.[35] Гетеродимер p45 NF-E2-sMaf регулирует гены, ответственные за продукцию и функцию тромбоцитов.[36]

Nrf1-sMaf гетеродимер

Гетеродимеры Nrf1-sMaf критичны для гомеостаза нейронов. Исследования на мышах с нокаутом показали, что Mafg нокаутные мыши проявляют легкую атаксию.[33] Mafg и Mafk мутантные мыши (Mafg−/−:: Mafk+/−) демонстрируют более тяжелую атаксию с прогрессирующей дегенерацией нейронов.[37] Сходные результаты наблюдались также у мышей с нокаутом Nrf1, специфичных для центральной нервной системы.[38][39] Гетеродимеры Nrf1-sMaf регулируют гены, ответственные за протеасомные гены и гены метаболизма.[40]

Nrf2-sMaf гетеродимер

Гетеродимеры Nrf2-sMaf имеют решающее значение для реакции на окислительный и электрофильный стресс. Nrf2 известен как главный регулятор генов ферментов, метаболизирующих антиоксиданты и ксенобиотики.[6] Индукция этих цитопротекторных генов нарушена у мышей с нокаутом Nrf2.[6] В то время как мыши MafG, MafK и MafF с тройным нокаутом умирают на эмбриональной стадии, культивируемые клетки, происходящие от эмбриона с тройным нокаутом, не могут индуцировать Nrf2-зависимые цитопротективные гены в ответ на стимулы.[41]

Гетеродимер Bach1-sMaf

Гетеродимер Bach1-sMaf важен для метаболизма гема. Исследования на мышах с нокаутом показали, что экспрессия гена гемоксигеназы-1 повышается у мышей с нокаутом Bach1.[42] Аналогичные результаты наблюдались также у мышей с двойными мутантами MafG и MafK (Mafg−/−:: Mafk+/−).[37] Эти данные показывают, что гетеродимер Bach1-sMaf отрицательно регулирует ген гемоксигеназы-1.

Гетеродимер Bach2-sMaf

Гетеродимеры Bach2-sMaf критичны для дифференцировки В-клеток.[43] Исследования на мышах с нокаутом Bach2 продемонстрировали, что Bach2 необходим для переключения классов и соматической гипермутации генов иммуноглобулинов.[44] Однако эти фенотипы не исследовались у мышей с нокаутом sMaf.

Функция sMaf с составными или неизвестными партнерами

Двойные мутантные мыши MafG и MafK (Mafg−/−:: Mafk+/−) имеют катаракту.[45] Однако взаимодействие партнера (ов) ЧПУ с sMafs в этом контексте остается неопределенным. MafG, MafK и MafF с тройным нокаутом мышей умирают во время эмбриогенеза, демонстрируя, что sMafs незаменимы для эмбрионального развития.[46] Поскольку мыши с двойными мутантами Nrf1 и Nrf2 также умирают во время эмбриогенеза,[47] потеря функции как Nrf1-sMaf, так и Nrf2-sMaf может способствовать летальности.

Стол. Фенотипы мелких одиночных и сложных мутантных мышей Maf
ГенотипФенотип
MaffMafgMafk
−/−Нет явного фенотипа в лабораторных условиях [11]
−/−Легкая моторная атаксия, легкая тромбоцитопения [33]
−/−Нет явного фенотипа в лабораторных условиях [33]
−/−+/−Тяжелая моторная атаксия, прогрессирующая дегенерация нейронов, тяжелая тромбоцитопения и катаракта [37][45]
−/−−/−Более тяжелые нейрональные фенотипы и перинатальный летальный исход [34]
−/−+/−−/−Нет серьезных отклонений от нормы (плодородный) [46]
−/−−/−−/−Задержка роста, гипоплазия печени плода и летальный исход около эмбрионального дня, 13,5 [46]
+/− (гетерозигота ), −/− (гомозигота ), пустой (дикий тип)

Ассоциация болезней

Было высказано предположение, что sMafs участвуют в различных заболеваниях в качестве гетеродимерных партнеров белков CNC и Баха. Поскольку гетеродимеры Nrf2-sMaf регулируют батарею антиоксидантных и метаболизирующих ксенобиотиков ферментов,[6][41] Предполагается, что нарушение функции sMafs сделает клетки уязвимыми к различным стрессам и увеличит риск различных заболеваний, таких как рак. SNP, связанные с началом рака, были зарегистрированы в MAFF и MAFG гены.[48][49] Кроме того, известно, что Nrf2 имеет решающее значение для противовоспалительных реакций.[50][51] Таким образом, ожидается, что недостаточность sMaf приведет к длительному воспалению, которое может вызвать такие заболевания, как нейродегенерация и атеросклероз.

Напротив, sMafs также, по-видимому, способствуют развитию злокачественных новообразований. Некоторые виды рака содержат соматические мутации в NRF2 (NFE2L2) или же KEAP1 которые вызывают конститутивную активацию Nrf2 и способствуют пролиферации клеток.[52] Также сообщалось, что гетеродимер Bach1-MafG способствует злокачественному развитию рака, репрессируя гены-супрессоры опухоли.[23] Таким образом, предполагается, что как партнеры Nrf2 и Bach1 sMaf играют критическую роль в раковых клетках.

Рекомендации

  1. ^ а б c Fujiwara, KT (1993). «Два новых члена семейства онкогенов maf, mafK и mafF, кодируют ядерные белки b-Zip, лишенные предполагаемого трансактиваторного домена». Онкоген. 8 (9): 2371–80. PMID  8361754.
  2. ^ а б c d е Катаока, К. (1995). «Малые белки Maf гетеродимеризуются с Fos и могут действовать как конкурентные репрессоры фактора транскрипции NF-E2». Мол. Клетка. Биол. 15 (4): 2180–90. Дои:10.1128 / mcb.15.4.2180. ЧВК  230446. PMID  7891713.
  3. ^ "NCBI Gene".
  4. ^ а б Игараси, К. (1994). «Регулирование транскрипции путем димеризации эритроидного фактора NF-E2 p45 с небольшими белками Maf». Природа. 367 (6463): 568–72. Bibcode:1994Натура.367..568I. Дои:10.1038 / 367568a0. PMID  8107826. S2CID  4339431.
  5. ^ а б Йонсен, О. (1998). «Взаимодействие фактора CNC-bZIP TCF11 / LCR-F1 / Nrf1 с MafG: выбор сайта связывания и регуляция транскрипции. Nucleic Acids Res». Нуклеиновые кислоты Res. 26 (2): 512–20. Дои:10.1093 / nar / 26.2.512. ЧВК  147270. PMID  9421508.
  6. ^ а б c d е Ито, К. (1997). «Гетеродимер Nrf2 / small Maf опосредует индукцию генов детоксицирующих ферментов фазы II через элементы антиоксидантного ответа». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 236 (2): 313–22. Дои:10.1006 / bbrc.1997.6943. PMID  9240432.
  7. ^ а б Кобаяши, А (1999). «Молекулярное клонирование и функциональная характеристика нового транскрипционного фактора семейства Cap'n 'collar Nrf3». J. Biol. Chem. 274 (10): 6443–52. Дои:10.1074 / jbc.274.10.6443. PMID  10037736.
  8. ^ а б Ояке, Т. (1996). «Белки Баха принадлежат к новому семейству факторов транскрипции лейциновой молнии BTB, которые взаимодействуют с MafK и регулируют транскрипцию через сайт NF-E2». Мол. Клетка. Биол. 16 (11): 6083–95. Дои:10.1128 / mcb.16.11.6083. ЧВК  231611. PMID  8887638.
  9. ^ Нисидзава, М. (1989). "v-maf, вирусный онкоген, кодирующий мотив" лейциновой молнии ". Proc. Natl. Акад. Sci. Соединенные Штаты Америки. 86 (20): 7711–5. Bibcode:1989PNAS ... 86.7711N. Дои:10.1073 / pnas.86.20.7711. ЧВК  298140. PMID  2554284.
  10. ^ Токи, Т. (1997). «Человеческие малые белки Maf образуют гетеродимеры с факторами транскрипции семейства CNC и распознают мотив NF-E2». Онкоген. 14 (16): 1901–10. Дои:10.1038 / sj.onc.1201024. PMID  9150357.
  11. ^ а б c Онодера, К. (1999). «Характеристика мышиного гена mafF». J. Biol. Chem. 274 (30): 21162–9. Дои:10.1074 / jbc.274.30.21162. PMID  10409670.
  12. ^ Мотохаши, Х (1996). «Мезодермальная и нейрональная специфическая экспрессия MafK вызывается разными промоторами». Гены Клетки. 1 (2): 223–38. Дои:10.1046 / j.1365-2443.1996.d01-230.x. PMID  9140066.
  13. ^ Мотохаши, Х (1998). «Центральная область промотора IN гена mafK управляет нейрон-специфической транскрипцией in vivo». Гены Клетки. 3 (10): 671–84. Дои:10.1046 / j.1365-2443.1998.00222.x. PMID  9893024.
  14. ^ а б Кацуока, Ф (2005). «Nrf2 транскрипционно активирует ген mafG через элемент антиоксидантного ответа». J. Biol. Chem. 280 (6): 4483–90. Дои:10.1074 / jbc.M411451200. PMID  15574414.
  15. ^ Massrieh, W (2006). «Регулирование фактора транскрипции MAFF провоспалительными цитокинами в клетках миометрия». Биол. Репрод. 74 (4): 699–705. Дои:10.1095 / биолрепрод.105.045450. PMID  16371591. S2CID  11823930.
  16. ^ де Агияр Валлим, TQ (2015). «MAFG является репрессором транскрипции синтеза и метаболизма желчных кислот». Cell Metab. 21 (2): 298–310. Дои:10.1016 / j.cmet.2015.01.007. ЧВК  4317590. PMID  25651182.
  17. ^ Кацуока, Ф (2000). «Один энхансер опосредует активацию транскрипции mafK как в кроветворных, так и в сердечных мышечных клетках». EMBO J. 19 (12): 2980–91. Дои:10.1093 / emboj / 19.12.2980. ЧВК  203348. PMID  10856242.
  18. ^ Кимура, М (2007). «Молекулярная основа, отличающая профиль связывания ДНК гетеродимера Nrf2-Maf от профиля гомодимера Maf». J. Biol. Chem. 282 (46): 33681–90. Дои:10.1074 / jbc.M706863200. PMID  17875642.
  19. ^ Кусуноки, Х (2002). «Структура раствора ДНК-связывающего домена MafG». Nat. Struct. Биол. 9 (4): 252–6. Дои:10.1038 / nsb771. PMID  11875518. S2CID  23687470.
  20. ^ а б Курокава, Х (2009). «Структурные основы распознавания альтернативной ДНК факторами транскрипции Maf». Мол. Клетка. Биол. 29 (23): 6232–44. Дои:10.1128 / MCB.00708-09. ЧВК  2786689. PMID  19797082.
  21. ^ Мотохаши, Х (2011). «Молекулярные детерминанты для контроля малых белков Maf производства тромбоцитов». Мол. Клетка. Биол. 31 (1): 151–62. Дои:10.1128 / MCB.00798-10. ЧВК  3019851. PMID  20974807.
  22. ^ а б Мотохаши, Х (2006). «Сумоилирование MafG необходимо для активной репрессии транскрипции». Мол. Клетка. Биол. 26 (12): 4652–63. Дои:10.1128 / MCB.02193-05. ЧВК  1489127. PMID  16738329.
  23. ^ а б Фанг, М. (2014). «Онкопротеин BRAF функционирует через репрессор транскрипции MAFG, опосредуя фенотип CpG Island Methylator». Мол. Клетка. 55 (6): 904–15. Дои:10.1016 / j.molcel.2014.08.010. ЧВК  4170521. PMID  25219500.
  24. ^ Хироцу, Y (2012). «Гетеродимеры Nrf2-MafG вносят глобальный вклад в антиоксидантные и метаболические сети». Нуклеиновые кислоты Res. 40 (20): 10228–39. Дои:10.1093 / нар / gks827. ЧВК  3488259. PMID  22965115.
  25. ^ Варнац, HJ (2011). «Гены-мишени BTB и CNC-гомологии 1 (BACH1) участвуют в реакции на окислительный стресс и в контроле клеточного цикла». J. Biol. Chem. 286 (26): 23521–32. Дои:10.1074 / jbc.M111.220178. ЧВК  3123115. PMID  21555518.
  26. ^ а б Оцуки, А (2015). «Уникальный цистром, определяемый как CsMBE, строго необходим для функции гетеродимера Nrf2-sMaf при цитопротекции». Free Radical Bio. 91: 45–57. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2015.12.005. PMID  26677805.
  27. ^ Friling, RS (1990). «Индуцируемая ксенобиотиками экспрессия гена субъединицы Ya мышиной глутатиона S-трансферазы контролируется электрофильно-чувствительным элементом». Proc. Natl. Акад. Sci. Соединенные Штаты Америки. 87 (16): 6258–62. Bibcode:1990PNAS ... 87.6258F. Дои:10.1073 / pnas.87.16.6258. ЧВК  54512. PMID  2166952.
  28. ^ Рашмор, TH (1991). «Элемент, реагирующий на антиоксидант. Активация окислительным стрессом и идентификация консенсусной последовательности ДНК, необходимой для функциональной активности». J. Biol. Chem. 266 (18): 11632–9. PMID  1646813.
  29. ^ Миньотт, V (1989). «Цис- и транс-действующие элементы, участвующие в регуляции эритроидного промотора гена порфобилиногендеаминазы человека». Proc. Natl. Акад. Sci. Соединенные Штаты Америки. 86 (17): 6548–52. Bibcode:1989ПНАС ... 86.6548М. Дои:10.1073 / пнас.86.17.6548. ЧВК  297881. PMID  2771941.
  30. ^ Ромео, PH (1990). «Мегакариоцитарные и эритроцитарные клоны имеют общие специфические факторы транскрипции». Природа. 344 (6265): 447–9. Bibcode:1990Натура.344..447р. Дои:10.1038 / 344447a0. PMID  2320113. S2CID  4277397.
  31. ^ Ньюман, младший (2003). «Всесторонняя идентификация человеческих взаимодействий bZIP с массивами спиральных катушек». Наука. 300 (5628): 2097–101. Bibcode:2003Наука ... 300.2097N. Дои:10.1126 / science.1084648. PMID  12805554. S2CID  36715183.
  32. ^ Мотохаши, Х (2000). «MARE-зависимая регуляция транскрипции определяется обилием малых белков Maf». Клетка. 103 (6): 865–75. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 00190-2. PMID  11136972. S2CID  16876406.
  33. ^ а б c d Шавит, Дж (1998). «Нарушение мегакариопоэза и поведенческие дефекты у мутантных мышей mafG-null». Genes Dev. 12 (14): 2164–74. Дои:10.1101 / gad.12.14.2164. ЧВК  317009. PMID  9679061.
  34. ^ а б Онодера, К. (2000). «Перинатальная синтетическая летальность и гематопоэтические дефекты у сложных мутантных мышей mafG :: mafK». EMBO J. 19 (6): 1335–45. Дои:10.1093 / emboj / 19.6.1335. ЧВК  305674. PMID  10716933.
  35. ^ Шивдасани, РА (1995). «Фактор транскрипции NF-E2 необходим для образования тромбоцитов независимо от действий тромбопоэтина / MGDF в развитии мегакариоцитов». Клетка. 81 (5): 695–704. Дои:10.1016/0092-8674(95)90531-6. PMID  7774011. S2CID  14195541.
  36. ^ Фудзита, Р. (2013). «NF-E2 p45 важен для установления нормальной функции тромбоцитов». Мол. Клетка. Биол. 33 (14): 2659–70. Дои:10.1128 / MCB.01274-12. ЧВК  3700136. PMID  23648484.
  37. ^ а б c Кацуока, Ф (2003). «Малые составные мутанты Maf демонстрируют дегенерацию нейронов центральной нервной системы, аберрантную транскрипцию и неправильную локализацию белка Баха, совпадающую с миоклонусом и аномальной реакцией испуга». Мол. Клетка. Биол. 23 (4): 1163–74. Дои:10.1128 / mcb.23.4.1163-1174.2003. ЧВК  141134. PMID  12556477.
  38. ^ Кобаяши, А (2011). «Специфическая делеция фактора транскрипции Nrf1 в центральной нервной системе вызывает прогрессирующую дисфункцию двигательных нейронов». Гены Клетки. 16 (6): 692–703. Дои:10.1111 / j.1365-2443.2011.01522.x. PMID  21554501.
  39. ^ Ли, CS (2011). «Потеря связанного с ядерным фактором E2 фактора 1 в головном мозге приводит к нарушению регуляции экспрессии протеасомных генов и нейродегенерации». Proc. Natl. Акад. Sci. Соединенные Штаты Америки. 108 (20): 8408–13. Bibcode:2011ПНАС..108.8408Л. Дои:10.1073 / pnas.1019209108. ЧВК  3100960. PMID  21536885.
  40. ^ Хироцу, Y (2012). «Связанный с NF-E2 фактор 1 (Nrf1) служит новым регулятором метаболизма липидов в печени посредством регуляции генов Lipin1 и PGC-1β». Мол. Клетка. Биол. 32 (14): 2760–70. Дои:10.1128 / MCB.06706-11. ЧВК  3416188. PMID  22586274.
  41. ^ а б Кацуока, Ф (2005). «Генетические доказательства того, что малые белки maf необходимы для активации генов, зависимых от элементов антиоксидантного ответа». Мол. Клетка. Биол. 25 (18): 8044–51. Дои:10.1128 / MCB.25.18.8044-8051.2005. ЧВК  1234339. PMID  16135796.
  42. ^ Солнце, Дж (2002). «Гемопротеин Bach1 регулирует наличие энхансера гена гемоксигеназы-1». EMBO J. 21 (19): 5216–24. Дои:10.1093 / emboj / cdf516. ЧВК  129038. PMID  12356737.
  43. ^ Муто, А (1998). «Идентификация Bach2 как B-клеточно-специфичного партнера для малых белков maf, которые негативно регулируют 3 'энхансер гена тяжелой цепи иммуноглобулина». EMBO J. 17 (19): 5734–43. Дои:10.1093 / emboj / 17.19.5734. ЧВК  1170901. PMID  9755173.
  44. ^ Муто, А (2004). «Программа транскрипции переключения классов антител включает репрессор Bach2». Природа. 429 (6991): 566–71. Bibcode:2004Натура 429..566М. Дои:10.1038 / природа02596. HDL:2241/1881. PMID  15152264. S2CID  4430935.
  45. ^ а б Агравал, С.А. (2015). «Сложные мышиные мутанты факторов транскрипции bZIP Mafg и Mafk обнаруживают регуляторную сеть некристаллиновых генов, связанных с катарактой». Гм. Genet. 134 (7): 717–35. Дои:10.1007 / s00439-015-1554-5. ЧВК  4486474. PMID  25896808.
  46. ^ а б c Ямазаки, Х (2012). «Эмбриональная летальность и апоптоз печени плода у мышей, лишенных всех трех малых белков Maf». Мол. Клетка. Биол. 32 (4): 808–16. Дои:10.1128 / MCB.06543-11. ЧВК  3272985. PMID  22158967.
  47. ^ Леунг, L (2003). «Дефицит факторов транскрипции Nrf1 и Nrf2 приводит к ранней эмбриональной летальности и тяжелому окислительному стрессу». J. Biol. Chem. 278 (48): 48021–9. Дои:10.1074 / jbc.M308439200. PMID  12968018.
  48. ^ Мартинес-Эрнандес, А (2014). «Малые варианты генов MAF и хронический миелоидный лейкоз». Евро. J. Haematol. 92 (1): 35–41. Дои:10.1111 / ejh.12211. PMID  24118457.
  49. ^ Ван, X (2010). «Генетическая изменчивость и экспрессия гена антиоксидантного ответа в эпителии бронхиальных дыхательных путей у курильщиков из группы риска рака легких». PLOS ONE. 5 (8): e11934. Bibcode:2010PLoSO ... 511934W. Дои:10.1371 / journal.pone.0011934. ЧВК  2914741. PMID  20689807.
  50. ^ Мимура, Дж (2015). «Роль Nrf2 в патогенезе атеросклероза». Свободный Радич. Биол. Med. 88 (Pt B): 221–32. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2015.06.019. PMID  26117321.
  51. ^ Ямазаки, Х (2015). «Роль пути Keap1 / Nrf2 в нейродегенеративных заболеваниях». Патол. Int. 65 (5): 210–9. Дои:10.1111 / пин.12261. PMID  25707882.
  52. ^ Сузуки, Т. (2015). «Молекулярные основы системы Keap1-Nrf2». Свободный Радич. Биол. Med. 88 (Pt B): 93–100. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2015.06.006. PMID  26117331.