Соматомедин B - Википедия - Somatomedin B

Соматомедин B домен
Идентификаторы
СимволСоматомедин_B
PfamPF01033
ИнтерПроIPR001212
УМНАЯТАК
PROSITEPDOC00453

Соматомедин B это сыворотка коэффициент неизвестной функции, является малым цистеин -богатые пептид, полученный протеолитически от N-конец из адгезия клетки к субстрату белок витронектин.[1] Cys-богатые B-подобные домены соматомедина обнаружены в ряде белки,[2] включая мембрану плазматической клетки гликопротеин (который имеет нуклеотид пирофосфат и щелочной фосфодиэстераза Я деятельность)[3] и плацентарный белок 11 (который, по-видимому, обладает амидолитический Мероприятия).

Было продемонстрировано, что домен витронектина SMB взаимодействует как с рецептор урокиназы и ингибитор активатора плазминогена-1 (PAI-1) и консервативные цистеины соматомедин B-подобного домена NPP1, как было показано, опосредуют гомодимеризация.[4] Как показано на следующем схематическом изображении ниже, домен SMB содержит восемь остатков Cys, организованных в четыре дисульфидные связи. Это было предложено[кем? ] что активный домен SMB может иметь значительную неоднородность или вариабельность дисульфидной связи при условии, что дисульфидная связь Cys25-Cys31 сохраняется. Трехмерная структура домена SMB чрезвычайно компактна, а дисульфидные связи упакованы в центре домена, образуя ковалентно связанное ядро.[5] Структура домена SMB представляет собой новую белковую складку, причем единственной упорядоченной вторичной структурой является однооборотная альфа-спираль и однооборотная 3 (10) -спираль.[6]

        xxCxxxxxxCxxxxxxxxxCxCxxxCxxxxxCCxxxxxCxxxxx ********************

«C»: консервативный цистеин, вероятно, вовлеченный в дисульфидную связь. «*»: Положение паттерна.

Белки человека, содержащие этот домен

ENPP1; ENPP2; ENPP3; PRG4; SUSD2; VTN;

Рекомендации

  1. ^ Дженн Д., Стэнли К.К. (1987). «Нуклеотидная последовательность и организация гена человеческого S-белка: повторяющиеся пептидные мотивы в семействе« пексинов »и модель их эволюции». Биохимия. 26 (21): 6735–6742. Дои:10.1021 / bi00395a024. PMID  2447940.
  2. ^ Дженн Д. (1991). «Гомология плацентарного протеина 11 и альбумина 2 семян гороха с витронектином». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 176 (3): 1000–1006. Дои:10.1016 / 0006-291X (91) 90381-G. PMID  1710108.
  3. ^ Ребе Н.Ф., Тонг Б.Д., Финли Е.М., Хикман С. (1991). «Идентификация активности нуклеотидпирофосфатазы / щелочной фосфодиэстеразы I, связанной с антигеном дифференцировки плазматических клеток мыши PC-1». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 88 (12): 5192–5196. Bibcode:1991ПНАС ... 88.5192R. Дои:10.1073 / pnas.88.12.5192. ЧВК  51838. PMID  1647027.
  4. ^ Gijsbers R, Ceulemans H, Bollen M (2003). «Функциональная характеристика некаталитических эктодоменов нуклеотидпирофосфатазы / фосфодиэстеразы NPP1». Biochem. J. 371 (Pt 2): 321–330. Дои:10.1042 / BJ20021943. ЧВК  1223305. PMID  12533192.
  5. ^ Дайсон HJ, Камикубо Ю., Крун Дж., Карриден С., Нилс Дж. Г., Черчилль М. Дж., Доусон П., Ягельска А., Шерага А. А., Лоскутов Д. Д., Де Гузман Р., ОБдзей С. (2004). «Расположение дисульфидных связей в активных формах домена соматомедина B витронектина человека». Биохимия. 43 (21): 6519–6534. Дои:10.1021 / bi049647c. PMID  15157085.
  6. ^ Каррелл Р. У., Чжоу А., Рид Р. Дж., Хантингтон Дж. А., Панну Н. С. (2003). «Как витронектин связывает PAI-1, чтобы модулировать фибринолиз и миграцию клеток». Nat. Struct. Биол. 10 (7): 541–544. Дои:10.1038 / nsb943. PMID  12808446. S2CID  26086796.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR001212