TOB1 - TOB1

TOB1
Доступные конструкции
PDB	Поиск ортолога: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB
	2D5R, 2Z15, 5CI8, 5CI9
Идентификаторы
Псевдонимы	TOB1, APRO6, PIG49, TOB, TROB, TROB1, преобразователь ERBB2, 1, APRO5
Внешние идентификаторы	OMIM: 605523 MGI: 1349721 ГомолоГен: 31334 Генные карты: TOB1
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 17 (человек)
Конец	50,867,978 бп
Расположение гена (Мышь)
Chr.	Хромосома 11 (мышь)
Конец	94,215,495 бп
Экспрессия РНК шаблон
	Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция	• связывание рецепторной тирозинкиназы; • Привязка SMAD; • GO: 0001948 связывание с белками; • GO: 0001106 транскрипционная корепрессорная активность;
Сотовый компонент	• CCR4-НЕ комплекс; • цитоплазма; • ядро клетки;
Биологический процесс	• положительная регуляция катаболического процесса транскрибируемой ядерной мРНК, зависимый от деаденилирования распад; • отрицательная регуляция дифференцировки остеобластов; • отрицательная регуляция укорочения поли (A) хвоста мРНК, транскрибируемой ядром; • отрицательная регуляция транскрипции с использованием шаблона нуклеиновой кислоты; • отрицательная регуляция сигнального пути BMP; • отрицательное регулирование перевода; • положительная регуляция укорочения поли (A) хвоста мРНК, транскрибируемой ядром; • BMP сигнальный путь; • отрицательное регулирование пролиферации клеток; • положительное регулирование передачи сигнала; • регуляция импорта белка SMAD в ядро; • регуляция экспрессии генов;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	10140
	22057
	ENSG00000141232
	ENSMUSG00000037573
	P50616
	Q61471
	NM_005749; NM_001243877; NM_001243885
	NM_009427
	NP_001230806; NP_001230814; NP_005740
	NP_033453
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

Белок Tob1 это белок что у людей кодируется TOB1 ген.^[5]^[6]^[7]

Функция

Этот ген кодирует член семейства антипролиферативных белков tob / btg1, которые могут регулировать рост клеток. При экзогенной экспрессии этот белок подавляет рост клеток в культуре ткани. Белок подвергается фосфорилированию серин / треонинкиназой, 90 кДа рибосомной киназой S6. Взаимодействие этого белка с продуктом гена p185 гомолога 2 вирусного онкогена v-erb-b2 эритробластного лейкоза препятствует подавлению роста. Этот белок подавляет пролиферацию Т-клеток и транскрипцию цитокинов и циклинов. Белок взаимодействует с обеими матерями против декапентаплегических гомологов 2 и 4 дрозофилы, усиливая их ДНК-связывающую активность. Это взаимодействие подавляет транскрипцию интерлейкина 2 в Т-клетках.^[7]

Взаимодействия

TOB1 был показан взаимодействовать с участием:

использованная литература

^ ^а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000141232 - Ансамбль, Май 2017
^ ^а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000037573 - Ансамбль, Май 2017
^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ Matsuda S, Kawamura-Tsuzuku J, Ohsugi M, Yoshida M, Emi M, Nakamura Y, Onda M, Yoshida Y, Nishiyama A, Yamamoto T. (февраль 1996 г.). «Tob, новый белок, который взаимодействует с p185erbB2, связан с антипролиферативной активностью». Онкоген. 12 (4): 705–13. PMID 8632892.
^ Ezzeddine N, Chang TC, Zhu W., Yamashita A, Chen CY, Zhong Z, Yamashita Y, Zheng D, Shyu AB (ноябрь 2007 г.). "TOB человека, антипролиферативный фактор транскрипции, представляет собой поли (A)-связывающий белок-зависимый позитивный регулятор деаденилирования цитоплазматической мРНК". Молекулярная и клеточная биология. 27 (22): 7791–801. Дои:10.1128 / MCB.01254-07. ЧВК 2169145. PMID 17785442.
^ ^а ^б "Entrez Gene: преобразователь TOB1 ERBB2, 1".
^ Фунакоши Ю., Дои Ю., Хосода Н., Учида Н., Осава М., Симада И., Цудзимото М., Судзуки Т., Катада Т., Хосино С. (декабрь 2007 г.). «Механизм деаденилирования мРНК: свидетельство молекулярного взаимодействия между фактором терминации трансляции eRF3 и деаденилазами мРНК». Гены и развитие. 21 (23): 3135–48. Дои:10.1101 / gad.1597707. ЧВК 2081979. PMID 18056425.
^ Икэмацу Н., Ёсида Й, Кавамура-Цузуку Дж, Осуги М., Онда М., Хираи М., Фудзимото Дж., Ямамото Т. (декабрь 1999 г.). «Tob2, новый антипролиферативный член семейства Tob / BTG1, ассоциируется с компонентом транскрипционного регуляторного комплекса CCR4, способным связывать циклин-зависимые киназы». Онкоген. 18 (52): 7432–41. Дои:10.1038 / sj.onc.1203193. PMID 10602502.
^ ^а ^б Маэкава М., Нисида Э., Тануэ Т. (октябрь 2002 г.). «Идентификация антипролиферативного белка Tob в качестве субстрата MAPK». Журнал биологической химии. 277 (40): 37783–7. Дои:10.1074 / jbc.M204506200. PMID 12151396.
^ Джин Чо С., Ла М., Ан Дж. К., Медоуз Г. Г., Джо Колорадо (май 2001 г.). «Tob-опосредованный перекрестный обмен между фосфорилированием MARCKS и активацией ErbB-2». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 283 (2): 273–7. Дои:10.1006 / bbrc.2001.4773. PMID 11327693.
^ Сузуки Т., Мацуда С., Цузуку Дж. К., Йошида Ю., Ямамото Т. (февраль 2001 г.). «Серин / треонинкиназа p90rsk1 фосфорилирует антипролиферативный белок Tob». Гены в клетки. 6 (2): 131–8. Дои:10.1046 / j.1365-2443.2001.00406.x. PMID 11260258. S2CID 21599032.

дальнейшее чтение

Сасаки С., Имаи К. (март 2002 г.). «[Моноклональные антитела вызывают апоптоз против раковых клеток]». Нихон Риншо. Японский журнал клинической медицины. 60 (3): 451–6. PMID 11904957.
Ёсида Ю., Мацуда С., Ямамото Т. (май 1997 г.). «Клонирование и характеристика гена tob мыши». Ген. 191 (1): 109–13. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00049-8. PMID 9210596.
Икэмацу Н., Ёсида Й, Кавамура-Цузуку Дж, Осуги М., Онда М., Хираи М., Фудзимото Дж., Ямамото Т. (декабрь 1999 г.). «Tob2, новый антипролиферативный член семейства Tob / BTG1, ассоциируется с компонентом транскрипционного регуляторного комплекса CCR4, способным связывать циклин-зависимые киназы». Онкоген. 18 (52): 7432–41. Дои:10.1038 / sj.onc.1203193. PMID 10602502.
Йошида Ю., Танака С., Умемори Х., Минова О., Усуи М., Икемацу Н., Хосода Е., Имамура Т., Куно Дж., Ямасита Т., Миядзоно К., Нода М., Нода Т., Ямамото Т. (декабрь 2000 г.). «Отрицательная регуляция передачи сигналов BMP / Smad с помощью Tob в остеобластах». Ячейка. 103 (7): 1085–97. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 00211-7. PMID 11163184. S2CID 18267832.
Сузуки Т., Мацуда С., Цузуку Дж. К., Йошида Ю., Ямамото Т. (февраль 2001 г.). «Серин / треонинкиназа p90rsk1 фосфорилирует антипролиферативный белок Tob». Гены в клетки. 6 (2): 131–8. Дои:10.1046 / j.1365-2443.2001.00406.x. PMID 11260258. S2CID 21599032.
Джин Чо С., Ла М., Ан Дж. К., Медоуз Г. Г., Джо Колорадо (май 2001 г.). «Tob-опосредованная перекрестная связь между фосфорилированием MARCKS и активацией ErbB-2». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 283 (2): 273–7. Дои:10.1006 / bbrc.2001.4773. PMID 11327693.
Ёсида Ю., Хосода Е., Накамура Т., Ямамото Т. (июнь 2001 г.). «Ассоциация ANA, члена антипролиферативного семейства белков Tob, с компонентом Caf1 транскрипционного регуляторного комплекса CCR4». Японский журнал исследований рака. 92 (6): 592–6. Дои:10.1111 / j.1349-7006.2001.tb01135.x. ЧВК 5926753. PMID 11429045.
Цаханис Д., Фриман Г.Дж., Хирано Н., ван Пуйенбрук А.А., Делфс М.В., Березовская А., Надлер Л.М., Буссиотис В.А. (декабрь 2001 г.). «Tob - отрицательный регулятор активации, который выражается в анергических и покоящихся Т-клетках». Иммунология природы. 2 (12): 1174–82. Дои:10.1038 / ni730. PMID 11694881. S2CID 38103879.
Судзуки Т., К-Цузуку Дж., Адзима Р., Накамура Т., Ёсида Ю., Ямамото Т. (июнь 2002 г.). «Фосфорилирование трех регуляторных серинов Tob с помощью Erk1 и Erk2 необходимо для Ras-опосредованной пролиферации и трансформации клеток». Гены и развитие. 16 (11): 1356–70. Дои:10.1101 / gad.962802. ЧВК 186319. PMID 12050114.
Сасадзима Х, Накагава К., Йокосава Х (июль 2002 г.). «Антипролиферативные белки семейства BTG / Tob расщепляются убиквитин-протеасомной системой». Европейский журнал биохимии / FEBS. 269 (14): 3596–604. Дои:10.1046 / j.1432-1033.2002.03052.x. PMID 12135500.
Маэкава М., Нисида Э., Тануэ Т. (октябрь 2002 г.). «Идентификация антипролиферативного белка Tob в качестве субстрата MAPK». Журнал биологической химии. 277 (40): 37783–7. Дои:10.1074 / jbc.M204506200. PMID 12151396.
Йошида Й., фон Бубнофф А., Икемацу Н., Блиц Иллинойс, Цузуку Дж. К., Йошида Е. Х., Умемори Х., Миядзоно К., Ямамото Т., Чо К. В. (май 2003 г.). «Белки Tob усиливают ингибирующие взаимодействия Smad-рецептора, подавляя передачу сигналов BMP». Механизмы развития. 120 (5): 629–37. Дои:10.1016 / S0925-4773 (03) 00020-0. PMID 12782279. S2CID 728736.
Иванага К., Суэока Н., Сато А., Сакураги Т., Сакао И., Томинага М., Сузуки Т., Ёсида Ю., К-Цузуку Дж., Ямамото Т., Хаяси С., Нагасава К., Суока Е. (декабрь 2003 г.). «Изменение экспрессии или статуса фосфорилирования tob, нового продукта гена-супрессора опухолей, является ранним событием при раке легких». Письма о раке. 202 (1): 71–9. Дои:10.1016 / j.canlet.2003.08.019. PMID 14643028.
Маэкава М., Ямамото Т., Нисида Э. (апрель 2004 г.). «Регулирование субклеточной локализации антипролиферативного белка Tob с помощью его ядерного экспортного сигнала и двухчастичных сигнальных последовательностей ядерной локализации». Экспериментальные исследования клеток. 295 (1): 59–65. Дои:10.1016 / j.yexcr.2003.12.016. PMID 15051490.
Кавамура-Цузуку Дж., Судзуки Т., Ёсида Ю., Ямамото Т. (август 2004 г.). «Ядерная локализация Tob важна для регуляции его антипролиферативной активности». Онкоген. 23 (39): 6630–8. Дои:10.1038 / sj.onc.1207890. PMID 15235587.
Окочи К., Судзуки Т., Иноуэ Дж., Мацуда С., Ямамото Т. (февраль 2005 г.). «Взаимодействие антипролиферативного белка Tob с поли (А)-связывающим белком и индуцибельным поли (А) -связывающим белком: участие Tob в контроле трансляции». Гены в клетки. 10 (2): 151–63. Дои:10.1111 / j.1365-2443.2005.00826.x. PMID 15676026. S2CID 40563615.

внешние ссылки

TOB1 расположение человеческого гена в Браузер генома UCSC.
TOB1 детали человеческого гена в Браузер генома UCSC.

Эта статья о ген на хромосома человека 17 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это.

[refGRCh38Ensembl-1] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000141232 - Ансамбль, Май 2017

[refGRCm38Ensembl-2] а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000037573 - Ансамбль, Май 2017

[3] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[4] "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[pmid8632892-5] Matsuda S, Kawamura-Tsuzuku J, Ohsugi M, Yoshida M, Emi M, Nakamura Y, Onda M, Yoshida Y, Nishiyama A, Yamamoto T. (февраль 1996 г.). «Tob, новый белок, который взаимодействует с p185erbB2, связан с антипролиферативной активностью». Онкоген. 12 (4): 705–13. PMID 8632892.

[pmid17785442-6] Ezzeddine N, Chang TC, Zhu W., Yamashita A, Chen CY, Zhong Z, Yamashita Y, Zheng D, Shyu AB (ноябрь 2007 г.). "TOB человека, антипролиферативный фактор транскрипции, представляет собой поли (A)-связывающий белок-зависимый позитивный регулятор деаденилирования цитоплазматической мРНК". Молекулярная и клеточная биология. 27 (22): 7791–801. Дои:10.1128 / MCB.01254-07. ЧВК 2169145. PMID 17785442.

[entrez-7] а ^б "Entrez Gene: преобразователь TOB1 ERBB2, 1".

[pmid18056425-8] Фунакоши Ю., Дои Ю., Хосода Н., Учида Н., Осава М., Симада И., Цудзимото М., Судзуки Т., Катада Т., Хосино С. (декабрь 2007 г.). «Механизм деаденилирования мРНК: свидетельство молекулярного взаимодействия между фактором терминации трансляции eRF3 и деаденилазами мРНК». Гены и развитие. 21 (23): 3135–48. Дои:10.1101 / gad.1597707. ЧВК 2081979. PMID 18056425.

[pmid10602502-9] Икэмацу Н., Ёсида Й, Кавамура-Цузуку Дж, Осуги М., Онда М., Хираи М., Фудзимото Дж., Ямамото Т. (декабрь 1999 г.). «Tob2, новый антипролиферативный член семейства Tob / BTG1, ассоциируется с компонентом транскрипционного регуляторного комплекса CCR4, способным связывать циклин-зависимые киназы». Онкоген. 18 (52): 7432–41. Дои:10.1038 / sj.onc.1203193. PMID 10602502.

[pmid12151396-10] а ^б Маэкава М., Нисида Э., Тануэ Т. (октябрь 2002 г.). «Идентификация антипролиферативного белка Tob в качестве субстрата MAPK». Журнал биологической химии. 277 (40): 37783–7. Дои:10.1074 / jbc.M204506200. PMID 12151396.

[pmid11327693-11] Джин Чо С., Ла М., Ан Дж. К., Медоуз Г. Г., Джо Колорадо (май 2001 г.). «Tob-опосредованный перекрестный обмен между фосфорилированием MARCKS и активацией ErbB-2». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 283 (2): 273–7. Дои:10.1006 / bbrc.2001.4773. PMID 11327693.

[pmid11260258-12] Сузуки Т., Мацуда С., Цузуку Дж. К., Йошида Ю., Ямамото Т. (февраль 2001 г.). «Серин / треонинкиназа p90rsk1 фосфорилирует антипролиферативный белок Tob». Гены в клетки. 6 (2): 131–8. Дои:10.1046 / j.1365-2443.2001.00406.x. PMID 11260258. S2CID 21599032.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]