Актинин альфа 2 - Actinin alpha 2

ACTN2
Доступные конструкции
PDB	Поиск ортолога: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB
	1H8B, 1HCI, 1QUU, 4D1E, 5A37, 5A36, 5A38, 5A4B
Идентификаторы
Псевдонимы	ACTN2, CMD1AA, CMH23, актинин альфа 2, MYOCOZ, MPD6
Внешние идентификаторы	OMIM: 102573 MGI: 109192 ГомолоГен: 31016 Генные карты: ACTN2
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 1 (человек)
Конец	236,764,631 бп
Расположение гена (Мышь)
Chr.	Хромосома 13 (мышь)
Конец	12,340,760 бп
Экспрессия РНК шаблон
	; ; ; ;
	Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция	• связывание ионов кальция; • активность димеризации белков; • активность гомодимеризации белков; • связывание ионного канала; • коактиватор рецепторов тироидных гормонов; • специфическое связывание белкового домена; • связывание с Z доменом тайтина; • Привязка домена LIM; • связывание тайтина; • связывание ионов металлов; • связывание с белками цитоскелета; • связывание интегрина; • связывание актиновой нити; • GO: 0001948 связывание с белками; • коактиватор транскрипции лиганд-зависимого ядерного рецептора; • идентичное связывание с белками; • Привязка FATZ; • связывание актина; • связывание фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата; • структурная составляющая мышцы; • Активность фактора обмена Ras-гуанил-нуклеотидов;
Сотовый компонент	• цитоплазма; • цитозоль; • псевдоподия; • очаговая адгезия; • филоподий; • клеточная мембрана; • саркомер; • дендритный позвоночник; • внеклеточная область; • Z диск; • кортикальный актиновый цитоскелет; • актиновая нить; • внеклеточная экзосома; • цитоскелет; • просвет альфа-гранул тромбоцитов; • постсинаптическая плотностная мембрана; • глутаматергический синапс; • постсинаптическая плотность, внутриклеточный компонент;
Биологический процесс	• положительная регуляция активности катионных каналов; • регуляция апоптотического процесса; • сокращение мышц; • положительное регулирование транспорта ионов калия; • сигнальный путь, активирующий фосфолипазу С, активируемый ангиотензином; • развитие клеток сердечной мышцы; • регулирование мембранного потенциала; • дегрануляция тромбоцитов; • распаковка актиновой нити; • Каскад MAPK; • узел фокальной адгезии; • отрицательная регуляция локализации белка на поверхности клетки; • положительная регуляция активности рецепторов; • клеточная адгезия; • отрицательная регуляция активности трансмембранного переносчика ионов калия; • отрицательная регуляция транспорта ионов калия; • регуляция транскрипции на основе нуклеиновых кислот; • сборка микрошипа; • положительное регулирование рециркуляции эндоцитов; • скольжение мышечной нити; • гомотетрамеризация белков; • саркомерная организация; • положительная регуляция активности трансмембранного переносчика ионов калия; • локализация белка на плазматической мембране; • позитивная регуляция транскрипции, основанной на нуклеиновых кислотах; • регуляция активности рецепторов NMDA;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	88
	11472
	ENSG00000077522
	ENSMUSG00000052374
	P35609
	Q9JI91
	NM_001103; NM_001278343; NM_001278344
	NM_033268
	NP_001094; NP_001265272; NP_001265273
	NP_150371
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

Альфа-актинин 2 это белок который у человека кодируется ACTN2 ген.^[5] Этот ген кодирует изоформу альфа-актинина, которая экспрессируется как в скелетных, так и в сердечных мышцах и выполняет функцию закрепления тонких филаментов миофибриллярного актина и тайтин к Z-диски.

Структура

Альфа-актинин 2 представляет собой белок массой 103,8 кДа, состоящий из 894 аминокислот.^[6]^[7] Каждая молекула имеет форму палочки (длина 35 нм) и гомодимеризуется антипараллельным образом. Каждый мономер имеет N-концевой актин-связывающая область, состоящая из двух доменов гомологии кальпонина, двух C-терминал EF рука домены, и четыре тандемных спектриноподобных повтора образуют стержневой домен в центральной области молекулы.^[8] Недавно была обнаружена кристаллическая структура человеческого альфа-актинина 2 с высоким разрешением при 3,5 Å.^[9] Альфа актинины принадлежат к спектрин суперсемейство генов, которое представляет собой разнообразную группу актин-связывающих цитоскелет белки, в том числе спектрин, дистрофин, утрофин и фимбрин.^[8] Изоформы скелетных, сердечных и гладких мышц локализуются в Z-диск и аналогичные плотные тела, где они помогают закрепить миофибриллярные актиновые филаменты. Было показано, что альфа-актинин 2 взаимодействовать с участием KCNA5,^[10]^[11] DLG1,^[10] ДИСК1,^[12] MYOZ1,^[13] GRIN2B,^[14] ADAM12, ^[15] ACTN3,^[16] MYPN,^[17] PDLIM3,^[18] PKN,^[19] МИОТ,^[20] TTN,^[21] NMDAR,^[22] SYNPO2,^[23] LDB3,^[24] и FATZ.^[13]

Функция

Основная функция альфа-актинина 2 - сшивать молекулы нитевидного актина и тайтин молекулы из соседних саркомеров на Z-диски, функция, которая модулируется фосфолипидами.^[25]^[26] Из исследований Hampton et al. что это сшивание может принимать различные формы с предпочтением углов 60 ° и 120 °.^[27] Альфа-актинин 2 также участвует в стыковке сигнальных молекул на Z-диски, и дополнительные исследования также показали участие альфа-актинина 2 в связывании сердечных ионных каналов, K_v1.5 особенно.^[10]

Клиническое значение

Мутации в ACTN2 связаны с гипертрофическая кардиомиопатия,^[28] а также дилатационная кардиомиопатия и эндокардиальный фиброэластоз.^[29] Разнообразные функции альфа-актинина 2 отражаются в разнообразных клинических проявлениях пациентов, несущих ACTN2 мутации.^[30]

использованная литература

^ ^а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000077522 - Ансамбль, Май 2017
^ ^а ^б ^c GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000052374 - Ансамбль, Май 2017
^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ «Энтрез Ген: актинин ACTN2, альфа 2».
^ «Информация о белке - Основная информация: идентификатор белка COPaKB: P35609». Атлас кардиоорганических белков. Архивировано из оригинал на 2015-04-13. Получено 2015-04-13.
^ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Дуан Х., Улен М., Йетс Дж. Р., Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии кардиального протеома и медицины посредством специализированной базы знаний». Циркуляционные исследования. 113 (9): 1043–53. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. ЧВК 4076475. PMID 23965338.
^ ^а ^б Лютер П.К. (2009). «Z-диск мышцы позвоночного: якорь саркомера для структуры и передачи сигналов». Журнал исследований мышц и подвижности клеток. 30 (5–6): 171–85. Дои:10.1007 / s10974-009-9189-6. ЧВК 2799012. PMID 19830582.
^ Рибейро Эде А., Пиноцис Н., Гислени А., Салмазо А., Конарев П. В., Костан Дж., Сьоблом Б., Шрейнер С., Полянский А. А., Гкоугкулия Е. А., Холт М. Р., Ахманн Флорида, Загрович Б., Бординьон Е., Пиркер К. Ф., Свергун Д. И., Сверделун Д. И., М., Джинович-Каруго К. (декабрь 2014 г.). «Структура и регуляция α-актинина в мышцах человека». Ячейка. 159 (6): 1447–60. Дои:10.1016 / j.cell.2014.10.056. ЧВК 4259493. PMID 25433700.
^ ^а ^б ^c Элдстром Дж, Чой В.С., Стил Д.Ф., Федида Д. (июль 2003 г.). «SAP97 увеличивает токи Kv1,5 посредством непрямого N-терминального механизма». Письма FEBS. 547 (1–3): 205–11. Дои:10.1016 / S0014-5793 (03) 00668-9. PMID 12860415.
^ Маруока Н.Д., Стил Д.Ф., Au BP, Дэн П., Чжан Х, Мур Е.Д., Федида Д. (май 2000 г.). «Альфа-актинин-2 соединяется с сердечными каналами Kv1.5, регулируя плотность тока и локализацию каналов в клетках HEK». Письма FEBS. 473 (2): 188–94. Дои:10.1016 / S0014-5793 (00) 01521-0. PMID 10812072.
^ Моррис Дж. А., Кандпал Г., Ма Л., Остин С. П. (июль 2003 г.). «DISC1 (Disrupted-In-Schizophrenia 1) представляет собой связанный с центросомами белок, который взаимодействует с MAP1A, MIPT3, ATF4 / 5 и NUDEL: регуляция и потеря взаимодействия с мутацией». Молекулярная генетика человека. 12 (13): 1591–608. Дои:10.1093 / hmg / ddg162. PMID 12812986.
^ ^а ^б Faulkner G, Pallavicini A, Comelli A, Salamon M, Bortoletto G, Ievolella C, Trevisan S, Kojic 'S, Dalla Vecchia F, Laveder P, Valle G, Lanfranchi G (декабрь 2000 г.). «FATZ, филамин-, актинин- и телетонин-связывающий белок Z-диска скелетных мышц». Журнал биологической химии. 275 (52): 41234–42. Дои:10.1074 / jbc.M007493200. PMID 10984498.
^ Вышински М., Лин Дж., Рао А., Ниг Э, Беггс А. Х, Крейг А. М., Шэн М. (январь 1997 г.). «Конкурентное связывание альфа-актинина и кальмодулина с рецептором NMDA». Природа. 385 (6615): 439–42. Дои:10.1038 / 385439a0. PMID 9009191.
^ Гальяно М.Ф., Хуэт С., Фригелиус Дж., Полгрен А., Вевер У.М., Энгвалл Е. (май 2000 г.). «Связывание ADAM12, маркера регенерации скелетных мышц, с мышечно-специфическим актин-связывающим белком, альфа-актинином-2, необходимо для слияния миобластов». Журнал биологической химии. 275 (18): 13933–9. Дои:10.1074 / jbc.275.18.13933. PMID 10788519.
^ Чан И, штаб-квартира Тонга, Беггс А.Х., Кункель Л.М. (июль 1998 г.). «Специфические для скелетных мышц человека изоформы альфа-актинина-2 и -3 образуют гомодимеры и гетеродимеры in vitro и in vivo». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 248 (1): 134–9. Дои:10.1006 / bbrc.1998.8920. PMID 9675099.
^ Bang ML, Mudry RE, McElhinny AS, Trombitás K, Geach AJ, Yamasaki R, Sorimachi H, Granzier H, Gregorio CC, Labeit S (апрель 2001 г.). «Миопалладин, новый саркомерный белок массой 145 килодальтон, который играет множество ролей в белковых сборках Z-диска и I-диапазона». Журнал клеточной биологии. 153 (2): 413–27. Дои:10.1083 / jcb.153.2.413. ЧВК 2169455. PMID 11309420.
^ Pomiès P, Macalma T, Beckerle MC (октябрь 1999 г.). «Очистка и характеристика альфа-актинин-связывающего белка PDZ-LIM, который активируется во время дифференцировки мышц». Журнал биологической химии. 274 (41): 29242–50. Дои:10.1074 / jbc.274.41.29242. PMID 10506181.
^ Мукаи Х, Тошимори М, Сибата Х, Таканага Х, Китагава М, Мияхара М, Шимакава М, Оно Y (февраль 1997 г.). «Взаимодействие PKN с альфа-актинином». Журнал биологической химии. 272 (8): 4740–6. Дои:10.1074 / jbc.272.8.4740. PMID 9030526.
^ Салмикангас П., Микканен О.М., Грёнхольм М., Хейска Л., Кере Дж., Карпен О. (июль 1999 г.). «Миотилин, новый саркомерный белок с двумя Ig-подобными доменами, кодируется геном-кандидатом для мышечной дистрофии конечностей и поясов». Молекулярная генетика человека. 8 (7): 1329–36. Дои:10.1093 / hmg / 8.7.1329. PMID 10369880.
^ Янг П., Фергюсон С., Бануэлос С., Готель М. (март 1998 г.). «Молекулярная структура Z-диска саркомера: два типа взаимодействий тайтина приводят к асимметричной сортировке альфа-актинина». Журнал EMBO. 17 (6): 1614–24. Дои:10.1093 / emboj / 17.6.1614. ЧВК 1170509. PMID 9501083.
^ Чанн С.Дж., Старр PR, Гилберт Д.Н. (август 1977 г.). «Нейтрофильная токсичность амфотерицина B». Противомикробные препараты и химиотерапия. 12 (2): 226–30. Дои:10.1128 / aac.12.2.226. ЧВК 429889. PMID 900919.
^ Линнеманн А., ван дер Вен П.Ф., Вакил П., Альбинус Б., Симонис Д., Бендас Г., Шенк Дж. А., Мишель Б., Клей Р.А., Фюрст Д.О. (сентябрь 2010 г.). «Миоподин, составляющий саркомерный Z-диск, представляет собой мультиадаптерный белок, который взаимодействует с филамином и альфа-актинином». Европейский журнал клеточной биологии. 89 (9): 681–92. Дои:10.1016 / j.ejcb.2010.04.004. PMID 20554076.
^ Яни К., Шёк Ф. (декабрь 2007 г.). «Zasp необходим для сборки функциональных сайтов адгезии интегрина». Журнал клеточной биологии. 179 (7): 1583–97. Дои:10.1083 / jcb.200707045. ЧВК 2373490. PMID 18166658.
^ Янг П., Готель М. (декабрь 2000 г.). «Взаимодействие тайтина и альфа-актинина контролируется фосфолипид-регулируемым внутримолекулярным псевдолигандным механизмом». Журнал EMBO. 19 (23): 6331–40. Дои:10.1093 / emboj / 19.23.6331. ЧВК 305858. PMID 11101506.
^ Фуками К., Фурухаши К., Инагаки М., Эндо Т., Хатано С., Такенава Т. (сентябрь 1992 г.). «Потребность фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата для функции альфа-актинина». Природа. 359 (6391): 150–2. Дои:10.1038 / 359150a0. PMID 1326084.
^ Хэмптон К.М., Тейлор Д.В., Тейлор К.А. (апрель 2007 г.). «Новые структуры для альфа-актинина: взаимодействия F-актина и их значение для прикрепления актина к мембране и восприятия напряжения в цитоскелете». Журнал молекулярной биологии. 368 (1): 92–104. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.01.071. ЧВК 1919418. PMID 17331538.
^ Чиу С., Багналл Р.Д., Инглес Дж., Йейтс Л., Кеннерсон М., Дональд Дж. А., Йормакка М., Линд Дж. М., Семзарян С. (март 2010 г.). «Мутации в альфа-актинине-2 вызывают гипертрофическую кардиомиопатию: анализ на уровне всего генома». Журнал Американского колледжа кардиологии. 55 (11): 1127–35. Дои:10.1016 / j.jacc.2009.11.016. PMID 20022194.
^ Мохапатра Б., Хименес С., Лин Дж. Х., Боулз К. Р., Ковелер К. Дж., Маркс Дж. Г., Криско М. А., Мерфи Р. Т., Лурье П. Р., Шварц Р. Дж., Эллиотт П. М., Ватта М., Маккенна В., Таубин Дж. А., Боулз, NE (2003). «Мутации в мышечном белке LIM и генах альфа-актинина-2 при дилатационной кардиомиопатии и эндокардиальном фиброэластозе». Молекулярная генетика и метаболизм. 80 (1–2): 207–15. Дои:10.1016 / с1096-7192 (03) 00142-2. PMID 14567970.
^ Багналл Р.Д., Моллой Л.К., Калман Дж. М., Семзарян С. (сентябрь 2014 г.). «Секвенирование экзома выявляет мутацию в гене ACTN2 в семье с идиопатической фибрилляцией желудочков, некомпактностью левого желудочка и внезапной смертью». BMC Medical Genetics. 15 (1): 99. Дои:10.1186 / s12881-014-0099-0. ЧВК 4355500. PMID 25224718.

дальнейшее чтение

Фолкнер Дж., Ланфранки Дж., Валле Дж. (Май 2001 г.). «Телетонин и другие новые белки Z-диска скелетных мышц». IUBMB Life. 51 (5): 275–82. Дои:10.1080/152165401317190761. PMID 11699871.
Beggs AH, Byers TJ, Knoll JH, Boyce FM, Bruns GA, Kunkel LM (май 1992 г.). «Клонирование и характеристика двух генов альфа-актинина скелетных мышц человека, расположенных на хромосомах 1 и 11». Журнал биологической химии. 267 (13): 9281–8. PMID 1339456.
Беггс А. Х., Филлипс Х. А., Козман Х., Малли Дж. С., Уилтон С. Д., Кункель Л. М., Лейнг Н. Г. (август 1992 г.). «Полиморфизм повторов A (CA) n для гена альфа-актинина скелетных мышц человека ACTN2 и его локализация на карте сцепления хромосомы 1». Геномика. 13 (4): 1314–5. Дои:10.1016 / 0888-7543 (92) 90054-В. PMID 1505962.
Юрюкер Б., Ниггли В. (февраль 1992 г.). «Альфа-актинин и винкулин в нейтрофилах человека: реорганизация во время адгезии и связь с сетью актина». Журнал клеточной науки. 101 (2): 403–14. PMID 1629252.
Павалко FM, Ла Рош С.М. (октябрь 1993 г.). «Активация нейтрофилов человека вызывает взаимодействие между бета-2-субъединицей интегрина (CD18) и актин-связывающим белком альфа-актинином». Журнал иммунологии. 151 (7): 3795–807. PMID 8104223.
Йошида М., Вестлин В.Ф., Ван Н., Ингбер Д.Е., Розенцвейг А., Резник Н., Джимброне М.А. (апрель 1996 г.). «Адгезия лейкоцитов к эндотелию сосудов вызывает связывание Е-селектина с актиновым цитоскелетом». Журнал клеточной биологии. 133 (2): 445–55. Дои:10.1083 / jcb.133.2.445. ЧВК 2120789. PMID 8609175.
Вышински М., Лин Дж., Рао А., Ниг Э, Беггс А. Х, Крейг А. М., Шэн М. (январь 1997 г.). «Конкурентное связывание альфа-актинина и кальмодулина с рецептором NMDA». Природа. 385 (6615): 439–42. Дои:10.1038 / 385439a0. PMID 9009191.
Мукаи Х, Тошимори М, Сибата Х, Таканага Х, Китагава М, Мияхара М, Шимакава М, Оно Y (февраль 1997 г.). «Взаимодействие PKN с альфа-актинином». Журнал биологической химии. 272 (8): 4740–6. Дои:10.1074 / jbc.272.8.4740. PMID 9030526.
Янг П., Фергюсон С., Бануэлос С., Готель М. (март 1998 г.). «Молекулярная структура Z-диска саркомера: два типа взаимодействий тайтина приводят к асимметричной сортировке альфа-актинина». Журнал EMBO. 17 (6): 1614–24. Дои:10.1093 / emboj / 17.6.1614. ЧВК 1170509. PMID 9501083.
Zhang S, Ehlers MD, Bernhardt JP, Su CT, Huganir RL (август 1998 г.). «Кальмодулин опосредует кальций-зависимую инактивацию рецепторов N-метил-D-аспартата». Нейрон. 21 (2): 443–53. Дои:10.1016 / S0896-6273 (00) 80553-X. PMID 9728925.
Крупп Дж. Дж., Виссел Б., Томас К. Г., Хайнеманн С.Ф., Вестбрук Г.Л. (февраль 1999 г.). «Взаимодействие кальмодулина и альфа-актинина с субъединицей NR1 модулирует Са2 + -зависимую инактивацию рецепторов NMDA». Журнал неврологии. 19 (4): 1165–78. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.19-04-01165.1999. PMID 9952395.
Чжоу К., Руис-Лозано П., Мартоне М.Э., Чен Дж. (Июль 1999 г.). «Cypher, ограниченный поперечнополосатыми мышцами белок, содержащий PDZ и LIM домен, связывается с альфа-актинином-2 и протеинкиназой C». Журнал биологической химии. 274 (28): 19807–13. Дои:10.1074 / jbc.274.28.19807. PMID 10391924.
Faulkner G, Pallavicini A, Formentin E, Comelli A, Ievolella C, Trevisan S, Bortoletto G, Scannapieco P, Salamon M, Mouly V, Valle G, Lanfranchi G (июль 1999). «ZASP: новая Z-группа, альтернативно сплайсированная с PDZ-мотивом». Журнал клеточной биологии. 146 (2): 465–75. Дои:10.1083 / jcb.146.2.465. ЧВК 3206570. PMID 10427098.
Тисо Н., Маджетти М., Станчи Ф, Рампаццо А., Зимбелло Р., Нава А., Даниэли Г. А. (ноябрь 1999 г.). «Точное картирование и геномная структура ACTN2, человеческого гена, кодирующего саркомерную изоформу альфа-актинина-2, экспрессируемого в скелетных и сердечных мышцах». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 265 (1): 256–9. Дои:10.1006 / bbrc.1999.1661. PMID 10548523.
Николопулос С.Н., Шпенглер Б.А., Киссельбах К., Эванс А.Е., Бидлер Дж.Л., Росс Р.А. (январь 2000 г.). «Немышечный белок альфа-актинин человека, кодируемый геном ACTN4, подавляет онкогенность клеток нейробластомы человека». Онкоген. 19 (3): 380–6. Дои:10.1038 / sj.onc.1203310. PMID 10656685.
Гальяно М.Ф., Хуэт С., Фригелиус Дж., Полгрен А., Вевер У.М., Энгвалл Е. (май 2000 г.). «Связывание ADAM12, маркера регенерации скелетных мышц, с мышечно-специфическим актин-связывающим белком, альфа-актинином-2, необходимо для слияния миобластов». Журнал биологической химии. 275 (18): 13933–9. Дои:10.1074 / jbc.275.18.13933. PMID 10788519.
Маруока Н.Д., Стил Д.Ф., Au BP, Дэн П., Чжан Х, Мур Е.Д., Федида Д. (май 2000 г.). «Альфа-актинин-2 соединяется с сердечными каналами Kv1.5, регулируя плотность тока и локализацию каналов в клетках HEK». Письма FEBS. 473 (2): 188–94. Дои:10.1016 / S0014-5793 (00) 01521-0. PMID 10812072.
Kotaka M, Kostin S, Ngai S, Chan K, Lau Y, Lee SM, Li H, Ng EK, Schaper J, Tsui SK, Fung K, Lee C, Waye MM (июнь 2000 г.). «Взаимодействие hCLIM1, белка семейства загадочных, с альфа-актинином 2». Журнал клеточной биохимии. 78 (4): 558–65. Дои:10.1002 / 1097-4644 (20000915) 78: 4 <558 :: AID-JCB5> 3.0.CO; 2-I. PMID 10861853.
Parast MM, Otey CA (август 2000 г.). «Характеристика палладина, нового белка, локализованного в стрессовых волокнах и клеточных адгезиях». Журнал клеточной биологии. 150 (3): 643–56. Дои:10.1083 / jcb.150.3.643. ЧВК 2175193. PMID 10931874.
Faulkner G, Pallavicini A, Comelli A, Salamon M, Bortoletto G, Ievolella C, Trevisan S, Kojic 'S, Dalla Vecchia F, Laveder P, Valle G, Lanfranchi G (декабрь 2000 г.). «FATZ, филамин-, актинин- и телетонин-связывающий белок Z-диска скелетных мышц». Журнал биологической химии. 275 (52): 41234–42. Дои:10.1074 / jbc.M007493200. PMID 10984498.

внешние ссылки

Масс-спектрометрическая характеристика человеческого ACTN2 на COPaKB
GeneReviews / NIH / NCBI / UW запись об обзоре семейной гипертрофической кардиомиопатии
Человек ACTN2 расположение генома и ACTN2 страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.

[refGRCh38Ensembl-1] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000077522 - Ансамбль, Май 2017

[refGRCm38Ensembl-2] а ^б ^c GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000052374 - Ансамбль, Май 2017

[3] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[4] "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[entrez-5] «Энтрез Ген: актинин ACTN2, альфа 2».

[6] «Информация о белке - Основная информация: идентификатор белка COPaKB: P35609». Атлас кардиоорганических белков. Архивировано из оригинал на 2015-04-13. Получено 2015-04-13.

[cite_PMID_|_23965338-7] Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Дуан Х., Улен М., Йетс Дж. Р., Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии кардиального протеома и медицины посредством специализированной базы знаний». Циркуляционные исследования. 113 (9): 1043–53. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. ЧВК 4076475. PMID 23965338.

[cite_PMID_|_19830582-8] а ^б Лютер П.К. (2009). «Z-диск мышцы позвоночного: якорь саркомера для структуры и передачи сигналов». Журнал исследований мышц и подвижности клеток. 30 (5–6): 171–85. Дои:10.1007 / s10974-009-9189-6. ЧВК 2799012. PMID 19830582.

[9] Рибейро Эде А., Пиноцис Н., Гислени А., Салмазо А., Конарев П. В., Костан Дж., Сьоблом Б., Шрейнер С., Полянский А. А., Гкоугкулия Е. А., Холт М. Р., Ахманн Флорида, Загрович Б., Бординьон Е., Пиркер К. Ф., Свергун Д. И., Сверделун Д. И., М., Джинович-Каруго К. (декабрь 2014 г.). «Структура и регуляция α-актинина в мышцах человека». Ячейка. 159 (6): 1447–60. Дои:10.1016 / j.cell.2014.10.056. ЧВК 4259493. PMID 25433700.

[pmid12860415-10] а ^б ^c Элдстром Дж, Чой В.С., Стил Д.Ф., Федида Д. (июль 2003 г.). «SAP97 увеличивает токи Kv1,5 посредством непрямого N-терминального механизма». Письма FEBS. 547 (1–3): 205–11. Дои:10.1016 / S0014-5793 (03) 00668-9. PMID 12860415.

[pmid10812072-11] Маруока Н.Д., Стил Д.Ф., Au BP, Дэн П., Чжан Х, Мур Е.Д., Федида Д. (май 2000 г.). «Альфа-актинин-2 соединяется с сердечными каналами Kv1.5, регулируя плотность тока и локализацию каналов в клетках HEK». Письма FEBS. 473 (2): 188–94. Дои:10.1016 / S0014-5793 (00) 01521-0. PMID 10812072.

[pmid12812986-12] Моррис Дж. А., Кандпал Г., Ма Л., Остин С. П. (июль 2003 г.). «DISC1 (Disrupted-In-Schizophrenia 1) представляет собой связанный с центросомами белок, который взаимодействует с MAP1A, MIPT3, ATF4 / 5 и NUDEL: регуляция и потеря взаимодействия с мутацией». Молекулярная генетика человека. 12 (13): 1591–608. Дои:10.1093 / hmg / ddg162. PMID 12812986.

[pmid10984498-13] а ^б Faulkner G, Pallavicini A, Comelli A, Salamon M, Bortoletto G, Ievolella C, Trevisan S, Kojic 'S, Dalla Vecchia F, Laveder P, Valle G, Lanfranchi G (декабрь 2000 г.). «FATZ, филамин-, актинин- и телетонин-связывающий белок Z-диска скелетных мышц». Журнал биологической химии. 275 (52): 41234–42. Дои:10.1074 / jbc.M007493200. PMID 10984498.

[pmid9009191-14] Вышински М., Лин Дж., Рао А., Ниг Э, Беггс А. Х, Крейг А. М., Шэн М. (январь 1997 г.). «Конкурентное связывание альфа-актинина и кальмодулина с рецептором NMDA». Природа. 385 (6615): 439–42. Дои:10.1038 / 385439a0. PMID 9009191.

[pmid10788519-15] Гальяно М.Ф., Хуэт С., Фригелиус Дж., Полгрен А., Вевер У.М., Энгвалл Е. (май 2000 г.). «Связывание ADAM12, маркера регенерации скелетных мышц, с мышечно-специфическим актин-связывающим белком, альфа-актинином-2, необходимо для слияния миобластов». Журнал биологической химии. 275 (18): 13933–9. Дои:10.1074 / jbc.275.18.13933. PMID 10788519.

[pmid9675099-16] Чан И, штаб-квартира Тонга, Беггс А.Х., Кункель Л.М. (июль 1998 г.). «Специфические для скелетных мышц человека изоформы альфа-актинина-2 и -3 образуют гомодимеры и гетеродимеры in vitro и in vivo». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 248 (1): 134–9. Дои:10.1006 / bbrc.1998.8920. PMID 9675099.

[pmid11309420-17] Bang ML, Mudry RE, McElhinny AS, Trombitás K, Geach AJ, Yamasaki R, Sorimachi H, Granzier H, Gregorio CC, Labeit S (апрель 2001 г.). «Миопалладин, новый саркомерный белок массой 145 килодальтон, который играет множество ролей в белковых сборках Z-диска и I-диапазона». Журнал клеточной биологии. 153 (2): 413–27. Дои:10.1083 / jcb.153.2.413. ЧВК 2169455. PMID 11309420.

[18] Pomiès P, Macalma T, Beckerle MC (октябрь 1999 г.). «Очистка и характеристика альфа-актинин-связывающего белка PDZ-LIM, который активируется во время дифференцировки мышц». Журнал биологической химии. 274 (41): 29242–50. Дои:10.1074 / jbc.274.41.29242. PMID 10506181.

[19] Мукаи Х, Тошимори М, Сибата Х, Таканага Х, Китагава М, Мияхара М, Шимакава М, Оно Y (февраль 1997 г.). «Взаимодействие PKN с альфа-актинином». Журнал биологической химии. 272 (8): 4740–6. Дои:10.1074 / jbc.272.8.4740. PMID 9030526.

[20] Салмикангас П., Микканен О.М., Грёнхольм М., Хейска Л., Кере Дж., Карпен О. (июль 1999 г.). «Миотилин, новый саркомерный белок с двумя Ig-подобными доменами, кодируется геном-кандидатом для мышечной дистрофии конечностей и поясов». Молекулярная генетика человека. 8 (7): 1329–36. Дои:10.1093 / hmg / 8.7.1329. PMID 10369880.

[21] Янг П., Фергюсон С., Бануэлос С., Готель М. (март 1998 г.). «Молекулярная структура Z-диска саркомера: два типа взаимодействий тайтина приводят к асимметричной сортировке альфа-актинина». Журнал EMBO. 17 (6): 1614–24. Дои:10.1093 / emboj / 17.6.1614. ЧВК 1170509. PMID 9501083.

[22] Чанн С.Дж., Старр PR, Гилберт Д.Н. (август 1977 г.). «Нейтрофильная токсичность амфотерицина B». Противомикробные препараты и химиотерапия. 12 (2): 226–30. Дои:10.1128 / aac.12.2.226. ЧВК 429889. PMID 900919.

[23] Линнеманн А., ван дер Вен П.Ф., Вакил П., Альбинус Б., Симонис Д., Бендас Г., Шенк Дж. А., Мишель Б., Клей Р.А., Фюрст Д.О. (сентябрь 2010 г.). «Миоподин, составляющий саркомерный Z-диск, представляет собой мультиадаптерный белок, который взаимодействует с филамином и альфа-актинином». Европейский журнал клеточной биологии. 89 (9): 681–92. Дои:10.1016 / j.ejcb.2010.04.004. PMID 20554076.

[24] Яни К., Шёк Ф. (декабрь 2007 г.). «Zasp необходим для сборки функциональных сайтов адгезии интегрина». Журнал клеточной биологии. 179 (7): 1583–97. Дои:10.1083 / jcb.200707045. ЧВК 2373490. PMID 18166658.

[25] Янг П., Готель М. (декабрь 2000 г.). «Взаимодействие тайтина и альфа-актинина контролируется фосфолипид-регулируемым внутримолекулярным псевдолигандным механизмом». Журнал EMBO. 19 (23): 6331–40. Дои:10.1093 / emboj / 19.23.6331. ЧВК 305858. PMID 11101506.

[26] Фуками К., Фурухаши К., Инагаки М., Эндо Т., Хатано С., Такенава Т. (сентябрь 1992 г.). «Потребность фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата для функции альфа-актинина». Природа. 359 (6391): 150–2. Дои:10.1038 / 359150a0. PMID 1326084.

[27] Хэмптон К.М., Тейлор Д.В., Тейлор К.А. (апрель 2007 г.). «Новые структуры для альфа-актинина: взаимодействия F-актина и их значение для прикрепления актина к мембране и восприятия напряжения в цитоскелете». Журнал молекулярной биологии. 368 (1): 92–104. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.01.071. ЧВК 1919418. PMID 17331538.

[28] Чиу С., Багналл Р.Д., Инглес Дж., Йейтс Л., Кеннерсон М., Дональд Дж. А., Йормакка М., Линд Дж. М., Семзарян С. (март 2010 г.). «Мутации в альфа-актинине-2 вызывают гипертрофическую кардиомиопатию: анализ на уровне всего генома». Журнал Американского колледжа кардиологии. 55 (11): 1127–35. Дои:10.1016 / j.jacc.2009.11.016. PMID 20022194.

[29] Мохапатра Б., Хименес С., Лин Дж. Х., Боулз К. Р., Ковелер К. Дж., Маркс Дж. Г., Криско М. А., Мерфи Р. Т., Лурье П. Р., Шварц Р. Дж., Эллиотт П. М., Ватта М., Маккенна В., Таубин Дж. А., Боулз, NE (2003). «Мутации в мышечном белке LIM и генах альфа-актинина-2 при дилатационной кардиомиопатии и эндокардиальном фиброэластозе». Молекулярная генетика и метаболизм. 80 (1–2): 207–15. Дои:10.1016 / с1096-7192 (03) 00142-2. PMID 14567970.

[30] Багналл Р.Д., Моллой Л.К., Калман Дж. М., Семзарян С. (сентябрь 2014 г.). «Секвенирование экзома выявляет мутацию в гене ACTN2 в семье с идиопатической фибрилляцией желудочков, некомпактностью левого желудочка и внезапной смертью». BMC Medical Genetics. 15 (1): 99. Дои:10.1186 / s12881-014-0099-0. ЧВК 4355500. PMID 25224718.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]

[26]

[27]

[28]

[29]

[30]