Эндопептидаза - Endopeptidase

Эндопептидаза или же эндопротеиназа находятся протеолитический пептидазы этот перерыв пептидные связи нетерминальных аминокислоты (т.е. внутри молекулы), в отличие от экзопептидазы, которые разрывают пептидные связи на концах концевых аминокислот.[1] По этой причине эндопептидазы не могут расщеплять пептиды на мономеры, в то время как экзопептидазы могут расщеплять белки на мономеры. Частным случаем эндопептидазы является олигопептидаза, субстратами которых являются олигопептиды вместо белков.

Обычно они очень специфичны для определенных аминокислот. Примеры эндопептидаз включают:

  • Трипсин - отрезает после Arg или Lys, если за ним не следует Pro. Очень строгий. Лучше всего работает при pH 8.
  • Химотрипсин - сокращение после Phe, Trp или Tyr, если за ним не следует Pro. Режет медленнее после His, Met или Leu. Лучше всего работает при pH 8.
  • Эластаза - сокращается после Ala, Gly, Ser или Val, если за ним не следует Pro.
  • Термолизин - разрезы перед Ile, Met, Phe, Trp, Tyr или Val, если только предшествовал пользователя Pro. Иногда сокращается после Ala, Asp, His или Thr. Теплостойкость.
  • Пепсин - разрезы перед Leu, Phe, Trp или Tyr, если только предшествовал пользователя Pro. Также другие, довольно неспецифические; лучше всего работает при pH 2.
  • Глутамилэндопептидаза - отрезает после Glu. Лучше всего работает при pH 8.
  • Неприлысин

Рекомендации

  1. ^ «эндопептидаза». Мерриам-Вебстер. В архиве из оригинала 18 января 2017 г.. Получено 18 января 2017.

Смотрите также