Лигнинпероксидаза - Википедия - Lignin peroxidase
| диарилпропанпероксидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.11.1.14 | ||||||||
| Количество CAS | 93792-13-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а лигнин пероксидаза (ЕС 1.11.1.14 ) является фермент который катализирует в химическая реакция
- 1,2-бис (3,4-диметоксифенил) пропан-1,3-диол + H2О2 3,4-диметоксибензальдегид + 1- (3,4-диметоксифенил) этан-1,2-диол + H2О
Таким образом, два субстраты этого фермента 1,2-бис (3,4-диметоксифенил) пропан-1,3-диол и ЧАС2О2, а его 3 товары находятся 3,4-диметоксибензальдегид, 1- (3,4-диметоксифенил) этан-1,2-диол, и ЧАС2О.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы, особенно те, которые действуют на пероксид как акцептор (пероксидазы), и могут быть включены в широкую категорию лигниназы. В систематическое название этого класса ферментов 1,2-бис (3,4-диметоксифенил) пропан-1,3-диол: перекись водорода оксидоредуктаза. Другие широко используемые имена включают диарилпропаноксигеназа, лигниназа I, диарилпропанпероксидаза, LiP, диарилпропан: кислород, перекись водорода оксидоредуктаза (расщепление связи C-C). Здесь работает один кофактор, гем.
Фон
Лигнин обладает высокой устойчивостью к биоразложению, и только высшие грибки и некоторые бактерии способны разлагать полимер в результате окислительного процесса. Этот процесс широко изучался в течение последних двадцати лет, но механизм до сих пор полностью не выяснен.
Обнаружено, что лигнин разлагается ферментом лигнинпероксидазой, продуцируемым некоторыми грибами, такими как Phanerochaete chrysosporium. Механизм, с помощью которого пероксидаза лигнина (Lip) взаимодействует с полимером лигнина, включает в себя вератриловый спирт (Valc); который является вторичным метаболитом грибов белой гнили, который действует как кофактор фермента.
Структурные исследования
На конец 2007 г. 3 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1B80, 1B82, и 1B85.
Рекомендации
- K.E.L. Эрикссон; Р.А. Бланшетт; П. Андер (1990). Микробное и ферментативное разложение древесины и компонентов древесины. Springer-Verlag.
- Ганс Э. Шумакер; Клаус Пионтек (1996). «О взаимодействии пероксидазы лигнина с лигнином». Чистая и прикладная химия. 68 (11): 2089–96. Дои:10.1351 / pac199668112089. S2CID 34951982.
- Пащинский А; Huynh VB; Кроуфорд Р. (1986). «Сравнение лигниназы-I и пероксидазы-М2 из гриба белой гнили Phanerochaete chrysosporium». Arch. Biochem. Биофизы. 244 (2): 750–65. Дои:10.1016/0003-9861(86)90644-2. PMID 3080953.
- Ренганатан V; Мики К; Золотой MH (1985). «Множественные молекулярные формы диарилпропаноксигеназы, фермента, разлагающего лигнин, требующего H2O2 из Phanerochaete chrysosporium». Arch. Biochem. Биофизы. 241 (1): 304–14. Дои:10.1016 / 0003-9861 (85) 90387-X. PMID 4026322.
- Tien M; Кирк Т.Т. (1984). «Фермент, разлагающий лигнин из Phanerochaete chrysosporium, очистка, характеристика и каталитические свойства уникальной оксигеназы, требующей H2O2». Proc. Natl. Акад. Sci. Соединенные Штаты Америки. 81 (8): 2280–2284. Bibcode:1984PNAS ... 81.2280T. Дои:10.1073 / пнас.81.8.2280. ЧВК 345042. PMID 16593451.
- Дойл В.А., Блодиг В., Вейтч, Северная Каролина, Пионтек К., Смит А.Т. (1998). «Два сайта взаимодействия субстрата в пероксидазе лигнина, выявленные сайт-направленным мутагенезом». Биохимия. 37 (43): 15097–105. Дои:10.1021 / bi981633h. PMID 9790672.
- Варииши Х., Маркес Л., Данфорд Х. Б., Gold MH (1990). «Соединения лигнинпероксидазы II и III. Спектральная и кинетическая характеристика реакций с пероксидами». J. Biol. Chem. 265 (19): 11137–42. PMID 2162833.
- Цай Д.Ю., Тьен М. (1990). «Характеристика оксикомплекса пероксидаз лигнина из Phanerochaete chrysosporium: исследования равновесия и кинетики». Биохимия. 29 (8): 2085–91. Дои:10.1021 / bi00460a018. PMID 2328240.
- Тянь М., Ту CP (1987). «Клонирование и секвенирование кДНК лигниназы Phanerochaete chrysosporium». Природа. 326 (6112): 520–3. Bibcode:1987Натура.326..520Т. Дои:10.1038 / 326520a0. PMID 3561490. S2CID 4321253.
- Ренганатан В., Мики К., Gold MH (1986). «Роль молекулярного кислорода в реакциях пероксидазы лигнина». Arch. Biochem. Биофизы. 246 (1): 155–61. Дои:10.1016/0003-9861(86)90459-5. PMID 3754412.
- Керстен П.Дж., Тьен М., Кальянараман Б., Кирк Т.К. (1985). «Лигниназа Phanerochaete chrysosporium генерирует катион-радикалы из метоксибензолов». J. Biol. Chem. 260 (5): 2609–12. PMID 2982828.
- Кирк Т.К., Фаррелл Р.Л. (1987). «Ферментативное« горение »: микробное разложение лигнина». Анну. Rev. Microbiol. 41: 465–505. Дои:10.1146 / annurev.mi.41.100187.002341. PMID 3318677.
