Химозин - Chymosin
| Химозин | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура бычьего химозинового комплекса с ингибитором CP-113972.[1] | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.23.4 | ||||||||
| Количество CAS | 9001-98-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Химозин /ˈkаɪмəsɪп/ или реннин /ˈрɛпɪп/ это протеаза нашел в сычужный фермент. Это аспарагиновая эндопептидаза принадлежат к семейству MEROPS A1. Производится новорожденным жвачный животные в подкладке сычуг для свертывания молока, которое они глотают, что позволяет дольше оставаться в кишечнике и лучше всасываться. Он широко используется в производстве сыр. Химозин крупного рогатого скота теперь производится рекомбинантно в Кишечная палочка, Aspergillus niger var awamori, и К. lactis как альтернативный ресурс.
Вхождение
Химозин производится жвачный животные в подкладке сычуг. Химозин производится главные клетки желудка у молодняка жвачных и некоторых других новорожденных животных[2] для свертывания молока, которое они проглатывают, что позволяет дольше оставаться в кишечнике и лучше всасываться. Его производят некоторые другие нежвачные животные, в том числе свиньи, кошки и тюлени.[3]
В одном исследовании сообщалось об обнаружении химозиноподобного фермента у некоторых младенцев.[4] но другим не удалось воспроизвести это открытие.[5] У людей есть псевдоген для химозина, который не генерирует белок, обнаружен на хромосома 1.[3][6] У людей есть и другие белки для переваривания молока, например: пепсин и липаза.[7]:262
Ферментативная реакция
Химозин используется, чтобы вызвать обширное атмосферные осадки и творог формирование в сыр -изготовление. Нативный субстрат химозина - это К-казеин что конкретно расколотый на пептидная связь между аминокислотными остатками 105 и 106, фенилаланин и метионин.[8] Полученный продукт фосфоказеинат кальция.[нужна цитата ] Когда конкретная связь между гидрофобный (пара-казеин) и гидрофильный (кислый гликопептид ) группы казеин нарушается, гидрофобные группы объединяются и образуют 3D сеть, которая улавливает водную фазу молока.
Зарядные взаимодействия между гистидины на каппа-казеин и глутаматы и аспартаты химозина инициируют связывание фермента с субстратом.[8] Когда химозин не является связывающим субстратом, бета-шпилька, иногда называемая «лоскутом», может связываться водородом с активным центром, таким образом покрывая его и не позволяя связываться с субстратом в дальнейшем.[1]
Примеры
Ниже перечислены жвачные животные. Cym ген и соответствующий псевдоген человека:
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Рекомбинантный химозин
Из-за несовершенства и нехватки микробных и животных сычужных ферментов производители искали замену. С развитием генной инженерии стало возможным извлекать гены, продуцирующие сычужный фермент, из желудка животных и вставлять их в определенные бактерии, грибы или дрожжи чтобы они производили химозин во время ферментации.[10][11] Генетически модифицированный микроорганизм погибает после ферментации, и химозин выделяется из ферментационного бульона, так что химозин, образующийся при ферментации (FPC), используемый производителями сыра, не содержит ГМ-компонента или ингредиента.[12] FPC содержит химозин, идентичный химозину животного происхождения, но производится более эффективным способом. Продукты FPC находятся на рынке с 1990 года и считаются идеальным ферментом свертывания молока.[13]
FPC был первым искусственно созданным ферментом, зарегистрированным и разрешенным Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США. В 1999 г. около 60% населения США твердый сыр был сделан с FPC[14] и ей принадлежит до 80% мирового рынка сычужного фермента.[15]
К 2008 году примерно от 80% до 90% сыров, производимых в промышленных масштабах в США и Великобритании, производились с использованием FPC.[12] Наиболее широко используемый химозин, производимый ферментацией, производится с использованием грибка Aspergillus niger или используя Kluyveromyces lactis.
FPC содержит только химозин B, достигая высокой степени чистоты по сравнению с животным сычужным ферментом. FPC может принести производителю сыра несколько преимуществ по сравнению с животным или микробным сычужным ферментом, такими как более высокий выход продукции, лучшая текстура творога и меньшая горечь.[13]
использованная литература
- ^ а б PDB: 1CZI; Groves MR, Dhanaraj V, Badasso M, Nugent P, Pitts JE, Hoover DJ, Blundell TL (октябрь 1998 г.). «А 2.3. Разрешающая структура химозина в комплексе с ингибитором восстановленных связей показывает, что бета-шпилька активного сайта перестраивается по сравнению с природной кристаллической структурой» (PDF). Protein Eng. 11 (10): 833–40. Дои:10.1093 / белок / 11.10.833. PMID 9862200.
- ^ Китамура Н., Танимото А., Хондо Е., Андрен А., Коттрелл Д. Ф., Сасаки М., Ямада Дж. (Август 2001 г.). «Иммуногистохимическое исследование онтогенеза прохимозин- и пепсиноген-продуцирующих клеток в сычуге овец». Анатомия, гистология, эмбриология: журнал ветеринарной медицины, серия C. 30 (4): 231–5. Дои:10.1046 / j.1439-0264.2001.00326.x. PMID 11534329.
- ^ а б Персонал, онлайн-база данных по менделевскому наследованию в человеке (OMIM). Последнее обновление: 21 февраля 1997 г. Псевдоген химозина; CYMP prochymosin, включенный в OMIM
- ^ Henschel, M. J .; Ньюпорт, М. Дж .; Пармар, В. (1987). «Желудочные протеазы у младенца человека». Биология новорожденного. 52 (5): 268–272. Дои:10.1159/000242719. ISSN 0006-3126. PMID 3118972.
- ^ Сечи, Пал Бела; Харбо, Марианна (2013). "Глава 5: Химозин". В Rawlings, Neil D .; Салвесен, Гай (ред.). Справочник протеолитических ферментов. 1. С. 37–42. Дои:10.1016 / B978-0-12-382219-2.00005-3.
- ^ Фокс, П. Ф. Книги Google. Сыр: химия, физика и микробиология: Том 1: Общие аспекты.
- ^ Ян Р. Сандерсон, доктор медицины и У. Аллан Уолкер Развитие желудочно-кишечного тракта pmph сша 1999. ISBN 155009081X
- ^ а б Гиллиланд Г.Л., Олива М.Т., Дилл Дж. (1991). «Функциональные последствия трехмерной структуры бычьего химозина». Adv. Exp. Med. Биол. Успехи экспериментальной медицины и биологии. 306: 23–37. Дои:10.1007/978-1-4684-6012-4_3. ISBN 978-1-4684-6014-8. PMID 1812710.
- ^ PDB: 4CMS; Ньюман М., Сафро М., Фразао С., Хан Г., Зданов А., Щекотка И.Дж., Бланделл Т.Л., Андреева Н. (октябрь 1991 г.). «Рентгеновский анализ аспарагиновых протеиназ. IV. Структура и уточнение при разрешении 2,2 А бычьего химозина». J. Mol. Биол. 221 (4): 1295–309. Дои:10.1016 / 0022-2836 (91) 90934-Х. PMID 1942052.
- ^ Emtage JS, Angal S, Doel MT, Harris TJ, Jenkins B, Lilley G, Lowe PA (июнь 1983 г.). «Синтез прохимозина теленка (прореннина) в Escherichia coli». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 80 (12): 3671–5. Bibcode:1983PNAS ... 80.3671E. Дои:10.1073 / pnas.80.12.3671. ЧВК 394112. PMID 6304731.
- ^ Харрис Т.Дж., Лоу PA, Лайонс А., Томас П.Г., Итон М.А., Милликан Т.А., Патель Т.П., Боз С.К., Кэри Н.Х., Доэль М.Т. (апрель 1982 г.). «Молекулярное клонирование и нуклеотидная последовательность кДНК, кодирующая препрохимозин теленка». Нуклеиновые кислоты Res. 10 (7): 2177–87. Дои:10.1093 / nar / 10.7.2177. ЧВК 320601. PMID 6283469.
- ^ а б «Химосин». ГМО Компас. Архивировано из оригинал на 2015-03-26. Получено 2011-03-03.
- ^ а б Право BA (2010). Технология сыроделия. Великобритания: Wiley-Blackwell. С. 100–101. ISBN 978-1-4051-8298-0.
- ^ «Пищевая биотехнология в США: наука, регулирование и проблемы». Государственный департамент США. Получено 2006-08-14.
- ^ Джонсон МЭ, Люси Дж. А. (апрель 2006 г.). «Основные технологические достижения и тенденции в области сыра». J. Dairy Sci. 89 (4): 1174–8. Дои:10.3168 / jds.S0022-0302 (06) 72186-5. PMID 16537950.
дальнейшее чтение
- Фольтманн Б. (1966). «Обзор прореннина и реннина». C R Trav Lab Carlsberg. 35 (8): 143–231. PMID 5330666.
- Visser S, Slangen CJ, van Rooijen PJ (июнь 1987 г.). «Пептидные субстраты для химозина (реннина). Сайты взаимодействия в последовательностях, связанных с каппа-казеином, расположены вне области (103-108) -гексапептида, которая входит в щель активного сайта фермента». Biochem. J. 244 (3): 553–8. Дои:10.1042 / bj2440553. ЧВК 1148031. PMID 3128264.
