Целентеразин - Coelenterazine

Целентеразин
Coelenterazine.svg
Имена
Название ИЮПАК
6- (4-Гидроксифенил) -2 - [(4-гидроксифенил) метил] -8- (фенилметил) -7H-имидазо [1,2-a] пиразин-3-он
Другие имена
Ренилла люциферин
Идентификаторы
3D модель (JSmol )
ЧЭБИ
ChemSpider
ECHA InfoCard100.164.960 Отредактируйте это в Викиданных
UNII
Свойства
C26ЧАС21N3О3
Молярная масса423.472 г · моль−1
ВнешностьОранжево-желтые кристаллы
Температура плавления От 175 до 178 ° C (от 347 до 352 ° F, от 448 до 451 K)
Абсорбцияε435 = 9800 млн−1 см−1 (метанол)[1]
Если не указано иное, данные для материалов приведены в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
☒N проверить (что проверятьY☒N ?)
Ссылки на инфобоксы

Целентеразин это люциферин, светоизлучающая молекула, обнаруженная во многих водных организмах восьми тип.[1] Это основа многих люциферазы такие как Renilla reniformis люцифераза (Rluc), Gaussia люцифераза (Gluc) и фотопротеины, в том числе экуорин, и обелин. Все эти белки катализируют окисление этого вещества. EC 1.13.12.5.

История

Целентеразин был одновременно выделен и охарактеризован двумя группами, изучающими люминесцентные организмы. морские анютины глазки (Renilla reniformis) и книдариец Aequorea victoria соответственно.[2][3] Обе группы по незнанию обнаружили, что в обеих люминесцентных системах использовалось одно и то же соединение, однако название молекулы было дано после устаревшего типа кишечнополостные. Аналогичным образом, два основных метаболита - целентерамид и целентерамин - были названы в честь своих функциональные группы. Несмотря на то, что впервые был обнаружен в Aequorea victoria Позже было показано, что они не синтезируют коэлентеразин, а получают его с пищей, в основном от ракообразных и веслоногих ракообразных.[4]

Вхождение

Целентеразин широко содержится в морских организмах, включая:

Соединение также было выделено из не люминесцентных организмов, таких как Атлантическая сельдь и несколько креветка виды, включая Pandalus borealis и Пандал платюрос.

Биосинтез

Биосинтез целентеразина в Метридия начинается с двух молекул тирозин и одна молекула фенилаланин, и некоторые исследователи полагают, что это происходит в форме циклизованного пептида Phe-Tyr-Tyr (FYY).[6]

Многие представители рода Метридия также производят люциферазы, которые используют это соединение,[7] некоторые из них секретируются во внеклеточное пространство, что необычно для люцифераз.[8]

Свойства

Целентеразин может кристаллизоваться в оранжево-желтые кристаллы. Молекула поглощает свет в ультрафиолетовый и видимый спектр с пиком поглощения при 435 нм в метаноле, что придает молекуле желтый цвет. Молекула самопроизвольно окисляется в аэробных условиях или в некоторых органических растворителях, таких как диметилформамид и ДМСО и предпочтительно хранится в метанол или с инертный газ.

Синтетические производные целентеразина

Чтобы улучшить его биофизические свойства, производные коэлентеразина были синтезированы с помощью различных процедур, включая многокомпонентные стратегии.[9]

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ а б Шимомура, О. (2006). Биолюминесценция: химические принципы и методы. World Scientific Publishing. стр.159 –65. ISBN  978-981-256-801-4.
  2. ^ Хори К., Шарбонно Х., Харт Р.С., Кормье М.Дж. (октябрь 1977 г.). «Структура нативного люциферина Renilla reinformis». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 74 (10): 4285–7. Bibcode:1977PNAS ... 74.4285H. Дои:10.1073 / пнас.74.10.4285. ЧВК  431924. PMID  16592444.
  3. ^ Шимомура О., Джонсон Ф.Х. (апрель 1975 г.). «Химическая природа биолюминесцентных систем кишечнополостных». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 72 (4): 1546–9. Bibcode:1975ПНАС ... 72.1546С. Дои:10.1073 / pnas.72.4.1546. ЧВК  432574. PMID  236561.
  4. ^ Хэддок С.Х., Риверс Т.Дж., Робисон Б.Х. (сентябрь 2001 г.). «Могут ли кишечнополостные вырабатывать коэлентеразин? Диетические потребности в люциферине при биолюминесценции книдарий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 98 (20): 11148–51. Bibcode:2001PNAS ... 9811148H. Дои:10.1073 / pnas.201329798. ЧВК  58698. PMID  11572972.
  5. ^ Пикша SHD, Дело JF (1994). «Биолюминесцентный хетогнат» (PDF). Природа. 367 (6460): 225–26. Bibcode:1994Натура.367..225H. Дои:10.1038 / 367225a0. Архивировано из оригинал (PDF) на 2008-05-16. Получено 2008-10-28.
  6. ^ Фрэнсис В. Р., Шэнер, Северная Каролина, Кристиансон Л. М., Пауэрс М. Л., Пикша С.Х. (30 июня 2015 г.). «Возникновение гомологов изопенициллин-N-синтазы в биолюминесцентных гребневиках и значение для биосинтеза целентеразина». PLOS One. 10 (6): e0128742. Bibcode:2015PLoSO..1028742F. Дои:10.1371 / journal.pone.0128742. ЧВК  4488382. PMID  26125183.
  7. ^ Тесслер М., Гаффни Дж. П., Кроуфорд Дж. М., Траутман Э., Гуджарати Н. А., Алатало П. и др. (14 сентября 2018 г.). "Metridia lucens". PeerJ. 6: e5506. Дои:10.7717 / peerj.5506. ЧВК  6140675. PMID  30233994.
  8. ^ Маркова С.В., Гольц С., Франк Л.А., Кальтоф Б., Высоцкий Е.С. (январь 2004 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК люциферазы из морской копеподы Metridia longa. Новый секретируемый биолюминесцентный репортерный фермент». Журнал биологической химии. 279 (5): 3212–7. Дои:10.1074 / jbc.M309639200. PMID  14583604.
  9. ^ Vece V, Vuocolo G (2015). «Многокомпонентный синтез новых производных целентеразина, замещенных в положении C-3». Тетраэдр. 71 (46): 8781–85. Дои:10.1016 / j.tet.2015.09.048.

внешние ссылки