Ранпирназа - Ranpirnase
| Ранпирназа | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Кристаллографический структура ранпирназы в комплексе с РНК.[1] | |||||||
| Идентификаторы | |||||||
| Организм | |||||||
| Символ | н / д | ||||||
| PDB | 2I5S | ||||||
| UniProt | P85073 | ||||||
| Прочие данные | |||||||
| Номер ЕС | 3.1.27 | ||||||
| |||||||
Ранпирназа это рибонуклеаза фермент найдено в ооциты из Северная леопардовая лягушка (Рана пипиенс). Ранпирнасе является членом панкреатическая рибонуклеаза (РНКаза А) суперсемейство белков и деградирует РНК субстраты с последовательность предпочтение урацил и гуанин нуклеотиды. Вместе с амфиназа, другая рибонуклеаза леопардовой лягушки, ранпирназа, была изучена как потенциальная рак и противовирусное лечение из-за его необычного механизма цитотоксичность протестирован против преобразованный клетки и противовирусная активность.[2]
Ранпирназа была первоначально открыта учеными TamirBio.[3], а биотехнология компании (ранее Alfacell Corporation), где он был протестирован в доклинических исследованиях[4] И в клинические испытания под именем Паннон или же Онконасе, и TMR004. В механизм действия ранпирназы относят к РНК-интерференция путь, потенциально через расщепление миРНК молекулы;[5] расщеплять переносить РНК;[2] и вмешательству NF-κB путь.[6] В настоящее время (по состоянию на март 2020 г.) ранпирназа проходит клинические испытания в качестве потенциального противовирусного средства.[7]
Рекомендации
- ^ Ли Дж. Э., Бэ Э, Бингман, Калифорния, Филлипс Г. Н., Рейнс Р. Т. (январь 2008 г.). «Структурная основа катализа онконазом». Журнал молекулярной биологии. 375 (1): 165–77. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.09.089. ЧВК 2151974. PMID 18001769.
- ^ а б Ардельт В., Шоген К., Дарзынкевич З. (июнь 2008 г.). «Онконаза и амфиназа, противоопухолевые рибонуклеазы из ооцитов Rana pipiens». Текущая фармацевтическая биотехнология. 9 (3): 215–25. Дои:10.2174/138920108784567245. ЧВК 2586917. PMID 18673287.
- ^ https://www.fiercebiotech.com/biotech/tamir-reports-positive-effect-against-sars-virus
- ^ Darzynkiewicz Z, Carter SP, Mikulski SM, Ardelt WJ, Shogen K (май 1988 г.). «Цитостатические и цитотоксические эффекты Pannon (протеин P-30), нового противоракового агента». Клеточная и тканевая кинетика. 21 (3): 169–82. Дои:10.1111 / j.1365-2184.1988.tb00855.x. PMID 3224365.
- ^ Чжао Х., Ардельт Б., Ардельт В., Шоген К., Дарзынкевич З. (октябрь 2008 г.). «Цитотоксическая рибонуклеаза онконаза нацелена на вмешательство РНК (миРНК)». Клеточный цикл. 7 (20): 3258–61. Дои:10.4161 / cc.7.20.6855. ЧВК 2586937. PMID 18927512.
- ^ Насу М., Карбон М., Гаудино Дж., Ли Б. Х., Бертино П., Симидзу Д., Моррис П., Пасс Х. И., Ян Х (май 2011 г.). «Ранпирназа вмешивается в путь NF-κB и активность MMP9, подавляя инвазивность клеток злокачественной мезотелиомы и рост ксенотрансплантата». Гены и рак. 2 (5): 576–84. Дои:10.1177/1947601911412375. ЧВК 3161417. PMID 21901170.
- ^ Номер клинического исследования NCT03856645 на «OKG-0301 для лечения острого аденовирусного конъюнктивита (RUBY)» в ClinicalTrials.gov
 | Этот фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |