Ядерный антиген Sp100 - Википедия - Sp100 nuclear antigen
| Ядерный антиген SP100 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||
| Символ | SP100 | ||||||
| Ген NCBI | 6672 | ||||||
| HGNC | 11206 | ||||||
| OMIM | 604585 | ||||||
| RefSeq | NM_003113 | ||||||
| UniProt | P23497 | ||||||
| Прочие данные | |||||||
| Locus | Chr. 2 q37.1 | ||||||
| |||||||
Ядерный антиген Sp100 является интерферон стимулированный антиген обнаружен в ядрах клеток многих клеток человека и высших животных. Аутоантитела, направленные против Sp100, часто обнаруживаются у пациентов с первичный билиарный цирроз.[1] Гистологически Sp100 «точечные» участки ядра клетки. Вирусная инфекция и митогены влияют на экспрессию аутоантигена Sp100. Клетки, выращенные в присутствии интерфероны (α, β и γ) выявили увеличение как размера, так и количества ядерных точек, содержащих белок Sp100, а также увеличение концентрации белка. Это вызывает "вопрос, можно ли цитокин -опосредованное увеличение экспрессии белка Sp100 играет роль в индукции аутоантитела против Sp100."[2]
Sp100 и ядерные точки
Два белка, Sp100 и промиелоцитарный лейкоз (PML ) фактора локализованы на точечных доменах в ядре (ядерные точки или ядерные тела). Было обнаружено, что эти домены (от нескольких до 20) образуют структуру в форме пончика, когда клетки испытывают недостаток в аминокислотах. В частности, деправация цистина приводит к наиболее выраженным изменениям.[3] Два других белка, PIC1 /СУМО-1, которые также взаимодействуют с ядерная пора комплексные факторы также взаимодействуют с этими двумя белками.[4] Кроме того, Sp100 взаимодействует с белком, связывающим хроматин, HP1 alpha.[5]
Спликоформы Sp100
Некоторые варианты Sp100 содержат домен, аналогичный двум интерферон-индуцируемым ядерным фосфопротеины, подавить и DEAF1. Это определяет новый мотив белка, HNPP-бокс. Другой класс вариантов имеет группа высокой мобильности 1 (HMG1) в качестве домена. Оба основных класса белков сплайсинга Sp100 частично локализуются в ядерных точках / телах PML и других ядерных доменах.[6]
Рекомендации
- ^ Шостецкий С., Гульднер Х. Х., Неттер Х. Дж., Уилл Х (1990). «Выделение и характеристика кДНК, кодирующей ядерный антиген человека, преимущественно распознаваемый аутоантителами пациентов с первичным билиарным циррозом». J. Immunol. 145 (12): 4338–47. PMID 2258622.
- ^ Guldner HH, Szostecki C, Grötzinger T, Will H (1992). «IFN усиливает экспрессию Sp100, аутоантигена при первичном билиарном циррозе». J. Immunol. 149 (12): 4067–73. PMID 1281200.
- ^ Камей Х (1997). «Цистиновое голодание вызывает обратимое образование крупных тел из ядерных тел в клетках Т24». Exp. Cell Res. 237 (1): 207–16. Дои:10.1006 / excr.1997.3790. PMID 9417884.
- ^ Стернсдорф Т., Йенсен К., Уилл Х (1997). «Доказательства ковалентной модификации ядерных точечно-ассоциированных белков PML и Sp100 с помощью PIC1 / SUMO-1». J. Cell Biol. 139 (7): 1621–34. Дои:10.1083 / jcb.139.7.1621. ЧВК 2132645. PMID 9412458.
- ^ Seeler JS, Marchio A, Sitterlin D, Transy C, Dejean A (1998). «Взаимодействие SP100 с белками HP1: связь между ядерными тельцами, связанными с промиелоцитарным лейкозом, и компартментом хроматина». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 95 (13): 7316–21. Дои:10.1073 / пнас.95.13.7316. ЧВК 22602. PMID 9636146.
- ^ Guldner HH, Szostecki C, Schröder P и др. (1999). «Сплайсинговые варианты белка Sp100, связанного с ядерной точкой, содержат гомологии с HMG-1 и мотивом ядерного фосфопротеинового бокса человека». J. Cell Sci. 112. (Pt 5): 733–47. PMID 9973607.