Уреогидролаза - Ureohydrolase

Уреогидролаза
Идентификаторы
СимволУреогидролаза
PfamPF00491
ИнтерПроIPR006035
PROSITEPDOC00135

А уреогидролаза это тип гидролаза фермент.[1]

Суперсемейство уреогидролаз включает аргиназу (EC 3.5.3.1 ), агматиназа (EC 3.5.3.11 ), форминоглутамаза (EC 3.5.3.8 ) и проклаваминатамидиногидролаза (EC 3.5.3.22 ).[2] Эти ферменты имеют трехслойную альфа-бета-альфа-структуру,[2][3][4] и играют важную роль в метаболизме аргинина / агматина, цикле мочевины, деградации гистидина и других путях.

Аргиназа, который катализирует превращение аргинина в мочевину и орнитин, является одним из пяти членов ферментов цикла мочевины, которые превращают аммиак в мочевину как основной продукт экскреции азота.[5] Существует несколько изоферментов аргиназы, различающихся каталитическими, молекулярными и иммунологическими свойствами. Дефицит изофермента печени приводит к аргининемии, которая обычно связана с гипераммониемией.

Агматиназа гидролизует агматин до путресцина, предшественника биосинтеза высших полиаминов, спермидина и спермина. Кроме того, агматин может играть важную регулирующую роль у млекопитающих.[6]

Формиминоглутамаза катализирует четвертую стадию разложения гистидина, гидролизуя N-формимидоил-L-глутамат до L-глутамат и формамид.

Проклаваминат амидиногидролаза участвует в биосинтезе клавулановой кислоты. Клавулановая кислота действует как ингибитор широкого спектра ферментов бета-лактамаз, которые используются различными микроорганизмами для противодействия бета-лактамным антибиотикам. В результате этот фермент повышает эффективность антибиотиков бета-лактамаз.[4][7]

Рекомендации

  1. ^ Уреогидролазы в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
  2. ^ а б Ли Дж, Су SW, Ким К. Х., Ким Д., Юн Х. Дж., Квон А. Р., Ан Х. Дж., Ха Джи, Ли Х. Х. (2004). «Кристаллическая структура агматиназы показывает структурную консервацию и механизм ингибирования суперсемейства уреогидролаз». J. Biol. Chem. 279 (48): 50505–13. Дои:10.1074 / jbc.M409246200. PMID  15355972.
  3. ^ Кристиансон Д.В., Ди Костанцо Л., Сабио Дж., Мора А., Родригес П.С., Очоа А.С., Сентено Ф (2005). «Кристаллическая структура человеческой аргиназы I при разрешении 1,29-A и исследование ингибирования иммунного ответа». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 102 (37): 13058–13063. Дои:10.1073 / pnas.0504027102. ЧВК  1201588. PMID  16141327.
  4. ^ а б Клифтон И. Дж., Элкинс Дж. М., Эрнандес Х (2002). «Олигомерная структура амидиногидролазы проклаваминовой кислоты: эволюция гидролитического фермента в биосинтезе клавулановой кислоты». Biochem. J. 366 (Пт 2): 423. Дои:10.1042 / BJ20020125. ЧВК  1222790. PMID  12020346.
  5. ^ Бейкер Б.С., Тата Дж. Р., Сюй Кью (1993). «Развитие и гормональная регуляция гена аргиназы печеночного типа Xenopus». Евро. J. Biochem. 211 (3): 891–898. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1993.tb17622.x. PMID  7916684.
  6. ^ Ан Х. Дж., Ким К. Х., Ли Дж. И др. (Ноябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура агматиназы показывает структурную консервацию и механизм ингибирования суперсемейства уреогидролаз». J. Biol. Chem. 279 (48): 50505–13. Дои:10.1074 / jbc.M409246200. PMID  15355972.
  7. ^ «IPR006035 Уреогидролаза». Получено 2009-02-17.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR006035