Гипусин - Википедия - Hypusine
 | |
| Имена | |
|---|---|
| Название ИЮПАК (2S) -2-Амино-6 - [[(2р) -4-амино-2-гидроксибутил] амино] гексановая кислота | |
| Другие имена N6- (4-амино-2-гидроксибутил) лизин | |
| Идентификаторы | |
3D модель (JSmol ) | |
| ЧЭБИ | |
| ChemSpider | |
| MeSH | Гипусин |
PubChem CID | |
| UNII | |
| |
| |
| Характеристики | |
| C10ЧАС23N3О3 | |
| Молярная масса | 233.312 г · моль−1 |
Если не указано иное, данные для материалов приведены в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). | |
 проверять (что   ?) | |
| Ссылки на инфобоксы | |
Гипусин это редкость аминокислота найдено во всех эукариоты и в некоторых археи, но не в бактерии. Единственные известные белки, содержащие остаток гипузина, - это фактор инициации трансляции эукариот 5А (eIF5A ) и аналогичный белок, обнаруженный в архебактериях.[1] У человека описаны две изоформы eIF-5A: eIF5A-1 и eIF5A-2. Они кодируются двумя разными генами EIF5A и EIF5A2. Белок участвует в биосинтез белка и способствует формированию первых пептидная связь. Область, окружающая остаток гипузина, очень консервативна и важна для функции eIF5A.[2] Таким образом, гипузин и eIF-5A, по-видимому, жизненно важны для жизнеспособности и пролиферации эукариотических клеток.
Гипусин образуется в eIF-5A посредством посттрансляционная модификация одного из лизил остатки. Участвуют две реакции и два фермента:
- 1. Дезоксигипузинсинтаза катализирует расщепление полиамина спермидин и перенос его 4-аминобутильного фрагмента на ε-аминогруппу одного специфического остатка лизина предшественника eIF-5A с образованием дезоксигипузина и 1,3-диаминопропана.
- 2. Дезоксигипузин гидроксилаза опосредует образование гипузина путем добавления гидроксильной группы к остатку дезоксигипузина.
Избыток гипузина обнаружен в моче детей и пациентов с семейным гиперлизинемия.
Гипусин был впервые выделен из мозга крупного рогатого скота японскими учеными Шиба. и другие. в 1971 г.[3] Название гипузин указывает на то, что молекула содержит фрагменты хайДроксипутресцин и лысинус.
Рекомендации
- ^ Парк MH (2006). «Посттрансляционный синтез аминокислоты, производной полиамина, гипузина, в эукариотическом факторе инициации трансляции 5A (eIF5A)». Журнал биохимии. 139 (2): 161–169. Дои:10.1093 / jb / mvj034. ЧВК 2494880. PMID 16452303.
- ^ Кано В.С., Чон Г.А., Йоханссон Х.Э., Хендерсон, Калифорния, Парк Дж. Х., Валентини С. Р., Херши Дж. В., Парк М. Х. (2008). «Мутационный анализ человеческого eIF5A-1 - Идентификация аминокислотных остатков, критических для активности eIF5A и модификации гипузина». Журнал FEBS. 275 (1): 44–58. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2007.06172.x. ЧВК 2536608. PMID 18067580.
- ^ Сиба Т., Мизоте Х, Канеко Т., Накадзима Т., Какимото Ю., Исаму С. (1971). «Гипусин, новая аминокислота, встречающаяся в мозге крупного рогатого скота. Выделение и структурное определение». Biochimica et Biophysica Acta. 244 (3): 523–531. Дои:10.1016/0304-4165(71)90069-9. PMID 4334286.