Лакказа - Laccase

Лакказа
Идентификаторы
Номер ЕС1.10.3.2
Количество CAS80498-15-3
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

Лаккасы (EC 1.10.3.2 ) находятся оксидазы меди содержится в растениях, грибах и бактериях. Лакказы окисляют различные фенольный подложки, выполняющие одноэлектронные окисления, что приводит к сшивание. Например, лакказы играют роль в формировании лигнин способствуя окислительному сочетанию монолигнолы, семья встречающиеся в природе фенолы.[1] Другие лакказы, например, вырабатываемые грибом Pleurotus ostreatus, играют роль в деградации лигнина и поэтому могут быть классифицированы как ферменты, модифицирующие лигнин.[2] Другие лакказы, продуцируемые грибами, могут способствовать биосинтезу меланин пигменты. [3] Лакказы катализируют расщепление кольца ароматических соединений.[4]

Лакказ был впервые изучен Хикорокуро Ёсидой в 1883 году, а затем Габриэль Бертран[5] в 1894 г.[6] в соке Японское лаковое дерево, где помогает формировать лак, отсюда и название laccase.

Активный сайт

Сайт трикоппера встречается во многих лакахах, обратите внимание, что каждый медь центр привязан к имидазол боковые цепи гистидин (цветовой код: медь-коричневый, азот синий).

Активный центр состоит из четырех медных центров, которые имеют структуры, классифицируемые как тип I, тип II и тип III. Ансамбль трикоппера содержит медь II и III типов (см. Рисунок). Именно этот центр связывает O2 и превращает его в воду. Каждая пара Cu (I, II) доставляет один электрон, необходимый для этого преобразования. Медь типа 1 не связывает O2, но функционирует исключительно как сайт передачи электронов. Медный центр I типа состоит из одного атома меди, связанного минимум с двумя гистидин остатки и один цистеин остаток, но в некоторых лакказах, продуцируемых некоторыми растениями и бактериями, центр меди типа I содержит дополнительный метионин лиганд. Медный центр III типа состоит из двух атомов меди, каждый из которых имеет три гистидиновых лиганда и связан друг с другом через гидроксид мостиковый лиганд. Конечным медным центром является медный центр типа II, который имеет два гистидиновых лиганда и гидроксидный лиганд. Тип II вместе с медным центром типа III образует ансамбль трикопперов, в котором дикислород сокращение имеет место. [7] Медь III типа может замещаться Hg (II), что вызывает снижение активности лакказы.[1] Цианид удаляет всю медь из фермента, и было показано, что повторное внедрение медью типа I и типа II невозможно. Однако медь типа III может быть снова внедрена в фермент. Множество других анионов ингибируют лакказу.[8]

Laccases влияет на реакция восстановления кислорода на низком уровне перенапряжения. Фермент был исследован как катод в ферментативные биотопливные клетки.[9] Они могут быть соединены с электронным посредником, чтобы облегчить перенос электронов на твердый электродный провод.[10] Лакказы - одни из немногих оксидоредуктаз, коммерчески используемых в качестве промышленных катализаторов.

Активность в пшеничном тесте

Лакказы могут сшивать пищевые полимеры, такие как белки и некрахмальные полисахариды в тесте. В некрахмальных полисахаридах, таких как арабиноксиланы (AX), лакказа катализирует окислительное гелеобразование ферулоилированных арабиноксиланов путем димеризации их феруловых эфиров.[11] Было обнаружено, что эти поперечные связи значительно увеличивают максимальное сопротивление и снижают растяжимость теста. Устойчивость увеличивалась из-за сшивания AX через феруловую кислоту, что приводило к сильной сети AX и глютена. Хотя известно, что лакказа связывает AX, под микроскопом было обнаружено, что лакказа также действует на белки муки. Окисление феруловой кислоты на AX с образованием радикалов феруловой кислоты увеличивает скорость окисления свободных SH-групп на белках глютена и, таким образом, влияет на образование S-S-связей между полимерами глютена.[12] Лакказа также способна окислять тирозин, связанный с пептидами, но очень плохо.[12] Из-за повышенной прочности теста во время расстойки в нем нерегулярно образовывались пузырьки. Это было результатом того, что газ (углекислый газ) оказался в ловушке внутри корки и не мог диффундировать (как это было бы обычно), что привело к аномальному размеру пор.[11] Сопротивление и растяжимость зависели от дозировки, но при очень высоких дозах тесто показало противоречивые результаты: максимальное сопротивление резко снизилось. Высокая дозировка могла вызвать резкие изменения в структуре теста, что привело к неполному образованию клейковины. Другая причина заключается в том, что он может имитировать чрезмерное перемешивание, оказывая негативное влияние на структуру глютена. Тесто, обработанное лакказой, имело низкую стабильность при длительном хранении. Тесто стало мягче, и это связано с медитацией лакказы. Радикальный механизм, опосредованный лакказой, создает вторичные реакции радикалов, вызванных FA, которые приводят к разрыву ковалентных связей в AX и ослаблению геля AX.[11]

Биотехнологии

Способность лакказ разлагать различные ароматические полимеры привела к исследованию их потенциала для биоремедиация и другие промышленные применения. Исследования с использованием как грибковых, так и бактериальных лакказ показали, что эти ферменты способны разлагать и детоксифицировать различные синтетические соединения, включая азокрасители, бисфенол А и фармацевтические препараты.[13]

Смотрите также

  • Issoria lathonia.jpg Биологический портал

Рекомендации

Цитаты

  1. ^ а б Соломон Э.И., Сундарам У.М., Мачонкин Т.Е. (ноябрь 1996 г.). «Мультиоксидазы и оксигеназы меди». Химические обзоры. 96 (7): 2563–2606. Дои:10.1021 / cr950046o. PMID  11848837.
  2. ^ Коэн Р., Перски Л., Хадар Ю. (апрель 2002 г.). «Биотехнологические применения и потенциал древесных грибов рода Pleurotus» (PDF). Прикладная микробиология и биотехнология. 58 (5): 582–94. Дои:10.1007 / s00253-002-0930-л. PMID  11956739. S2CID  45444911.[постоянная мертвая ссылка ]
  3. ^ Ли Д., Чан Э., Ли М., Ким С. В., Ли Ю., Ли К. Т., Bahn YS (октябрь 2019 г.). "Раскрытие биосинтеза меланина и сигнальных сетей в Криптококк neoformans". мБио. 10 (5): e02267-19. Дои:10,1128 / мБио.02267-19. ЧВК  6775464. PMID  31575776.
  4. ^ Клаус Х (2004). «Лакказы: структура, реакции, распределение». Микрон (Оксфорд, Англия: 1993). 35 (1–2): 93–6. Дои:10.1016 / j.micron.2003.10.029. PMID  15036303.
  5. ^ "Габриэль Бертран об исимабомбе" (На французском).
  6. ^ Лу Г.Д., Хо П.Й., Сивин Н. (1980-09-25). Наука и цивилизация в Китае: химия и химия. 5. п. 209. ISBN  9780521085731.
  7. ^ Джонс С., Соломон Э. (март 2015 г.). «Электронный перенос и механизм реакции лакказ». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 72 (5): 869–83. Дои:10.1007 / s00018-014-1826-6. ЧВК  4323859. PMID  25572295.
  8. ^ Алькальд М (2007). «Лакказы: биологические функции, молекулярная структура и промышленное применение». В Polaina J, MacCabe AP (ред.). Промышленные ферменты. Springer. С. 461–476. Дои:10.1007/1-4020-5377-0_26. ISBN  978-1-4020-5376-4.
  9. ^ Мэтью С. Торум, Сайрус А. Андерсон, Джереми Дж. Хэтч, Эндрю С. Кэмпбелл, Николас М. Маршалл, Стивен С. Циммерман, Йи Лу, Эндрю А. Гевирт (2010). «Прямое электрокаталитическое восстановление кислорода лакказой на золоте, модифицированном антрацен-2-метантиолом». Письма в Журнал физической химии. 1 (15): 2251–2254. Дои:10.1021 / jz100745s. ЧВК  2938065. PMID  20847902.CS1 maint: использует параметр авторов (связь)
  10. ^ Wheeldon IR, Gallaway JW, Barton SC, Banta S (октябрь 2008 г.). «Биоэлектрокаталитические гидрогели из электронпроводящих металлополипептидов в сочетании с бифункциональными ферментными строительными блоками». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 105 (40): 15275–80. Bibcode:2008PNAS..10515275W. Дои:10.1073 / pnas.0805249105. ЧВК  2563127. PMID  18824691.
  11. ^ а б c Селинхеймо Э (октябрь 2008 г.). Тирозиназа и лакказа как новые инструменты сшивания пищевых биополимеров. Центр технических исследований Финляндии VTT. ISBN  978-951-38-7118-5.
  12. ^ а б Селинхеймо Э., Аутио К., Круус К., Бухерт Дж. (Июль 2007 г.). «Выяснение механизма лакказы и тирозиназы в производстве пшеничного хлеба». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии. 55 (15): 6357–65. Дои:10.1021 / jf0703349. PMID  17602567.
  13. ^ Ван Х, Яо Б, ​​Су, Х (октябрь 2018 г.). «Связь ферментативной окислительной деградации лигнина с детоксикацией органических веществ». Международный журнал молекулярных наук. 19 (11): 3373. Дои:10.3390 / ijms19113373. ЧВК  6274955. PMID  30373305.

Общие источники

внешняя ссылка