ARG2 - ARG2

ARG2
4hze.jpg
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыARG2, аргиназа 2
Внешние идентификаторыOMIM: 107830 MGI: 1330806 ГомолоГен: 906 Генные карты: ARG2
Расположение гена (человек)
Хромосома 14 (человек)
Chr.Хромосома 14 (человек)[1]
Хромосома 14 (человек)
Геномное расположение ARG2
Геномное расположение ARG2
Группа14q24.1Начинать67,619,920 бп[1]
Конец67,651,708 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001172

NM_009705

RefSeq (белок)

NP_001163

NP_033835

Расположение (UCSC)Chr 14: 67.62 - 67.65 МбChr 12: 79.13 - 79.16 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Аргиназа, тип II является аргиназа белок что у человека кодируется ARG2 ген.[5]

Функция

Аргиназа катализирует гидролиз аргинин к орнитин и мочевина. Существует как минимум две изоформы аргиназы млекопитающих (типы I и II, этот фермент), которые различаются по своему тканевому распределению, субклеточной локализации, иммунологической перекрестной реактивности и физиологической функции. Изоформа типа II, кодируемая этим геном, находится в митохондриях и экспрессируется во внепеченочных тканях, особенно в почках. Физиологическая роль этой изоформы плохо изучена; считается, что он играет роль в оксид азота и полиамин метаболизм. Варианты транскриптов гена типа II, полученные в результате использования альтернативных полиаденилирование сайты были описаны.

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000081181 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021125 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ «Энтрез Ген: аргиназа, тип II».

внешняя ссылка

дальнейшее чтение

  • Sankaralingam S, Xu H, Davidge ST (январь 2010 г.). «Аргиназа способствует окислительному стрессу эндотелиальных клеток в ответ на плазму женщин с преэклампсией». Сердечно-сосудистые исследования. 85 (1): 194–203. Дои:10.1093 / cvr / cvp277. PMID  19684035.
  • Краузе Б.Дж., Прието С.П., Муньос-Уррутия Е., Сан-Мартин С., Собревиа Л., Касанелло П. (май 2012 г.). «Роль аргиназы-2 и eNOS в дифференциальной сосудистой реактивности и индуцированном гипоксией эндотелиальном ответе в пупочных артериях и венах». Плацента. 33 (5): 360–6. Дои:10.1016 / j.placenta.2012.02.006. PMID  22391327.
  • Соуза М.С., Латини ФР, Монтейро Х.П., Черутти Дж.М. (сентябрь 2010 г.). «Аргиназа 2 и синтаза оксида азота: пути, связанные с патогенезом опухолей щитовидной железы». Свободная радикальная биология и медицина. 49 (6): 997–1007. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2010.06.006. PMID  20542107.
  • Гото Т., Соноки Т., Нагасаки А., Терада К., Такигути М., Мори М. (октябрь 1996 г.). «Молекулярное клонирование кДНК для непеченочной митохондриальной аргиназы (аргиназы II) и сравнение ее индукции с синтазой оксида азота в мышиной линии макрофагоподобных клеток». Письма FEBS. 395 (2–3): 119–22. Дои:10.1016/0014-5793(96)01015-0. PMID  8898077.
  • Rotondo R, Mastracci L, Piazza T, Barisione G, Fabbi M, Cassanello M, Costa R, Morandi B, Astigiano S, Cesario A, Sormani MP, Ferlazzo G, Grossi F, Ratto GB, Ferrini S, Frumento G (сентябрь 2008 г. ). «Аргиназа 2 экспрессируется раком легких человека, но не вызывает подавления иммунитета и не влияет на прогрессирование заболевания». Международный журнал рака. 123 (5): 1108–16. Дои:10.1002 / ijc.23437. PMID  18528866.
  • Warnken M, Haag S, Matthiesen S, Juergens UR, Racké K (апрель 2010 г.). «Видовые различия в паттерне экспрессии изоферментов аргиназы и дифференциальные эффекты ингибирования аргиназы на синтез коллагена в легочных фибробластах человека и крысы». Архив фармакологии Наунин-Шмидеберг. 381 (4): 297–304. Дои:10.1007 / s00210-009-0489-6. PMID  20107769.
  • Родригес Перейра Н., Бандейра Мосс М., Ассумпсао CR, Cardoso CB, Mann GE, Brunini TM, Mendes-Ribeiro AC (март 2010 г.). «Окислительный стресс, L-аргинин-оксид азота и пути аргиназы в тромбоцитах у подростков с нервной анорексией». Клетки, молекулы и болезни крови. 44 (3): 164–8. Дои:10.1016 / j.bcmd.2009.12.003. PMID  20071203.
  • Bron L, Jandus C, Andrejevic-Blant S, Speiser DE, Monnier P, Romero P, Rivals JP (февраль 2013 г.). «Прогностическое значение экспрессии аргиназы-II и инфильтрации регуляторных Т-клеток при плоскоклеточном раке головы и шеи». Международный журнал рака. 132 (3): E85-93. Дои:10.1002 / ijc.27728. PMID  22815199.
  • Фиори Л. М., Гросс Дж. А., Турецкий Г. (сентябрь 2012 г.). «Влияние модификаций гистонов на повышенную экспрессию генов биосинтеза полиаминов при самоубийстве». Международный журнал нейропсихофармакологии. 15 (8): 1161–6. Дои:10.1017 / S1461145711001520. PMID  22008221.

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.