Альфа-литическая эндопептидаза - Alpha-lytic endopeptidase
| Альфа-литическая эндопептидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.21.12 | ||||||||
| Количество CAS | 37288-76-9 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Альфа-литическая эндопептидаза или альфа-литическая протеаза (EC 3.4.21.12, альфа-литическая протеиназа миксобактер, альфа-литическая протеиназа, альфа-литическая протеаза, Альфа-литическая протеиназа Mycobacterium sorangium, Альфа-литическая протеиназа Myxobacter 495) является фермент изолированные от миксобактерии Лизобактер энзимогены.[1][2][3][4] Этот фермент представляет собой сериновая протеаза который катализирует поломка пептидные связи используя гидролиз химическая реакция. Альфа-литическая протеаза была названа на основании наблюдаемого расщепления. специфичность для α-положения тетрапептидного компонента в грамположительный бактериальный клеточные стенки (аланин ). Альфа-литическая протеаза также способна переваривать эластин и другие белки.
Эта протеаза недавно была применена для протеомного расщепления для производства пептиды за масс-спектрометрии -основан протеомика,[5] где было обнаружено, что он предпочтительно расщепляется после нескольких небольших аминокислот, включая аланин, серин, треонин, валин и, в меньшей степени, метионин. Эта специфичность сильно отличается от наиболее часто используемой протеазы для протеомики. трипсин, который расщепляется только после аргинина и лизина.
Также недавно сообщалось, что альфа-литическая протеаза нашла применение как часть метода картирования эндогенных СУМО сайты модификации в протеоме.[6]
Рекомендации
- ^ Олсон МО, Нагабхушан Н., Дзвиниел М., Смилли Л. Б., Уитакер Д. Р. (октябрь 1970 г.). «Первичная структура альфа-литической протеазы: бактериальный гомолог сериновых протеаз поджелудочной железы». Природа. 228 (5270): 438–42. Дои:10.1038 / 228438a0. PMID 5482494.
- ^ Полгар Л. (1987). «Структура и функция сериновых протеаз». В Neuberger A, Brocklehurst K (ред.). Новая комплексная биохимия: гидролитические ферменты. 16. Амстердам: Эльзевир. С. 159–200.
- ^ Эпштейн DM, Wensink PC (ноябрь 1988 г.). «Ген альфа-литической протеазы ферментов Lysobacter. Нуклеотидная последовательность предсказывает наличие большого препропептида с гомологией с пропептидами других химотрипсиноподобных ферментов». Журнал биологической химии. 263 (32): 16586–90. PMID 3053694.
- ^ Боун Р., Фрэнк Д., Кеттнер Калифорния, Агард Д.А. (сентябрь 1989 г.). «Структурный анализ специфичности: комплексы альфа-литических протеаз с аналогами промежуточных продуктов реакции». Биохимия. 28 (19): 7600–9. Дои:10.1021 / bi00445a015. PMID 2611204.
- ^ Мейер Дж. Г., Ким С., Мальтби Д. А., Гассемиан М., Бандейра Н., Комивес Е. А. (март 2014 г.). «Расширение покрытия протеома с помощью альфа-литических протеаз с ортогональной специфичностью». Молекулярная и клеточная протеомика. 13 (3): 823–35. Дои:10.1074 / mcp.M113.034710. ЧВК 3945911. PMID 24425750.
- ^ Лампкин Р.Дж., Гу Х., Чжу Й., Леонард М., Ахмад А.С., Клаузер К.Р., Мейер Дж.Г., Беннетт Э.Д., Комивес Е.А. (октябрь 2017 г.). «Сайт-специфическая идентификация и количественное определение эндогенных модификаций SUMO в естественных условиях». Nature Communications. 8 (1): 1171. Дои:10.1038 / s41467-017-01271-3. ЧВК 5660086. PMID 29079793.
внешняя ссылка
- Альфа-литическая + эндопептидаза в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
