Гамма-глутамилкарбоксилаза - Википедия - Gamma-glutamyl carboxylase

GGCX
Идентификаторы
ПсевдонимыGGCX, VKCFD1, гамма-глутамилкарбоксилаза, гамма-глутамилкарбоксилаза; GGCX
Внешние идентификаторыOMIM: 137167 MGI: 1927655 ГомолоГен: 639 Генные карты: GGCX
Расположение гена (человек)
Хромосома 2 (человек)
Chr.Хромосома 2 (человек)[1]
Хромосома 2 (человек)
Геномное расположение GGCX
Геномное расположение GGCX
Группа2п11.2Начинать85,544,720 бп[1]
Конец85,561,547 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE GGCX 205351 в формате fs.png

PBB GE GGCX 214006 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_000821
NM_001142269
NM_001311312

NM_019802

RefSeq (белок)

NP_000812
NP_001135741
NP_001298241

NP_062776

Расположение (UCSC)Chr 2: 85,54 - 85,56 Мбн / д
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Гамма-глутамилкарбоксилаза является фермент что у людей кодируется GGCX ген, расположен на хромосома 2 при 2п12.[4]

Функция

Гамма-глутамилкарбоксилаза - это фермент, который катализирует посттрансляционная модификация из витамин К -зависимые белки. Многие из этих витамин К-зависимых белков участвуют в коагуляция поэтому функция закодированного фермента важна для гемостаза.[5] Наиболее домен gla -содержащие белки зависят от этой реакции карбоксилирования для посттрансляционная модификация.[6] У людей фермент гамма-глутамилкарбоксилаза наиболее сильно экспрессируется в печени.

Каталитическая реакция

Гамма-глутамилкарбоксилаза окисляет Витамин К гидрохинон к эпоксиду витамина К 2,3 при одновременном добавлении CO2 к белкам глютаминовая кислота (аббревиатура = Glu) с образованием гамма-карбоксиглутаминовой кислоты (также называемой гамма-карбоксиглутамат, аббревиатура = Gla). Наличие двух карбоксилатных групп вызывает хелатирование Ca2 +, что приводит к изменению третичной структуры белка и его активации. Реакция карбоксилирования будет протекать только в том случае, если фермент карбоксилаза способен одновременно окислять гидрохинон витамина К до эпоксида витамина К. реакции карбоксилирования и эпоксидирования называются сопряженными реакциями.[7][8][9]

Гамма-глутамилкарбоксилаза.svg
a [белок] -α-L-глутамат (Glu) + филлохинол (KH
2
) + CO
2
+ кислород → [белок] 4-карбокси-L-глутамат (Gla) + 2,3-эпоксид витамина K (KO) + ЧАС+
+ ЧАС
2
О

Клиническое значение

Мутации в этом гене связаны с витамин К-зависимым дефектом свертывания крови и PXE -подобное расстройство с недостаточностью множественных факторов свертывания крови.[5][10]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000115486 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ Ву С.М., Чунг В.Ф., Фрейзер Д., Стаффорд Д.В. (декабрь 1991 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК гамма-глутамилкарбоксилазы человека». Наука. 254 (5038): 1634–6. Дои:10.1126 / science.1749935. PMID  1749935.
  5. ^ а б "Энтрез Джин: GGCX".
  6. ^ Бреннер Б., Тавори С., Зивелин А., Келлер С. Б., Сатти Дж. В., Татарский И., Селигсон Ю. (август 1990 г.). «Наследственный дефицит всех витамин К-зависимых прокоагулянтов и антикоагулянтов». Br. J. Haematol. 75 (4): 537–42. Дои:10.1111 / j.1365-2141.1990.tb07795.x. PMID  2145029. S2CID  24679257.
  7. ^ Сатти Дж. В. (1985). «Витамин К-зависимая карбоксилаза». Анну. Преподобный Biochem. 54 (1): 459–77. Дои:10.1146 / annurev.bi.54.070185.002331. PMID  3896125.
  8. ^ Преснелл С.Р., Стаффорд Д.В. (2002). «Витамин К-зависимая карбоксилаза». Тромб. Haemost. 87 (6): 937–46. Дои:10.1055 / с-0037-1613115. PMID  12083499.
  9. ^ Сильва П.Дж., Рамос М.Дж. (2007). «Механизм реакции витамин К-зависимой глутаматкарбоксилазы: компьютерное исследование». J Phys Chem B. 111 (44): 12883–7. Дои:10.1021 / jp0738208. PMID  17935315.
  10. ^ Ванаккер О.М., Мартин Л., Гедуцци Д., Лерой Б.П., Лойс Б.Л., Гуэрчи В.И., Маттис Д., Терри С.Ф., Кук П.Дж., Паскуали-Рончетти И., Де Паэпе А. (март 2007 г.). «Псевдоксантомоподобный фенотип с cutis laxa и множественным дефицитом факторов свертывания крови представляет собой отдельную генетическую сущность». J. Invest. Дерматол. 127 (3): 581–7. Дои:10.1038 / sj.jid.5700610. PMID  17110937.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.