Ферритин - Ferritin

Ферритин
Ферритин.png
Структура ферритинового комплекса мыши[1]
Идентификаторы
СимволФерритин
PfamPF00210
Pfam кланCL0044
ИнтерПроIPR008331
SCOP21fha / Объем / СУПФАМ
ферритин, легкий полипептид
Идентификаторы
СимволFTL
Ген NCBI2512
HGNC3999
OMIM134790
RefSeqNM_000146
UniProtP02792
Прочие данные
LocusChr. 19 q13.3–13.4
ферритин, тяжелый полипептид 1
Идентификаторы
СимволFTH1
Альт. символыFTHL6
Ген NCBI2495
HGNC3976
OMIM134770
RefSeqNM_002032
UniProtP02794
Прочие данные
LocusChr. 11 q13
ферритин митохондриальный
Митохондриальный ферритин.png
Кристаллографическая структура митохондриального ферритина.[2]
Идентификаторы
СимволFTMT
Ген NCBI94033
HGNC17345
OMIM608847
RefSeqNM_177478
UniProtQ8N4E7
Прочие данные
LocusChr. 5 q23.1

Ферритин универсальный внутриклеточный белок это хранит утюг и выпускает его контролируемым образом. Белок производят почти все живые организмы, включая архей, бактерии, водоросли, высшие растения и животных. У людей он действует как буфер против недостаток железа и железная перегрузка.[3] Ферритин содержится в большинстве тканей в виде цитозольный белок, но небольшое количество секретируется в сыворотка где он функционирует как перевозчик железа. Плазменный ферритин также является косвенным маркер от общего количества железа, хранящегося в организме; следовательно, сывороточный ферритин используется как диагностический тест за железодефицитная анемия.[4]

Ферритин - это глобулярный белок комплекс, состоящий из 24 белковых субъединиц, образующих наноклетку с множественными взаимодействиями металл-белок.[5] Это первичный внутриклеточный белок хранения железа в обоих прокариоты и эукариоты, сохраняя железо в растворимой и нетоксичной форме. Ферритин, который не сочетается с железом, называется апоферритин.

Ген

Гены ферритина очень консервированный между видами. Все гены ферритина позвоночных имеют три интроны и четыре экзоны.[6] В ферритине человека интроны присутствуют между аминокислота остатки 14 и 15, 34 и 35, 82 и 83; кроме того, есть от одной до двухсот непереведенные базы на обоих концах объединенных экзонов.[7] В тирозин остаток в положении 27 аминокислоты, как полагают, связан с биоминерализация.[8]

Белковая структура

Ферритин - пустота глобулярный белок массы 474кДа и состоит из 24 субъединиц. Он присутствует в каждом типе клеток.[7] Обычно он имеет внутренний и внешний диаметры примерно 8 и 12 нм соответственно.[9] Природа этих субъединиц зависит от класса организма:

Все вышеупомянутые ферритины сходны по своей первичной последовательности с H-типом позвоночных.[10] В Кишечная палочканаблюдается 20% сходство с H-ферритином человека.[10] Внутри ферритиновой оболочки ионы железа образуют кристаллиты вместе с фосфат и гидроксид ионы. Полученная частица похожа на минерал ферригидрит. Каждый ферритиновый комплекс может хранить около 4500 утюг (Fe3+) ионы.[7][10]

Некоторые комплексы ферритина у позвоночных гетероолигомеры двух тесно связанных ген продукты с немного разными физиологический характеристики. Соотношение двух гомологичный белки в комплексе зависит от относительных уровней экспрессии двух генов.

Человек митохондриальный ферритин, MtF, выражается как пропелковый.[12] Когда митохондрия принимает его, он превращает его в зрелый белок, похожий на ферритины, обнаруженные в цитоплазма, которые он собирает, чтобы сформировать функциональные оболочки ферритина. В отличие от других ферритинов человека, он не имеет интроны в его генетическом коде. An дифракция рентгеновских лучей Исследование показало, что его диаметр составляет 1,70 ангстремы (0,17 нм), содержит 182 остатка и составляет 67% спиральный. Митохондриальный ферритин Рамачандран сюжет[13] показывает, что его структура в основном альфа спиральный с низкой распространенностью бета-листы.

Функция

Хранение железа

Поглощение железа через 3-кратный канал ферритина

Ферритин служит для хранения железа в нетоксичной форме, для хранения его в безопасной форме и для транспортировки в районы, где это необходимо.[14] Функция и структура экспрессированного белка ферритина различаются в разных типах клеток. Это в первую очередь контролируется количеством и стабильностью информационная РНК (мРНК), но также и за счет изменений в способе хранения мРНК и эффективности ее транскрибирования.[7] Одним из основных факторов, запускающих производство многих ферритинов, является простое присутствие железа;[7] исключение составляет ферритин желтка Lymnaea sp., в котором отсутствует устройство, реагирующее на железо.[10]

Бесплатное железо есть токсичный к клетки поскольку он действует как катализатор в формировании свободные радикалы из активные формы кислорода через Реакция Фентона.[15] Следовательно, у позвоночных есть тщательно продуманный набор защитных механизмов для связывания железа в различных ткань отсеки[обсудить]. Внутри клеток железо хранится в виде белкового комплекса в виде ферритина или связанного с ним комплекса. гемосидерин. Апоферритин связывается со свободным двухвалентным железом и сохраняет его в трехвалентном состоянии. Поскольку ферритин накапливается в клетках ретикулоэндотелиальной системы, белковые агрегаты образуются как гемосидерин. Железо из ферритина или гемосидерина может быть извлечено для высвобождения RE-клетками, хотя гемосидерин менее доступен. Под устойчивое состояние условиях, уровень ферритина в сыворотка крови коррелирует с общими запасами железа в организме; таким образом, сывороточный ферритин FR5R1 является наиболее удобным лабораторным тестом для оценки запасов железа.[нужна цитата ]

Поскольку железо является важным минералом в процессе минерализации, ферритин используется в оболочках таких организмов, как моллюски чтобы контролировать концентрацию и распределение железа, тем самым улучшая морфологию и окраску скорлупы.[16][17] Он также играет роль в гемолимфа из полиплакофора, где он служит для быстрого транспорта железа в минерализующий радула.[18]

Железо высвобождается из ферритина для использования при разложении ферритина, которое в основном осуществляется лизосомы.[19]

Ферроксидазная активность

Ферритин позвоночных состоит из двух или трех субъединиц, названных в зависимости от их молекулярной массы: L «легкая», H «тяжелая» и M «средняя» субъединицы. О субъединице М сообщалось только у лягушек-быков. У бактерий и архей ферритин состоит из субъединиц одного типа.[20] H- и M-субъединицы эукариотического ферритина и все субъединицы бактериального и архейного ферритина относятся к H-типу и обладают ферроксидазной активностью, которая представляет собой преобразование железа из двухвалентного (Fe2+) на железо (Fe3+) формы. Это ограничивает вредную реакцию, которая происходит между двухвалентным железом и пероксид водорода известный как Реакция Фентона который производит очень разрушительные гидроксильный радикал. Активность ферроксидазы проявляется в сайте связывания железа в середине каждой субъединицы H-типа.[20][21] После окисления Fe (II) продукт Fe (III) остается метастабильно в ферроксидазном центре и замещается Fe (II),[21][22] механизм, который кажется общим для ферритинов всех трех царств жизни.[20] Легкая цепь ферритина не обладает ферроксидазной активностью, но может нести ответственность за перенос электронов через белковую клетку.[23]

Иммунная реакция

Концентрация ферритина резко возрастает при наличии инфекции или рака. Эндотоксины являются активным регулятором гена, кодирующего ферритин, что приводит к повышению концентрации ферритина. Напротив, такие организмы, как ПсевдомонадыНесмотря на наличие эндотоксина, уровень ферритина в плазме крови значительно снижается в течение первых 48 часов после заражения. Таким образом, запасы железа в инфицированном организме недоступны для инфекционного агента, что препятствует его метаболизму.[24]

Реакция на стресс

Было показано, что концентрация ферритина увеличивается в ответ на такие стрессы, как аноксия;[25] это означает, что это белок острой фазы.[26]

Митохондрии

Митохондриальный ферритин выполняет множество функций, связанных с молекулярной функцией. Он участвует в ферроксидазной активности, связывании, связывании ионов железа, оксидоредуктазной активности, связывании трехвалентного железа, связывании ионов металлов, а также связывании переходных металлов. В сфере биологических процессов он участвует в окислительно-восстановительных процессах, переносе ионов железа через мембраны и гомеостазе ионов железа в клетках.[нужна цитата ]

Желток

У некоторых улиток белковым компонентом яичного желтка является в первую очередь ферритин;[27] это другой ферритин с другой генетической последовательностью, чем соматический ферритин. Он вырабатывается в железах средней кишки и секретируется в гемолимфу, откуда транспортируется к яйцам.[27]

Промышленное применение

Ферритин также используется в материаловедении в качестве прекурсора при производстве железа. наночастицы за углеродная нанотрубка рост на химическое осаждение из паровой фазы.

Распределение тканей

У позвоночных ферритин обычно находится внутри клеток, хотя он также присутствует в меньших количествах в плазме.[24]

Диагностическое использование

Сыворотка уровни ферритина измеряются в медицинские лаборатории в рамках подготовки к изучению железа железодефицитная анемия.[5] Измеренные уровни ферритина обычно напрямую коррелируют с общим количеством железа, хранящегося в организме. Однако уровни ферритина могут быть искусственно завышены в случаях анемия хронического заболевания где ферритин обладает повышенной способностью к воспалительному белок острой фазы а не как маркер перегрузки железом.

Нормальные диапазоны

Нормальный уровень ферритина в крови, называемый референтный интервал определяется многими испытательные лаборатории. Диапазоны содержания ферритина в разных лабораториях могут варьироваться, но типичные диапазоны будут между 30–300 нг / мл (= мкг / л) для мужчин и 30–160 нг / мл (= мкг / л) для женщин. Значение менее 50 считается дефицитом железа.

Нормальный уровень ферритина в крови в зависимости от пола и возраста
Мужчины18–270 нанограмм на миллилитр (нг / мл)
Женщины30–160 нг / мл
Дети (От 6 месяцев до 15 лет)50–140 нг / мл
Младенцы (От 1 до 5 месяцев)50–200 нг / мл
Новорожденные25–200 нг / мл

Дефицит

Если уровень ферритина низкий, существует риск нехватки железа, что может привести к анемия.

При анемии низкий уровень ферритина в сыворотке крови является наиболее точным лабораторным обнаружением железодефицитная анемия.[28] Однако он менее чувствителен, так как его уровень повышается в крови из-за инфекции или любого типа хронического воспаления.[29] и эти условия могут преобразовать то, что в противном случае было бы низким уровнем ферритина из-за недостатка железа, в значение в нормальном диапазоне. По этой причине низкие уровни ферритина несут больше информации, чем нормальные.

Низкий уровень ферритина также может указывать на гипотиреоз, дефицит витамина С или глютеновая болезнь.

Низкий уровень ферритина в сыворотке крови наблюдается у некоторых пациентов с синдром беспокойных ног, не обязательно связанное с анемией, но, возможно, из-за низкого уровня запасов железа, за исключением анемии.[30][31]

А ложно низкий ферритин крови (эквивалент ложно положительный test) очень редко,[29] но может быть результатом эффект крючка измерительных инструментов в крайних случаях.[32]

Вегетарианство не является причиной низкого уровня ферритина в сыворотке, несмотря на распространенный миф. Позиция Американской диетической ассоциации указала на это в 2009 году, заявив: «Заболеваемость железодефицитной анемией среди вегетарианцев аналогична таковой среди невегетарианцев. Хотя у взрослых вегетарианцев запасы железа ниже, чем у невегетарианцев, их сывороточный уровень ферритина обычно находится в пределах нормы ».[33]

Избыток

Если ферритин высокий, это означает избыток железа или острую воспалительную реакцию, при которой ферритин мобилизуется без избытка железа. Например, ферритины могут иметь высокий уровень инфекции, не сигнализируя о перегрузке организма железом.

Ферритин также используется как маркер за нарушения перегрузки железом, такие как гемохроматоз или гемосидероз. Болезнь Стилла у взрослых, немного порфирии, и гемофагоцитарный лимфогистиоцитоз /синдром активации макрофагов это заболевания, при которых уровень ферритина может быть ненормально повышенным.

Поскольку ферритин также острофазовый реагент, он часто повышается в процессе болезнь. Нормальный С-реактивный белок может использоваться для исключения повышенного содержания ферритина, вызванного реакциями острой фазы.[нужна цитата ]

Было показано, что уровень ферритина повышен в некоторых случаях: COVID-19 и может коррелировать с худшим клиническим исходом.[34]

Согласно исследованию нервная анорексия у пациентов ферритин может повышаться в периоды острого недоедание возможно, из-за того, что железо поступает в хранилище в виде внутрисосудистого объема и, следовательно, количество красных кровяных телец падает.[35]

Другое исследование предполагает, что из-за катаболической природы нервная анорексия, изоферритины могут высвобождаться. Кроме того, ферритин играет важную роль, не связанную с накоплением, в организме, например, защищает от окислительное повреждение. Повышение уровня этих изоферритинов может способствовать общему увеличению концентрации ферритина. Измерение ферритина через иммуноанализ или иммунотурбидиметрические методы также могут улавливать эти изоферритины, что не является истинным отражением статуса хранения железа.[36]

Приложения

Полости, образованные ферритином и мини-ферритинами (Дпс ) белки успешно использовались в качестве реакционной камеры для изготовления металлических наночастицы (НП).[37][38][39][40] Протеин Оболочки служили шаблоном для ограничения роста частиц и покрытием для предотвращения коагуляции / агрегации между НЧ. Используя различные размеры белковых оболочек, можно легко синтезировать НЧ разных размеров для химических, физических и биомедицинских применений.[5]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ PDB: 1 фунт3​; Гранье Т., Ланглуа д'Эстенто Б., Галлуа Б., Шевалье Ж.М., Прецигу Г., Сантамброджо П., Арозио П. (январь 2003 г.). «Структурное описание активных центров ферритина L-цепи мыши с разрешением 1,2 A». Журнал биологической неорганической химии. 8 (1–2): 105–11. Дои:10.1007 / s00775-002-0389-4. PMID  12459904. S2CID  20756710.
  2. ^ PDB: 1r03​; Langlois d'Estaintot B, Santambrogio P, Granier T, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Levi S, Arosio P (июль 2004 г.). «Кристаллическая структура и биохимические свойства митохондриального ферритина человека и его мутанта Ser144Ala». Журнал молекулярной биологии. 340 (2): 277–93. Дои:10.1016 / j.jmb.2004.04.036. PMID  15201052.
  3. ^ Касидей Р., Фрей Р. «Использование и хранение железа в организме: ферритин и молекулярные представления». Химический факультет Вашингтонского университета в Сент-Луисе.
  4. ^ Ван В., Кнович М.А., Коффман Л.Г., Torti FM, Torti SV (август 2010 г.). «Ферритин сыворотки: прошлое, настоящее и будущее». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 1800 (8): 760–9. Дои:10.1016 / j.bbagen.2010.03.011. ЧВК  2893236. PMID  20304033.
  5. ^ а б c Тейл EC (2012). «Ферритиновые белковые наноклетки - история». Восприятие нанотехнологий. 8 (1): 7–16. Дои:10.4024 / N03TH12A.ntp.08.01. ЧВК  3816979. PMID  24198751.
  6. ^ Torti FM, Torti SV (май 2002 г.). «Регулирование генов ферритина и белка». Кровь. 99 (10): 3505–16. Дои:10.1182 / кровь.V99.10.3505. PMID  11986201.
  7. ^ а б c d е ж Тейл EC (1987). «Ферритин: структура, регуляция генов и функции клеток у животных, растений и микроорганизмов». Ежегодный обзор биохимии. 56 (1): 289–315. Дои:10.1146 / annurev.bi.56.070187.001445. PMID  3304136.
  8. ^ Де Зойса М., Ли Дж. (Сентябрь 2007 г.). «Две субъединицы ферритина из дискового морского ушка (Haliotis Discusus): клонирование, характеристика и анализ экспрессии». Иммунология рыб и моллюсков. 23 (3): 624–35. Дои:10.1016 / j.fsi.2007.01.013. PMID  17442591.
  9. ^ «Структура ферритина и ее биомедицинские последствия». Металлические частицы БиоНано. Universidad de Granada. Архивировано из оригинал на 2016-08-27. Получено 2016-01-16.
  10. ^ а б c d е ж грамм час Andrews SC, Arosio P, Bottke W., Briat JF, von Darl M, Harrison PM, Laulhère JP, Levi S, Lobreaux S, Yewdall SJ (1992). «Структура, функции и эволюция ферритинов». Журнал неорганической биохимии. 47 (3–4): 161–74. Дои:10.1016 / 0162-0134 (92) 84062-Р. PMID  1431878.
  11. ^ Чжан И, Мэн Ц., Цзян Т., Ван Х, Се Л., Чжан Р. (май 2003 г.). «Новая субъединица ферритина, участвующая в формировании раковины жемчужной устрицы (Pinctada fucata)». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B, Биохимия и молекулярная биология. 135 (1): 43–54. Дои:10.1016 / S1096-4959 (03) 00050-2. PMID  12781972.
  12. ^ Леви С., Корси Б., Бозисио М., Инверницци Р., Волц А., Сэнфорд Д., Арозио П., Дрисдейл Дж. (Июль 2001 г.). «Митохондриальный ферритин человека, кодируемый безинтронным геном». Журнал биологической химии. 276 (27): 24437–40. Дои:10.1074 / jbc.C100141200. PMID  11323407.
  13. ^ Ловелл С.К., Дэвис И.В., Арендалл В.Б., де Баккер П.И., Ворд Дж.М., Присант М.Г., Ричардсон Дж.С., Ричардсон, округ Колумбия (февраль 2003 г.). «Подтверждение структуры по геометрии Calpha: отклонения фи, пси и Сбета» (PDF). Белки. 50 (3): 437–50. Дои:10.1002 / prot.10286. PMID  12557186. S2CID  8358424. Архивировано из оригинал (PDF) 12 октября 2012 г. Анализ MolProbity Ramachandran
  14. ^ Секбек Дж (1982). «Выявление секретов растительного ферритина - обзор». Журнал питания растений. 5 (4–7): 369–394. Дои:10.1080/01904168209362966.
  15. ^ Орино К., Леман Л., Цудзи Ю., Аяки Х., Торти С.В., Торти FM (июль 2001 г.). «Ферритин и реакция на окислительный стресс». Биохимический журнал. 357 (Пт 1): 241–7. Дои:10.1042/0264-6021:3570241. ЧВК  1221947. PMID  11415455.
  16. ^ Джексон DJ, Wörheide G, Degnan BM (2007). «Динамическое выражение древних и новых генов раковин моллюсков во время экологических переходов». BMC Эволюционная биология. 7: 160. Дои:10.1186/1471-2148-7-160. ЧВК  2034539. PMID  17845714.
  17. ^ Яно М., Нагай К., Моримото К., Миямото Х. (июнь 2006 г.). «Шематрин: семейство структурных белков, богатых глицином, в оболочке жемчужной устрицы Pinctada fucata». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B, Биохимия и молекулярная биология. 144 (2): 254–62. Дои:10.1016 / j.cbpb.2006.03.004. PMID  16626988.
  18. ^ Кюн-Сук К., Уэбб Дж., Мейси Д. (1986). «Свойства и роль ферритина в гемолимфе хитона Clavarizona hirtosa». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 884 (3): 387–394. Дои:10.1016/0304-4165(86)90188-1.
  19. ^ Чжан И, Михаэль М., Сюй Д., Ли И, Соэ-Лин С., Нин Б. и др. (Октябрь 2010 г.). «Лизосомный протеолиз - это основной путь деградации цитозольного ферритина, и деградация цитозольного ферритина необходима для выхода железа». Антиоксиданты и редокс-сигналы. 13 (7): 999–1009. Дои:10.1089 / ars.2010.3129. PMID  20406137.
  20. ^ а б c Хонарманд Эбрахими К., Хагедорн П.Л., Хаген В.Р. (январь 2015 г.). «Единство в биохимии белков запаса железа ферритина и бактериоферритина». Химические обзоры. 115 (1): 295–326. Дои:10.1021 / cr5004908. PMID  25418839.
  21. ^ а б Хонарманд Эбрахими К., Билл Э., Хагедорн П.Л., Хаген В.Р. (ноябрь 2012 г.). «Каталитический центр ферритина регулирует накопление железа за счет вытеснения Fe (II) -Fe (III)». Природа Химическая Биология. 8 (11): 941–8. Дои:10.1038 / nchembio.1071. PMID  23001032.
  22. ^ Ватт РК (март 2013 г.). «Единая модель для загрузки железа ферритином каталитическим центром: последствия для контроля« свободного железа »во время окислительного стресса». ChemBioChem. 14 (4): 415–9. Дои:10.1002 / cbic.201200783. PMID  23404831. S2CID  41485685.
  23. ^ Кармона У, Ли Л., Чжан Л., Кнез М. (декабрь 2014 г.). «Субъединицы легкой цепи ферритина: ключевые элементы для переноса электронов через белковую клетку». Химические коммуникации. 50 (97): 15358–61. Дои:10.1039 / c4cc07996e. PMID  25348725.
  24. ^ а б Онг Д.С., Ван Л., Чжу Ю., Хо Б., Дин Д. Л. (2005). «Ответ ферритина на ЛПС и острая фаза инфекции Pseudomonas». Журнал исследований эндотоксинов. 11 (5): 267–80. Дои:10.1179 / 096805105X58698. PMID  16262999.
  25. ^ Ларад К., Стори КБ (март 2004 г.). «Накопление и трансляция транскриптов тяжелой цепи ферритина после воздействия аноксии у морского беспозвоночного». Журнал экспериментальной биологии. 207 (Pt 8): 1353–60. Дои:10.1242 / jeb.00872. PMID  15010486.
  26. ^ Бек Г., Эллис Т.В., Хабихт Г.С., Шлютер С.Ф., Марчалонис Дж.Дж. (январь 2002 г.). «Развитие острой фазы ответа: высвобождение железа целомоцитами иглокожих (Asterias forbesi) и клонирование молекулы ферритина иглокожих». Развитие и сравнительная иммунология. 26 (1): 11–26. Дои:10.1016 / S0145-305X (01) 00051-9. PMID  11687259.
  27. ^ а б Боттке В., Бурчик М., Фольмер Дж. (1988). «О происхождении ферритина желточного белка улиток». Архивы биологии развития Ру. 197 (7): 377–382. Дои:10.1007 / BF00398988. PMID  28305744. S2CID  34033340.
  28. ^ Guyatt GH, Patterson C, Ali M, Singer J, Levine M, Turpie I, Meyer R (март 1990). «Диагностика железодефицитной анемии у пожилых людей». Американский журнал медицины. 88 (3): 205–9. Дои:10.1016/0002-9343(90)90143-2. PMID  2178409.
  29. ^ а б Фиркин Ф, Раш Б. (1997). «Интерпретация биохимических тестов на дефицит железа: диагностические трудности, связанные с ограничениями отдельных тестов». Aust Prescr. 20: 74–6. Дои:10.18773 / austprescr.1997.063. Архивировано из оригинал 25 марта 2012 г.
  30. ^ Kryger MH, Otake K, Foerster J (март 2002 г.). «Низкие запасы железа в организме и синдром беспокойных ног: исправимая причина бессонницы у подростков и подростков». Снотворное. 3 (2): 127–32. Дои:10.1016 / S1389-9457 (01) 00160-5. PMID  14592231.
  31. ^ Мизуно С., Михара Т., Мияока Т., Инагаки Т., Хоригучи Дж. (Март 2005 г.). «Уровни железа, ферритина и трансферрина в спинномозговой жидкости при синдроме беспокойных ног». Журнал исследований сна. 14 (1): 43–7. Дои:10.1111 / j.1365-2869.2004.00403.x. PMID  15743333. S2CID  12959227.
  32. ^ Бернетт Д., Крокер Дж. Р. (1999). Наука лабораторной диагностики. Медицинские СМИ ISIS. п. 341. ISBN  978-1-899066-62-9.
  33. ^ Craig WJ, Mangels AR (июль 2009 г.). «Позиция Американской диетической ассоциации: вегетарианские диеты». Журнал Американской диетической ассоциации. 109 (7): 1266–82. Дои:10.1016 / j.jada.2009.05.027. PMID  19562864.
  34. ^ Чен Г., Ву Д., Го В., Цао И, Хуанг Д., Ван Х и др. (Апрель 2020 г.). «Клинико-иммунологические особенности тяжелой и умеренной коронавирусной болезни 2019». Журнал клинических исследований. 130 (5): 2620–2629. Дои:10.1172 / JCI137244. ЧВК  7190990. PMID  32217835.
  35. ^ Кеннеди А., Кон М., Ламми А., Кларк С. (август 2004 г.). «Железный статус и гематологические изменения у подростков женского пола с нервной анорексией». Журнал педиатрии и детского здоровья. 40 (8): 430–2. Дои:10.1111 / j.1440-1754.2004.00432.x. PMID  15265182. S2CID  26269832.
  36. ^ Тран Дж., История C, Мур Д., Мец М. (сентябрь 2013 г.). «Неожиданно повышенная концентрация ферритина у пациентов с нервной анорексией». Анналы клинической биохимии. 50 (Pt 5): 504–6. Дои:10.1177/0004563213490289. PMID  23897102. S2CID  9927714.
  37. ^ Касютич О., Илари А., Фиорилло А., Татчев Д., Хоелл А., Сеси П. (март 2010 г.). «Включение ионов серебра и образование наночастиц внутри полости ферритина Pyrococcus furiosus: структурный анализ и анализ распределения по размерам». Журнал Американского химического общества. 132 (10): 3621–7. Дои:10.1021 / ja910918b. PMID  20170158.
  38. ^ Учида М., Фленникен М.Л., Аллен М., Уиллитс Д.А., Кроули Б.Е., Брамфилд С., Уиллис А.Ф., Джеки Л., Джутила М., Янг М.Дж., Дуглас Т. (декабрь 2006 г.). «Нацеливание на раковые клетки с ферримагнитными наночастицами ферритиновой клетки». Журнал Американского химического общества. 128 (51): 16626–33. Дои:10.1021 / ja0655690. PMID  17177411.
  39. ^ Ли М., Виравайдья С., Манн С. (сентябрь 2007 г.). «Полимер-опосредованный синтез инкапсулированных в ферритин неорганических наночастиц». Маленький. 3 (9): 1477–81. Дои:10.1002 / smll.200700199. PMID  17768776.
  40. ^ Уэно Т., Сузуки М., Гото Т., Мацумото Т., Нагаяма К., Ватанабэ И. (май 2004 г.). "Селективное по размеру гидрирование олефинов нанокластером Pd, содержащимся в клетке апо-ферритина". Angewandte Chemie. 43 (19): 2527–30. Дои:10.1002 / anie.200353436. PMID  15127443.

внешняя ссылка