Рибофлавин киназа - Riboflavin kinase
| рибофлавинкиназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура рибофлавинкиназы из Термоплазма ацидофильная.[1] | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.1.26 | ||||||||
| Количество CAS | 9032-82-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Рибофлавин киназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура связывания флавина с модельной синтетазой из термотога маритины | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Флавокиназа | ||||||||
| Pfam | PF01687 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR015865 | ||||||||
| SCOP2 | 1мрз / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
| Рибофлавин киназа | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | Рибофлавин_киназа | ||||||||||
| Pfam | PF01687 | ||||||||||
| ИнтерПро | IPR015865 | ||||||||||
| |||||||||||
В энзимология, а рибофлавинкиназа (EC 2.7.1.26 ) является фермент это катализирует то химическая реакция
- АТФ + рибофлавин ADP + FMN
Таким образом, два субстраты этого фермента АТФ и рибофлавин, а его два продукты находятся ADP и FMN.
Рибофлавин превращается в каталитически активные кофакторы (FAD и FMN) под действием рибофлавинкиназы (EC 2.7.1.26 ), который превращает его в FMN, и FAD-синтетазу (EC 2.7.7.2 ), который аденилирует FMN до FAD. У эукариот обычно есть два отдельных фермента, в то время как у большинства прокариот есть один бифункциональный белок, который может выполнять оба катализатора, хотя в обоих случаях случаются исключения. В то время как эукариотическая монофункциональная рибофлавинкиназа ортологична бифункциональный прокариотический фермент,[2] монофункциональная FAD-синтетаза отличается от своего прокариотического аналога и, вместо этого, относится к семейству PAPS-редуктаз.[3] Бактериальная FAD-синтетаза, которая является частью бифункционального фермента, имеет отдаленное сходство с нуклеотидилтрансферазами и, следовательно, может участвовать в реакции аденилилирования FAD-синтетаз.[4]
Этот фермент принадлежит к семейству трансферазы, а именно те, которые переносят фосфорсодержащие группы (фосфотрансферазы ) с спиртовой группой в качестве акцептора. В систематическое название этого класса ферментов АТФ: рибофлавин 5'-фосфотрансфераза. Этот фермент еще называют флавокиназа. Этот фермент участвует в метаболизм рибофлавина.
Однако, архейные рибофлавин киназы (EC 2.7.1.161 ) в целом использовать ОСАГО а не АТФ в качестве донорного нуклеотида, катализируя реакцию
- CTP + рибофлавин CDP + FMN [5]
Рибофлавинкиназа также может быть выделена из других типов бактерий, все со схожей функцией, но с другим количеством аминокислот.
Структура
Полное расположение ферментов можно наблюдать с Рентгеновская кристаллография и с ЯМР. Фермент рибофлавинкиназа, выделенный из Термоплазма ацидофильная содержит 220 аминокислот. Структура этого фермента определена. Рентгеновская кристаллография при разрешении 2,20 Å. Его вторичная структура содержит 69 остатков (30%) в альфа-спираль форме и 60 остатков (26%) a бета-лист конформация. Фермент содержит магний сайт связывания в аминокислотах 131 и 133, и Флавин мононуклеотид сайт связывания аминокислот 188 и 195.
На конец 2007 г. 14 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1N05, 1N06, 1N07, 1N08, 1NB0, 1NB9, 1П4М, 1Q9S, 2П3М, 2VBS, 2VBT, 3CTA, 2VBU, и 2VBV.
использованная литература
- ^ PDB: 3CTA; Bonanno, J.B .; Rutter, M .; Bain, K.T .; Мендоса, М .; Romero, R .; Smith, D .; Вассерман, С .; Sauder, J.M .; Берли, С.К .; Алмо, С.С. (2008). «Кристаллическая структура рибофлавинкиназы из Thermoplasma acidophilum». Цитировать журнал требует
| журнал =(Помогите) - ^ Остерман А.Л., Чжан Х., Чжоу К., Картикеян С. (2003). «Конформационные изменения рибофлавинкиназы, вызванные связыванием лиганда: структурная основа упорядоченного механизма». Биохимия. 42 (43): 12532–8. Дои:10.1021 / bi035450t. PMID 14580199.
- ^ Галуччио М., Брицио С., Торчетти Е.М., Ферранти П., Джанацца Е., Индивери С., Бариле М. (2007). «Сверхэкспрессия в Escherichia coli, очистка и характеристика изоформы 2 синтетазы FAD человека». Protein Expr. Purif. 52 (1): 175–81. Дои:10.1016 / j.pep.2006.09.002. PMID 17049878.
- ^ Сринивасан Н., Крупа А., Сандхья К., Джонналагадда С. (2003). «Консервативный домен в прокариотических бифункциональных FAD-синтетазах может потенциально катализировать перенос нуклеотидов». Trends Biochem. Наука. 28 (1): 9–12. Дои:10.1016 / S0968-0004 (02) 00009-9. PMID 12517446.
- ^ Аммельбург М., Хартманн М.Д., Джуранович С., Альва В., Коретке К.К., Мартин Дж., Зауэр Г., Трюффо В., Зет К., Лупас А.Н., Коулз М. (2007). «CTP-зависимая архейная рибофлавин киназа формирует мост в эволюции бочек с петлей колыбели». Структура. 15 (12): 1577–90. Дои:10.1016 / j.str.2007.09.027. PMID 18073108.
дальнейшее чтение
- ЧАССИ Б.М., АРСЕНИС С., Маккормик Д. Б. (1965). «Влияние длины боковой цепи флавинов на реактивность с флавокиназой». J. Biol. Chem. 240: 1338–40. PMID 14284745.
- ГИРИ К.В., КРИШНАСВАМИ П.Р., РАО Н.А. (1958). «Исследования растительной флавокиназы». Biochem. J. 70 (1): 66–71. Дои:10.1042 / bj0700066. ЧВК 1196627. PMID 13584303.
- КИРНИ Е.Б. (1952). «Взаимодействие дрожжевой флавокиназы с аналогами рибофлавина». J. Biol. Chem. 194 (2): 747–54. PMID 14927668.
- McCormick DB; Батлер Р.С. (1962). «Субстратная специфичность флавокиназы печени». Биохим. Биофиз. Acta. 65 (2): 326–332. Дои:10.1016 / 0006-3002 (62) 91051-X.
- Сандовал Ф.Дж., Рое С (2005). «Гидролаза FMN сливается с гомологом рибофлавинкиназы в растениях». J. Biol. Chem. 280 (46): 38337–45. Дои:10.1074 / jbc.M500350200. PMID 16183635.
- Соловьева И.М., Тарасов К.В., Перумов Д.А. (февраль 2003 г.). «Основные физико-химические особенности монофункциональной флавокиназы Bacillus subtilis». Биохимия (Москва). 68 (2): 177–81. Дои:10.1023 / А: 1022645327972. PMID 12693963. S2CID 35221624.
- Соловьева, И.М .; Кренева, Р.А .; Leak, D.J .; Перумов Д.А. (январь 1999 г.). "The ребро ген кодирует монофункциональную рибофлавин киназу, которая участвует в регуляции Bacillus subtilis рибофлавин оперон ». Микробиология. 145: 67–73. Дои:10.1099/13500872-145-1-67. PMID 10206712.
