Полинуклеотид-5-фосфатаза - Википедия - Polynucleotide 5-phosphatase

полинуклеотид 5'-фосфатаза
Идентификаторы
Номер ЕС3.1.3.33
Количество CAS37288-17-8
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, а полинуклеотид 5'-фосфатаза (РНК 5'-трифосфатаза, RTPase, EC 3.1.3.33 ) является фермент который катализирует то химическая реакция

5'-фосфополинуклеотид + H2О полинуклеотид + H (+) + фосфат

Таким образом, два субстраты этого фермента 5'-фосфополинуклеотид и ЧАС2О, а его два товары находятся полинуклеотид и фосфат.

Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы, особенно те, которые действуют на фосфорные моноэфир облигации. В систематическое название этого класса ферментов полинуклеотид 5'-фосфогидролаза. Этот фермент еще называют 5'-полинуклеотидаза.

Единственная известная специфическая молекулярная функция - это катализ реакции:

5'-конец трифосфо- (пурин-рибонуклеотид) в мРНК + H2O = 5'-конец дифосфо- (пурин-рибонуклеозид) в мРНК + H (+) + фосфат

РТФазы расщепляют 5'-концевую γ-β-фосфоангидридную связь формирующейся информационная РНК молекулы, позволяющие добавить пятизначная крышка как часть посттранскрипционные модификации. РТФазы генерируют мРНК с 5'-дифосфатным концом и фосфат-ион из 5'-трифосфатного конца предшественник мРНК. мРНК гуанилилтрансфераза затем добавляет обратный гуанозинмонофосфат (GMP) группа из GTP, генерируя пирофосфат, и мРНК (гуанин-N7 -) - метилтрансфераза метилирует гуанин чтобы сформировать окончательную 5'-шапочную структуру.[1][2][3][4][5]

На данный момент известно два семейства RTPases:

  • то металлозависимый семья. Дрожжи,[4][6][7] простейшие, и популярный[4][8] RTPases требуют металлический кофактор по их активности, чаще всего Mg2+ или Mn2+. Этот класс ферментов также способен гидролизовать нуклеозидтрифосфаты в присутствии либо Mn2+ или Co2+.[1]
  • то независимый от металла семья. Эти группы не нуждаются в металлах для своей активности, и было показано, что некоторые ферменты инактивируются в присутствии ионов металлов. Эти ферменты очень похожи на протеинтирозинфосфатазы по своей структуре и механизму.[9][10][11] Это семейство включает RTPазы млекопитающих, растений и других высших эукариот,[8] и структурно и механически отличается от семейства металл-зависимых RTPase.[4][5][7]

Структурные исследования

На конец 2007 г. 5 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1D8H, 1D8I, 1I9S, 1I9T, и 1YN9.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б Гросс CH, Шуман С (сентябрь 1998 г.). «Характеристика кодируемой бакуловирусом РНК 5'-трифосфатазы». Журнал вирусологии. 72 (9): 7057–63. Дои:10.1128 / JVI.72.9.7057-7063.1998. PMID  9696798. Получено 6 декабря 2014.
  2. ^ Хо СК, Швер Б., Шуман С. (сентябрь 1998 г.). «Генетические, физические и функциональные взаимодействия между компонентами трифосфатазы и гуанилилтрансферазы дрожжевого аппарата для кэппирования мРНК». Молекулярная и клеточная биология. 18 (9): 5189–98. Дои:10.1128 / MCB.18.9.5189. ЧВК  109104. PMID  9710603.
  3. ^ Шуман С (2000). «Структура, механизм и эволюция аппарата кэппинга мРНК». Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии. 66: 1–40. Дои:10.1016 / s0079-6603 (00) 66025-7. ISBN  9780125400664. PMID  11051760.
  4. ^ а б c d Такаги Т., Мур С.Р., Дин Ф., Буратовски С. (июнь 1997 г.). «РНК 5'-трифосфатаза, родственная протеинтирозинфосфатазам». Клетка. 89 (6): 867–73. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80272-X. PMID  9200605.
  5. ^ а б Вен И, Юэ З, Шаткин А. Дж. (Октябрь 1998 г.). «Кепирующий фермент млекопитающих связывает РНК и использует механизм протеинтирозинфосфатазы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (21): 12226–31. Дои:10.1073 / пнас.95.21.12226. ЧВК  22813. PMID  9770468.
  6. ^ Bisaillon M, Bougie I (сентябрь 2003 г.). «Изучение роли ионов металлов в каталитическом механизме дрожжевой РНК трифосфатазы». Журнал биологической химии. 278 (36): 33963–71. Дои:10.1074 / jbc.M303007200. PMID  12819229.
  7. ^ а б Лима CD, Ван Л.К., Шуман С. (ноябрь 1999 г.). «Структура и механизм дрожжевой РНК-трифосфатазы: важный компонент аппарата кепки мРНК». Клетка. 99 (5): 533–43. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81541-X. PMID  10589681.
  8. ^ а б Карпе Ю.А., Лоле К.С. (сентябрь 2010 г.). «РНК 5'-трифосфатазная активность геликазного домена вируса гепатита Е». Журнал вирусологии. 84 (18): 9637–41. Дои:10.1128 / JVI.00492-10. ЧВК  2937651. PMID  20592074.
  9. ^ Барфорд Д., Флинт А.Д., Тонкс Н.К. (март 1994 г.). «Кристаллическая структура протеина тирозинфосфатазы 1B человека». Наука. 263 (5152): 1397–404. Дои:10.1126 / science.8128219. PMID  8128219.
  10. ^ Дену Дж. М., Диксон Дж. Э. (октябрь 1998 г.). «Белковые тирозинфосфатазы: механизмы катализа и регуляции». Современное мнение в области химической биологии. 2 (5): 633–41. Дои:10.1016 / S1367-5931 (98) 80095-1. PMID  9818190.
  11. ^ Дешпанде Т., Такаги Т., Хао Л., Буратовски С., Шарбонно Х. (июнь 1999 г.). «Человеческий PIR1 суперсемейства протеин-тирозинфосфатаз обладает активностью РНК 5'-трифосфатазы и дифосфатазы». Журнал биологической химии. 274 (23): 16590–4. Дои:10.1074 / jbc.274.23.16590. PMID  10347225.

дальнейшее чтение

  • Беккер А., Гурвиц Дж. (Март 1967 г.). «Ферментативное отщепление фосфатных концов от полинуклеотидов». Журнал биологической химии. 242 (5): 936–50. PMID  4289819.