Триацилглицерин липаза - Википедия - Triacylglycerol lipase

Триацилглицерин липаза
Идентификаторы
Номер ЕС3.1.1.3
Количество CAS9001-62-1
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Липаза (класс 3)
PDB 3tgl EBI.jpg
Структура триацилглицерин ацилгидролазы.
Идентификаторы
СимволЛипаза_3
PfamPF01764
ИнтерПроIPR002921
PROSITEPDOC00110
SCOP23тгл / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство127
Белок OPM3тгл
CDDcd00519

Триацилглицерин липаза (также Триглицерид липаза) EC 3.1.1.3, находятся ферменты которые гидролизуют сложноэфирные связи триглицериды.[1] Эти липазы широко распространены у животных, растений и прокариот. Эту семью еще называли липазы 3 класса так как они лишь отдаленно родственны другим семействам липаз.[2][3][4][5][6] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция

триацилглицерин + H2O ⇌ диацилглицерин + а карбоксилат

Белки человека, содержащие этот домен

ДАГЛА; ДАГЛБ; LOC221955; The панкреатический фермент действует только на границе эфир-вода.

Номенклатура

Другие имена включают липаза, бутириназа, трибутириназа, Твин гидролаза, стапсин, триацетиназа, трибутирин эстераза, Tweenase, amno N-AP, Такедо 1969-4-9, Meito MY 30, Твинэстераза, GA 56, капалаза L, триглицерид гидролаза, триолеин гидролаза, твин-гидролизующая эстераза, Amano CE, какордаза, триглицеридаза, гидролаза сложного эфира триацилглицерина, Амано П, Амано А.П., PPL, гидролаза сложного эфира глицерина, GEH, Meito Sangyo OF липаза, печеночная липаза, липазин, постгепариновая плазменная протамин-резистентная липаза, солеустойчивая постгепарин липаза, печеночная липаза, выделяемая гепарином, amano CES, Амано Б, трибутираза, триглицерид липаза, липаза печени, печеночная моноацилглицерин ацилтрансфераза).

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Чапус С., Ровери М., Сарда Л., Верже Р. (1988). «Миниобзор о липазе и колипазе поджелудочной железы». Биохимия. 70 (9): 1223–1234. Дои:10.1016/0300-9084(88)90188-5. PMID  3147715.
  2. ^ Корн Э.Д., Куигли Т.В. (июнь 1957 г.). «Липопротеинлипаза жировой ткани курицы». Журнал биологической химии. 226 (2): 833–9. PMID  13438870.
  3. ^ Линн WS, Perryman NC (июль 1960). «Свойства и очистка липазы жировой ткани». Журнал биологической химии. 235: 1912–6. PMID  14419169.
  4. ^ Сарда Л., Деснуэль П. (декабрь 1958 г.). «[Действие липазы поджелудочной железы на сложные эфиры в эмульсиях]». Biochimica et Biophysica Acta. 30 (3): 513–21. Дои:10.1016/0006-3002(58)90097-0. PMID  13618257.
  5. ^ Певица, Т.П .; Hofstee, B.H.J. (1948). «Исследования липазы зародышей пшеницы. I. Методы оценки, очистки и общие свойства фермента». Arch. Биохим. 18 (2): 229–243. PMID  18875045.
  6. ^ Певица, Т.П .; Hofstee, B.H.J. (1948). «Исследования липазы зародышей пшеницы. II. Кинетика». Arch. Биохим. 18 (2): 245–259. PMID  18875046.

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR002921