Бета-бунгаротоксин - Beta-bungarotoxin

β2-Бунгаротоксин
PDB 1bun EBI.jpg
Принципиальная схема трехмерного структура β-бунгаротоксина (PDB: 1 пучок​).
Идентификаторы
ОрганизмBungarus multicinctus
СимволНет данных
Количество CAS12778-32-4
β1:65862-89-7
β2:82446-04-6

β-бунгаротоксин это форма бунгаротоксин это довольно часто встречается в Крайт (Bungarus multicinctus) яды. Это прототип класса змей β-нейротоксины. Существует не менее пяти изоформ, кодируемых β1 к β5, собранный из различных комбинаций A и Bchains.[1]

Токсин представляет собой гетеродимер двух цепей. Цепочка A дает фосфолипаза А2 (PLP A2) активность, а цепочка B, например дендротоксины, есть Куниц домен. Существует множество изоформ этих цепей: примеры цепей A включают A1 (P00617), A3 (P00619) и A4 (P17934), а примеры цепочек B включают B2 (P00989) и B3 (Q75S50). B-цепь играет функциональную роль в индукции апоптоза.[2]

Мишень этого нейротоксина находится в пресинаптический терминал, где он блокирует выпуск ацетилхолин. Похоже, это происходит за счет блокирования фосфорилирования ОТМЕТКИ.[3] Считается, что подобная дендротоксину B-цепь действует сначала путем ингибирования ионных каналов, вызывая прекращение подергиваний, за которым следует длительная фаза содействия. Цепь A (несущая активность фосфолипазы) затем вызывает блокирующую фазу за счет разрушения фосфолипидов.[4]

Участок связывания

Нейробиологические исследования конца 1908-х годов показали, что бета-бунгаротоксин избирательно связывается с рецептором (125) I-DTX-I.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Кондо, К; Тода, H; Нарита, К; Ли, CY (май 1982 г.). «Аминокислотные последовательности трех бета-бунгаротоксинов (бета-3-, бета-4- и бета-5-бунгаротоксины) из яда Bungarus multicinctus. Аминокислотные замены в A-цепях». Журнал биохимии. 91 (5): 1531–48. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a133844. PMID  7096305.
  2. ^ Ченг Ю.С., Ван Дж.Дж., Чанг Л.С. (февраль 2008 г.). «В-цепь представляет собой функциональную субъединицу бета-бунгаротоксина для индукции апоптотической гибели клеток нейробластомы человека SK-N-SH». Токсикон. 51 (2): 304–15. Дои:10.1016 / j.toxicon.2007.10.006. PMID  18037462.
  3. ^ Ueno, E; Розенберг, П. (1996). «Механизм действия бета-бунгаротоксина, пресинаптически действующего нейротоксина фосфолипазы A2: его влияние на фосфорилирование белков в синаптосомах головного мозга крысы». Токсикон. 34 (11–12): 1219–27. Дои:10.1016 / S0041-0101 (96) 00113-4. PMID  9027977.
  4. ^ Роуэн, ЭГ (январь 2001 г.). «Что бета-бунгаротоксин делает в нервно-мышечном соединении?». Токсикон. 39 (1): 107–18. Дои:10.1016 / S0041-0101 (00) 00159-8. PMID  10936627.